gelisimedu igugelisim
Besleneme ve Diyetetik
Besin Kimyası ve Analizleri I
Dersin Haftası: 6. Hafta
Dersin Öğr. Üyesinin Adı: Dr. Öğr. Üyesi Semiha YALÇIN
E-Posta: syalcin@gelisim.edu.tr Bölüm Adı
DersinAdı
gelisimedu igugelisim
25 Ekim 2020 Pazartesi 5 AKTS, 4 Kredi
Salı, Çarşamba
https://gbs.gelisim.edu.tr/ders-detay-5-48-4998-1
B Blok 1. Kat: 013 Numaralı Oda
Ders Günü ve Saati
Görüşme Gün ve Saatleri
Dersin Öğretim Üyesinin Konumu Dersin Kredisi
GBS Linki
DERS BİLGİLERİ
gelisimedu igugelisim
Geçen Ders Hakkında
gelisimedu igugelisim
• Proteinler Giriş
• Gıdalarda Proteinlerin Varlığı
• Amino Asitlerin Kimyasal Yapısı
• Amino Asitlerin D- ve L- Serisi
• Aminoasitlerin Adlandırılması
• Amino Asitlerin Fizyolojik Olarak Sınıflandırılması
• Esansiyel Aminoasitler
• Esansiyel Olmayan Aminoasitler
• Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
• Proteinlerin Kimyasal Yapısı
• Protein Molekülerinin Konformasyonu
Haftalık Akış
• Besin kimyasına giriş
Suyun besinlerdeki önemi, yapısı ve fonksiyonları Karbonhidratların kimyasal yapısı
Karbonhidratların sınıflandırılması ve özellikleri Proteinlerin kimyasal yapısı
Proteinlerin sınıflandırılması ve özellikleri Lipidlerin kimyasal yapısı
ARA SINAV
gelisimedu igugelisim
Haftalık Akış
• Lipidlerin sınıflandırılması ve özellikleri
Mineral maddelerin kimyasal yapısı ve fonksiyonları Mineral maddelerin özellikleri
Vitaminlerin kimyasal yapısı ve fonksiyonları Vitaminlerin özellikleri
Besin kimyasında kullanılan deneysel tayin sistemleri Lipidlerin kimyasal yapısı
FİNAL SINAVI
gelisimedu igugelisim
Haftalık Akış
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Sınıflandırılması Proteinlerin Hidrolizi
Proteinlerin Çözünürlükleri Denatürasyon
Gıdaların Hazırlanması Sırasında Proteinlerin Uğradığı Diğer Bazı Değişiklikler Beslenmede Proteinlerin ÖnemiProteinlerin Organizmadaki Fonksiyonları Eksojen Aminoasitlerin Fizyolojik Etkileri Ve Eksikliğinde Ortaya Çıkabilecek Belirtiler
Proteinlerin Kalitesi Protein Kaynakları
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
PROTEİNLER
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Sınıflandırılması
• Proteinler diğer gıda bileşenlerine benzer olarak bitkisel proteinler ve hayvansal proteinler olarak sınıflandırılabilir.
• Proteinler konfigürasyonlarına göre de fibröz ve globüler proteinler
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Sınıflandırılması
• Fibröz proteinler suda çözünmezler ve çubuk şeklindeki proteinlerdir.
• Makroskobik lifler oluştururlar, polipeptid zincirleri lifler doğrultusunda paraleldirler.
• Genel yapısı globüler proteinlerden daha basittir.
• Kemiklerde bulunan kollajen, saç, tüy, deri, boynuz, tırnakta bulunan keratin, bağ dokuda bulunan elastin ve fibrin vb.
• Globüler proteinler kimyasal yapı olarak, amino asitlerin yumak tarzında birleşmesiyle oluşmuş yuvarlak ya da elipsoit formdadırlar.
• Su ya da tuzlu su çözeltisinde zayıf asitlerde ve alkalilerde çözünürler
• Peptid zincirlerinde ya kısmi ya da tamamen bir helezonlaşma söz konusudur..
• Antikorlar, enzimler, hemoglobin, hormonlar vb.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Sınıflandırılması
• Kimyasal yapıları bakımından ise basit proteinler (homoproteinler) ve bileşik proteinler (heteroproteinler) olarak iki gruba ayrılabilirler.
• Basit proteinler sadece esas yapı taşları olan amino asitlerinden oluşmaktadır.
• Basit proteinler; albuminler, globulinler, prolaminler (gliadinler),
glutelinler, skleroproteinler, histonlar, protaminler şeklinde gruplara ayrılırlar.
BASİT PROTEİNLER
Albüminler: Ovoalbümin yumurta akı Laktoalbümin süt
Lökosin buğday
- Globülinler: Laktoglobülin süt Adestin tahıl Legumin bezelye
- Glutelinler: Glutenin buğday Avedin yulaf Orizenin pirinç
- Prolaminler: Zein mısır Hordein arpa Gliadin buğday
- Skleroproteinler: Cilt, kas, kıl, kas kirişleri ve balık yüzgeçleri bu grupta bulunan fibröz proteinlerden yapılmıştır.
-
- Protaminler: En basit doğal proteinlerdir. Bazı balık cinslerinde bulunur - Histonlar: Hücre çekirdeğindeki nükleik asitle kombine halde bulunur
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Sınıflandırılması
• Basit proteinler çözünürlük bakımından çözünen basit proteinler (globüler proteinler) ve çözünmeyen basit proteinler (fibröz proteinler,
skleroproteinler) olarak iki alt gruba ayrılırlar.
• Bileşik proteinler (konjuge protein) amino asitlerin yanında başka organik veya inorganik yapı taşlarını (prostetik grup) içerirler. Prostetik grup olarak inorganik asitler, karbonhidratlar, renk maddeleri vb.
BİRLEŞİK PROTEİNLER:
1. Nükleoproteidler: Protein + Nükleik asit (örn: DNA, RNA)
2. Glikoproteidler: Protein + CHO (örn: Ovomüsin)
3. Lipoproteidler: Protein + Lipit (örn: LDL, VLDL, HDL,)
4. Kromoproteidler: Protein + Renk maddeleri (örn: Klorofil)
5. Metalloproteidler: Protein + Metal iyonu (örn: Transferin)
6. Fosfoproteidler: Protein + Fosfor (örn: Kazein)
Proteinler biyolojik işlevsel (fonksiyonel) özelliklerine göre şöyle sınıflandırılabilirler;
katalitik proteinler (enzimler),
yapısal proteinler (kollojen, keratin, elastin),
düzenleyici proteinler (hormonlar),
taşıyıcı proteinler (hemoglobin, myoglobin, transferrin),
antikorlar,
depo proteinleri (ovalbumin, kazein, gliadin, zein),
koruyucu proteinler (toksinler, alerjenler),
Kontraktil proteinler (kasılma, hareket) (myosin, aktin).
Proteinlerin Sınıflandırılması
Proteinlerin sınıflandırılması özet olarak ;
Proteinlerin Sınıflandırılması
Proteinlerin Sınıflandırılması
Proteinlerin Sınıflandırılması
Proteinlerin Sınıflandırılması
Proteinlerin Sınıflandırılması
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Bazı Özellikleri
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Hidrolizi
• Proteinler, karbonhidrat ve yağlar gibi hidrolitik (hidroliz) yolla parçalanabilirler.
• Proteinlerin parçalanması enzimatik olarak meydana gelmektedir.
• Bazı proteinler, örneğin skleroproteinler sıcaklık etkisi altında asit hidrolizi ile de parçalanabilirler
• jelatinin kemik ve kıkırdaktan elde edilmesi gibi.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Hidrolizi
• Basit proteinler belirli ara basamaklar üzerinden amino asitlerine kadar parçalanırlar.
• Konjuge proteinler amino asitlerine ve prostetik gruplara indirgenirler.
• Prostetik gruplar protein parçalayan enzimler (proteaz) ile daha fazla parçalanamazlar.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Çözünürlükleri
• Proteinlerin çözünürlük özelliklerine göre sınıflandırma şekli, gıda bilimi ve teknolojisi açısından önemlidir.
• Çeşitli gıdaların kalite kontrolünde de kullanılır.
• Örneğin toplam protein miktarının belirlenmesi haricinde proteinlerin su, alkol veya tuzlu su içerisinde çözünebilme durumları dikkate alınarak bazı kalite kontrol analizleri yapılmaktadır.
Proteinler çeşitli çözücülerde çözünürler
Proteinlerin Bazı Özellikleri -
Proteinlerin ÇözünürlükleriUygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Çözünürlükleri
• Farklı molekül yapılarından dolayı proteinler suya karşı ortak reaksiyon göstermezler.
• Bu farklılıktan belirli proteinlerin ayrılması ve ekstraksiyonunda yararlanılır.
• Bazı proteinler (örneğin albuminler) suda kolloidal olarak çözünür.
• Buna karşılık kollogen, keratinler gibi skleroproteinler hiç çözünmezler
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Çözünürlükleri
• Molekül büyüklüğü nedeniyle proteinlerde hakiki çözelti meydana gelmez.
• Kolloidal bir protein çözeltisindeki protein molekülleri, su molekülleri tarafından kuşatılır.
• Su molekülünün dipol karakterinden dolayı (yük ağırlık noktası) protein moleküllerine su moleküllerinin (hidratasyon suyu) depolanması söz konusudur ve bununla hidratasyon meydana gelir
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Çözünürlükleri
• Protein molekülünün büyüklüğü geçirgen bir membran içinde difüzyonu da düşürür.
• Bunun için sindirim sırasında protein molekülünün parçalanması zorunludur.
• Dolayısıyla proteinler aminoasitlere parçalandıktan sonra ince bağırsakta emilebilir.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Çözünürlükleri
• Proteinlerin su bağlama kabiliyeti et işlemede ve hamur işleri yapımında önemli.
• Sosis yapımı için kesim sıcaklığındaki et uygundur. (Kesimden 4-6 saat sonrasına kadar olan etler yüksek su tutma yeteneğine sahip etlerdir.)
• Çünkü uygun pH (6,6-6,8) değerinden dolayı protein molekülü geniş ölçüde kendi orijinal formunda bulunur ve bununla yeterli miktarda su molekülü hidratasyon suyu olarak bağlanır.
• Bu da eti iyi işleme imkânı sağlar.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Çözünürlükleri
• Un proteinlerinin su alması ve bununla hamur randımanının yükselmesi hamur yapımında önemlidir.
• Proteinlerin suda çözünürlüğü, ilgili izoelektrik noktası tarafından belirlenir.
• İzoelektrik nokta aralığında proteinler suda çözünmezler.
• Bir protein çözeltisinin pH’sı izoelektrik noktasına ulaştığı anda protein topaklaşır, çökelir.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Çözünürlükleri
• Proteinler kuvvetli asitler, ağır metallerin tuzları, nötral tuzlar ve organik çözücüler (etanol, alkol) ilavesinde çökelir.
• Sulu bir protein çözeltisi 70 °C’nin üzerine ısıtılır ise proteinler çökelir veya denatüre olur.
• Çözünürlük özelliği göstermeyen bazı proteinler örneğin jelatin iyi ve kolay şişme kabiliyetindedir.
• Böylece hacimleri büyür ve jel oluşur. Bunlar protein molekülünün tersiyer strüktürü içinde su moleküllerini depolar.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
DENATÜRASYON
• Asitler, alkaliler, konsantre tuz çözeltileri, organik çözücüler ve yüksek ısı gibi faktörlerin etkisiyle proteinlerin yapısı çeşitli derecelerde değişebilmektedir.
• Peptid bağları koparılmadan bir protein molekülünün sekonder, tersiyer ve quarterner yapısının bozulmasına ve aktivitesinin kaybolmasına
denatürasyon adı verilir.
• Proteinlerin denatürasyonu besin değerlerini pek etkilemez ve hazmedilmeleri üzerine olumlu etki yapar.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
DENATÜRASYON
• Birçok proteinde meydana gelen denatürasyon besinlerin üretiminde kullanılan çeşitli metod ve teknolojilerin temelini oluşturduğundan arzu edilen bir özelliktir.
• Böylece besinlerdeki proteinlerin kolay sindirilebilir ve işlenebilir bir yapıya kavuşmaları mümkün olmaktadır.
• Denatürasyon ???????????? Hidroliz ??????????????
• Denatürasyonda protein molekülünün yapısında değişiklik söz konusu değilken, hidrolizde proteinlerin parçalanma ürünleri açığa çıkmaktadır.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
DENATÜRASYON
• Baklagillerdeki tripsin inhibitörleri ısıl işlem ile denatüre olmakta ve baklagil proteinlerinin sindirilebilirliği ve biyolojik değeri önemli düzeyde artmaktadır.
• Gıdalarda hem ısıtma hem de dondurma sırasında protein denatürasyonu söz konusudur.
• Dondurulduktan sonra balığın elastikiyetini yitirmesinin nedeni denatürasyondur.
• Süt kazein miselleri ısıtmaya dayanıklı iken dondurma sonucunda denatüre olur ve çökelirler.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
DENATÜRASYON
• Isıtma genellikle proteinin tersiyer yapısını etkiler.
• Çoğu protein 55–75°C aralığında denatüre olur (süt kazeini ve jelatin bir istisnadır).
• Süt kazeininin termal kararlılığının nedeni sistein ve sistin içeriğinin yüksek olmasından ileri gelmektedir.
Bazı Proteinlerin Termal Denatürasyon Sıcaklıkları
Protein Denatürasyon
Sıcaklığı (°C)
Protein Denatürasyon
Sıcaklığı (°C)
Yumurta albümini 56 Miyosin 47-56
Laktoalbumin 72 β-Laktoglobulin 70-75
Sığır serum albümini 67 Kazein 160-200
DENATÜRASYON
Bir proteinin denatürasyonu, proteinin tersiyer yapısının bozulması,
sekonder ve primer yapısının korunması biçiminde olursa reversibl’(geri dönüşümlü) dır.
Bir proteinin denatürasyonu, proteinin tersiyer ve sekonder yapısının bozulması, yalnızca primer yapısının korunması biçiminde olursa
irreversibl’(geri dönüşümsüz)dır.
Çok az istisna dışında denatürasyon geri dönüşümsüzdür.
Proteinlerin denatüre olması fiziksel ve kimyasal faktörler etkisiyle
Proteinlerin Denatüre Olması Üzerine Etki Eden Faktörler
Proteinlerin Bazı Özellikleri -
Protein DenatürasyonuFiziksel faktörler Kimyasal faktörler
Sıcaklık Asitler
UV ışınları Alkaliler
Ultrases (ultrason) Alkoller
Mekanik işlemler (çalkalama, Metaller
karıştırma, parçalama) Organik çözücüler
Hidrostatik basınç Deterjanlar
Sıcaklık ile pıhtılaşma 60 °C’den itibaren başlar.
Ön işleme sırasında yüksek sıcaklığa maruz kalan gıdalardaki proteinler denatüre olurlar. Örneğin;
Yumurta yemekleri ve yumurtalı gıdaların hazırlanması: Proteinlerin pıhtılaşması mutfak pratiğinde kesilme olarak ifade edilir.
Et, tavuk ve balık yemeklerinin yapılışı: Proteinler pıhtılaşır, (kas) gözenekler kapanır, hücre özsuyu muhafaza edilir, gıda kızarır ve bununla yenebilir hale gelir.
Proteinlerin Bazı Özellikleri -
Protein Denatürasyonu Pastörizasyon ve sterilizasyon: Gıdaların konserve edilmesi metotlarından pastörizasyon ve sterilizasyon, proteinden meydana gelmiş olan mikroorganizmaların yapısında bulunan proteinlerin denatüre olması ve dolayısıyla uygun konserve sıcaklıklarında ölmeleri özelliğine dayanmaktadır.
Proteinlerin Bazı Özellikleri -
Protein Denatürasyonu Asit etkisiyle pıhtılaşma: proteinin izoelektrik noktasına erişilir ve burada pıhtılaşma meydana gelir.
Asitle pıhtılaşma, fermente süt ürünleri (yoğurt, kefir) ve starter kültür yapımının temelini oluşturur.
Enzimlerle pıhtılaşma: Peynir mayasının ilavesiyle (buzağı şirden enzimi) süt pıhtılaşır (peynir yapımı).
Proteinlerin Bazı Özellikleri -
Protein Denatürasyonu Havanın oksijeni ile pıhtılaşma: Hava oksijeninin katılmasıyla kanın protein bileşenleri koagüle olmaktadır (kan pıhtılaşması).
Ağır metal tuzlarıyla denatürasyon: Ağır metal tuzları, protein ile birlikte çözünmeyen bileşikler oluştururlar (örneğin bazı metal zehirlenmelerinde hastaya derhal süt, yoğurt ve yumurta verilmesi).
Alkolle denatürasyon: Konsantrasyonu çok yüksek etil alkol kan serum proteinini çökeltir, fazla miktarda alkol alınması kan pıhtılaşması sonucu ölüme yol açabilir.
Proteinlerin Bazı Özellikleri -
Protein DenatürasyonuUygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Gıdaların Hazırlanması Sırasında Proteinlerin Uğradığı Diğer Bazı Değişiklikler
• Gıdaların depolanması ve işlenmesi sırasında gıdanın bileşimi ve proses şartlarına (pH, sıcaklık, nem, kurutma, kimyasal maddelerle muamele, fermentasyon, oksijen vb.) bağlı olarak bazı protein ve amino asit moleküllerinde kimyasal değişimler gerçekleşebilir.
• Bu reaksiyonlar sonucu;
• esansiyel aminoasitlerin parçalanması,
• esansiyel aminoasitlerin metabolize olmayan türevlere dönüşmesi ve/veya
• sindirilebilirliğin azalması gerçekleşir.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Gıdaların Hazırlanması Sırasında Proteinlerin Uğradığı Diğer Bazı Değişiklikler
• Sonuçta çeşitli toksik bileşikler meydana gelebilir ve proteinin biyolojik değeri de düşme gösterebilir.
• Bu reaksiyonlara bağlı bazı amin içerikli ve toksik, kanserojenik özelliklere sahip bileşikler (nitrozaminler, biyojenaminler vb) oluşmaktadır.
• Kanserojenik bileşiklerden olan nitrozaminler sekonder aminlerle nitritlerin reaksiyonu sonucu oluşur.
• Enzimatik olmayan esmerleşme reaksiyonu olarak tanımlanan Maillard reaksiyonu meydana gelebilir.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Gıdaların Hazırlanması Sırasında Proteinlerin Uğradığı Diğer Bazı Değişiklikler
• İndirgen şekerlerin aldehit ve keto grupları, aminoasitler, peptidler ve proteinler ile reaksiyona girerek melanoidinler (esmer renkli azotlu
doymamış polimerler) diye adlandırılan kahverengi pigmentler meydana geldiği Maillard reaksiyonu gıda kimyası ve teknolojisi açısından çok önem taşımaktadır.
• Reaksiyon sonucu besin maddesinin rengi koyulaşır.
• Maillard reaksiyonlarında risk ve fayda birlikte bulunmaktadır.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Gıdaların Hazırlanması Sırasında Proteinlerin Uğradığı Diğer Bazı Değişiklikler
• Sütteki lisin indirgen özellikteki laktozla reaksiyona girerek kayba uğramaktadır.
• Maillard reaksiyonları esnasında akrilamid, polisiklik aromatik hidrokarbonlar, heterosiklik aminler gibi toksijenik, mutajenik ve kanserojenik bileşikler meydana gelmektedir.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Gıdaların Hazırlanması Sırasında Proteinlerin Uğradığı Diğer Bazı Değişiklikler
• Hidrojen peroksit gibi çeşitli maddeler gıda sanayide bakterisidal ve hububat unlarda ağartıcı olarak kullanılırlar.
• Bu oksitleyici maddeler oksidasyona duyarlı amino asitler üzerinde olumsuz etkilere sebep olabilmektedir.
• Gıdalardaki proteinler alkali pH değerinde ısıl işleme maruz bırakıldıklarında L-amino asitler D-amino aside çevrilir.
• Rasemizasyon denilen bu olay sonucu proteinlerin besleyici özellikleri kayba uğramaktadır.
UygulamaZamanı
gelisimedu igugelisim
Gıdaların Hazırlanması Sırasında Proteinlerin Uğradığı Diğer Bazı Değişiklikler
• D-amino asitlerin sindirim sisteminde emilmesi çok zor
• Bu amino asitler vücut proteinlerinde de kullanılamaz.
• Gıdalar yüksek ısıl işleme (200-250 °C) maruz kaldıklarında proteinlerde prolize uğrarlar, mutajenik ve kanserojenik maddeler oluşur.
• Proses sırasında bazı etkilerle çeşitli enzimlerin inaktive olması gıda maddesinde renk, tat ve koku değişimlerine neden olabilir.
BESLENMEDE PROTEİNLERİN ÖNEMİ
BESLENMEDE PROTEİNLERİN ÖNEMİ
Erişkin bir insanda organizmanın yapısında %18-20 protein,
%10-15 yağ, %0,5 karbonhidrat, %5 mineraller bulunur.
Geriye kalan kısım sudan oluşur.
Organizmada en bol bulunan bileşen proteindir.
Proteinin 1/3’ü kaslarda, 1/5’i kemiklerde, 1/10’u deride geriye kalan kısmı da sıvılardadır.
50
BESLENMEDE PROTEİNLERİN ÖNEMİ
Proteinler dokularda devamlı olarak değişme halindedir. Bazı protein molekülleri tamamen veya kısmen parçalanmakta ve yerine yenisi
geçmektedir. Yaşayan canlıların esas karakterini bu değişme teşkil eder. Bu durumdan dolayı organizma büyüme halinde olmasa dahi , bu değişmelerde meydana gelecek eksikliği gidermek için yeterli ve kaliteli proteinleri
günlük diyette almak gerekmektedir
İnsanın tüketmiş olduğu besinlerdeki proteinlerden sağladığı
amino asitlerden birini diğerine çevirme yeteneği sınırlıdır. Bu
değişim işlemi karaciğerde transaminasyon adı verilen bir işlemle
gerçekleşir. Ancak bazı amino asitlerin mutlak surette tükettiği
besindeki proteinlerde bulunması gerekir. Çünkü bu amino asitleri
insanlar ve hayvanlar diğer amino asitlerden transaminasyon
yoluyla sağlayamazlar.
İnsanın organizmada sentezleyemediği ve diyetle dışarıdan
almak zorunda olduğu bu amino asitleri (eksojen amino asitler)
içeren besinlerin tüketilmesi özel önem arz eder. Tüketilen
besinlerdeki proteinler sindirim kanalında enzimlerin etkisiyle
amino asitlere kadar parçalanarak emilirler ve karaciğere
taşınırlar.
Karaciğerden kan yoluyla dokulara taşınırlar ve hücrelerde
kullanılan ve yıpranan proteinlerin yerini almak üzere bir araya gelip o doku ve hücrelere özgü karakteristik proteinin sentezinde kullanılırlar. Dokuların ve dolayısıyla da organizmanın büyümesi ve yıpranmayı tamir işini yaparlar ya da hormon ve enzimlerin bileşimine katılırlar
54
Protein sentezinden arta kalan amino asitler organizmada tekrar kullanılmak üzere depo edilemezler. Kan yoluyla karaciğere iade edilerek deaminasyon adı verilen bir işlemle (amino grubunun
ayrılması) amino asit parçalanarak organizmayı üre halinde terk eder. Fakat bileşiminde bulunan C, H ve O enerji vermek için
kullanılabilir. Enerjiye de ihtiyaç yoksa bu kalıntıdan organizma yağ yapar ve yağ olarak depo eder.
55
Kısaca organizma hayatın devamı için gerekli amino asitleri gıdalardan devamlı olarak ve düzenli aralıklarla almak
zorundadır. Alınan proteinler metabolizma sonunda önce
onarım, sonra büyüme ve en son olarak da enerji ihtiyacı için kullanılır.
56
PROTEİNLERİN ORGANİZMADAKİ FONKSİYONLARI
1. Vücut dokularının onarım ve yapısında kullanılırlar ( kaslar, saç, tırnak gibi), önce onarım, sonra büyümede tüketilirler. Beyin yapısı (gelişimi) için kullanılırlar.
2. Enzim ve hormonların yapılarında yer alırlar.
3. Vücudun asit-baz dengesinin sağlanmasında tampon görevi görürler.
4. Kromozom ve genlerde bulunan kalıtsal özelliklerin taşınmasında rol
oynarlar.
575. Kasların kontraksiyonunda rol alırlar.
6.Enerji sağlayan diğer besin unsurları (karbohidrat ve yağlar) yeteri kadar alınmazsa veya diyette fazla protein alınmışsa enerji sağlamada kullanılırlar.
7. Sütün bileşimine girerler.
8.Kanda antikorların yapısına girerek immun sistemde görev yaparlar.
58
EKSOJEN AMİNOASİTLERİN FİZYOLOJİK ETKİLERİ VE EKSİKLİĞİNDE ORTAYA ÇIKABİLECEK BELİRTİLER
Amino Asit Fizyolojik Etki Eksiklik Belirtileri İzolösin Besinlerle alınan
amino asitlerin değerlendirilmesi
Kilo kaybı
Lösin Plazma ve doku proteinlerinin yapısı
Negatif azot dengesi
Lizin Boy uzaması, kemik
gelişimi, süt üretimi
Cücelik, kemik Uçlarında atrofi, Kadınlarda
adet problemleri
59
Metiyonin Saç uuzaması, karaciğer
fonksiyonlarını kolaylaştırma,
kolin, keratin ve globin sentezi, sistein
aracılığıyla organizmada detoksikasyon, insülin yapımı
Siroz,
karaciğer yağlanması, kaslarda atrofi, anemi, saç
dökülmesi,
enfeksiyonlara karşı direnç
kaybı
60
Fenilalanin Tiroksin, adrenalin ve pigment yapımı, retikulositlerin
gelişmesi
Pigment
anomalileri, tiroid ve adrenlerde
problemler, fenilketonüri Treonin Besinlerle alınan
amino asitlerin değerlendirilmesi
Kilo kaybı
Triptofan Organizmanın gelişimi, süt üretimi, gözde
pigment oluşumu, niasinin etkisine ve B2 vitaminin
fonksiyonuna yardım
Gözlerde görme problemleri,
katarakt,
saç dökülmesi, testislerde atrofi, ölü sperm üretimi
61
Valin Sinir sistemi
fonksiyonu Aşırı duyarlılık,
ataksi,kramplar,kaslarda koordinasyon bozukluğu
Arjinin Çabuk
büyüme
Dikkate değer bir belirti yok Histidin Hemoglobin
sentezi ve
Nükleik asit yapımı
Anemi
62
PROTEİNLERİN KALİTESİ
Proteinin kaynağına ve türüne göre vücutta kullanılma derecesi
farklıdır. Proteinden vücudun yararlanma derecesi proteinlerin kalitesi ya da vücut proteinlerine çevrilme derecesi olarak tanımlanır. Proteinin kalitesi bileşimindeki amino asitlerin çeşit ve miktarına, sindirim ve
emilme durumlarına, vücut proteinlerine dönüşüm derecesine göre değişir.
Esansiyel amino asitleri yeterli ve dengeli olan, sindirim ve emilimlerinde kayba uğramayan ve vücut proteinlerine kolay dönüşebilen proteinlerin kalitesi yüksektir.
63
Globuler yapıdaki proteinler fibröz proteinlere göre proteolitik enzimler
tarafından kolaylıkla etkilenebilirler. Isı ile denatürasyon fibröz proteinlerin sindirilebilme derecelerini belirli ölçüde artırmaktadır.
Proteinlerin metaller, lipidler, nükleik asit, selüloz ve diğer polisakkaritlerle bağlanması sindirilme derecelerinin azalmasına neden olmaktadır.
Proteinlerde besin değeri olmayan ve toksik faktörlerin (patateste solanin, yerfıstığında aflatoksin vb) bulunması sindirilme derecelerinin ve amino asitlerin absorbe olma yeteneklerinin azalmasına neden olmaktadır.
64
Organizmaya alınan protein partiküllerinin şekil ve yüzeysel alanları sindirilebilme derecesini etkileyebilmektedir. Unun değirmende iyi işlenmesi tahıl proteinlerinin sindirilme
derecesini olumlu yönde etkilemektedir.
Riboflavin, niasin, B
6ve B
12vitaminleri ile magnezyum
yetersizliği protein kalitesini olumsuz yönde etkilemektedir
65
Proteinlerin görevlerini etkin bir şekilde yerine getirebilmesi karbonhidrat, yağ ve proteinlerin dengeli alınmasına bağlıdır.
Böylece organizmanın enerji ihtiyacı sağlıklı bir şekilde karşılanır. Yetersiz ve dengesiz beslenme durumlarında
organizmanın enerji ihtiyacı karşılanamaz. Böyle durumlarda protein esas görevi yerine organizmanın enerji ihtiyacını
karşılamak amacıyla kullanılır.
66
PROTEİN KAYNAKLARI
Besinin türüne göre içerdiği protein miktarı, proteinin çeşidi ve organizmanın yararlanma derecesi değişir.
Hayvansal besinler (yumurta, et ve et ürünleri, su ürünleri, süt ve süt ürünleri) en iyi protein kaynaklarıdır. Soya fasulyesi başta olmak üzere kuru
baklagiller ve yağlı tohumlar proteince zengin bitkisel kökenli besinlerdir.
Tahıllar proteince iyi kaynak değillerdir. Taze sebze ve meyvelerde ise çok az miktarda protein bulunur
67
İnsan Beslenmesinde Günlük Protein İhtiyacı
İnsan ve hayvanlarda günlük protein ihtiyacının belirlenmesinde nitrojen balansından yararlanılır. Eğer günlük alınan nitrojen ile atılan nitrojen (feçes, idrar ve deri yoluyla) eşit ise Nitrojen
Balansı eşit demektir. Nitrojen balansının dengeli (eşit) bir halde olabilmesi için günlük diyetle 35 gr protein alınması
fizyolojikman yeterlidir.
68
Ancak bu miktarın tamamının sindirim kanalıyla emilerek
metabolizmaya dahil olması gerekir. Bu da her zaman mümkün olamadığından bu miktardan daha fazla protein alınması gerekir.
Genel olarak bu miktar 60 -70 g olarak kabul edilir. Pratikte normal
yetişkin bir insanın günlük protein ihtiyacı 1 g/kg olarak kabul edilir.
Yeterli ve dengeli beslenme için bunun yarısının hayvansal besinlerden karşılanması gereklidir.
69
Diyetle alınan protein ve dolayısıyla N az, vücuttan atılan N fazla olursa nitrojen balansı negatif, tersinde de pozitif olur.
Nitrojen balansı büyüme ve gelişme çağındaki çocuklarda, hamilelerde, emzirme döneminde, hastalıklardan iyileşme dönemlerinde ve atletlerde (veya bedenen çalışanlarda) pozitif olmalıdır. Her yaşta açlık halinde ve hastalarda çoğunlukla nitrojen dengesi negatif olur.
70
PROTEİN YETERSİZLİĞİ
oProtein yetersizliği günlük diyetle alınan proteinin miktar ve kalite yönünden gereksinimi karşılamamasından oluşur, nedenler arasında ekonomik koşulların zayıf olması,
dengesiz beslenme, bazı hastalıklar (emilim bozuklukları, böbrek ve karaciğer hastalıkları vb.) sayılabilir.
71
PROTEİN YETERSİZLİĞİ
oUzun süreli yetersizliklerde vücut kendi dokularındaki proteini
kullanmak zorunda kalır. Büyüme yavaşlar ve durur, vücut ağırlığı azalır halsizlik, Anemi ve ödem (şişlik) oluşur. Antikor yapımı
azaldığı için hastalıklara karşı direnç azalır, iyileşme geç olur.
oDemir, kalsiyum ve A Vitamini gibi besin öğelerinin kullanımı azalır.
72
Haftanıın Özeti
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin Sınıflandırılması Proteinlerin Hidrolizi
Proteinlerin Çözünürlükleri Denatürasyon
Gıdaların Hazırlanması Sırasında Proteinlerin Uğradığı Diğer Bazı Değişiklikler Beslenmede Proteinlerin ÖnemiProteinlerin Organizmadaki Fonksiyonları Eksojen Aminoasitlerin Fizyolojik Etkileri Ve Eksikliğinde Ortaya Çıkabilecek Belirtiler
Proteinlerin Kalitesi Protein Kaynakları
Soru veÖneriler
gelisimedu igugelisim
Proteinlerin sınıflandırınız.
Her sınıfa örnek veriniz.
Denatürasyon nedir? Tanımlayınız.
Denatürasyonu gıdalar açısından değerlendiriniz.
Gıdaların hazırlanması sırasında proteinlerde meydana gelen değişimler nelerdir?
Eksojen aminoasitler nelerdir?
Hangi aminoasit eksikliğinde ne gibi belirtiler görülür?
Kaliteli protein ne demek?
Önerilen Haftalık Çalışmalar
gelisimedu igugelisim
Konu tekrarı yapınız.
Bir Sonraki DersHakkında
Lipidlerin kimyasal yapısı
gelisimedu igugelisim
Kaynaklar
Demirci M. (2008). Gıda Kimyası, 4.baskı. Onur Grafik, İstanbul.
Bilişli A. (2015). Gıda Kimyası, 3.baskı. Sidas Yayıncılık, İzmir.
gelisimedu igugelisim
gelisimedu igugelisim