CANLI VE BİYOKİMYA
Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl
PROTEİNLER
Proteinler
• canlı hücrelerin hepsinde
• bir hücrenin her bölümünde bulunurlar.
Proteinler
• metabolizyı belirleyen,
• dokuları biçimlendiren,
• aynı tür canlıların herbirinin farklı olabilmesini sağlayan
• hareket kazandıran,
• dış etkenlere karşı savunan moleküllerdir.
Genel olarak C, H, O ve N içerirler.
Proteinlerin görevleri:
1- Enzimatik kataliz :
Enzimler protein yapısında moleküllerdir.
2- Transport ve saklama :
Organizmada bulunan küçük moleküllerin ve iyonların çoğu proteinler aracılığı ile taşınır ve depo edilir.Örneğin,
hemoglobin, transferrin, miyoglobin, ferrritin, albumin
3- Kontraktil proteinler : Proteinler kasların ana yapı taşlarıdır.
Aktin, miyozin
Mitoz bölünmede kromozomların hareketi
4- Yapısal proteinler (mekanik destek):
KOLLAJEN bağ ve destek dokunun proteini KERATİN Saçlar, tırnaklar, tüyler
İpek ve örümcek ağı
Kasların hareketi
5- Koruyucu proteinler :
(Antikor = Immun globulinler) Fibrinojen ve trombin
Yılan zehiri ve arı zehiri (mellitin), Difteri toksini,
Toksik bitki proteinleri
6- Regulatör proteinler : Hormonlar
Regulatör proteinler; repressörler
7- Diğerleri :
Afrika bitkisinde bulunan Monellin (şekerden 100,000 kez daha tatlı)
Antartika’da yaşayan balıklarda bulunan Antifriz proteini
AMİNO ASİTLERİN ÖZELLİKLERİ VE SINIFLANDIRILMASI
Doğada 500 den fazla amino asit bulunmakla birlikte, insanlarda genetik kodu olan sadece 20 amino asit
vardır.İnsanlarda doğal proteinlerin yapısında bulunan amino asitler genelde L - izomeri formundadır.
Bazı bakteriler D aminoasit taşırlar (Antibiyotikler , hücre
duvarı gibi)
AMİNO ASİTLERİN ÖZELLİKLERİ VE SINIFLANDIRILMASI
1- Alifatik yan zincir içerenler (nonpolar, monaamino-monokarboksilik, unsübstitüe) Glisin, Alanin, Valin, Lösin, İzolösin
2- Alifatik OH içerenler (polar, yüksüz, monoamino-monokarboksilik) Serin, Treonin
3- Aromatik yan zincir içerenler (monoamino, mokarboksilik) Fenil Alanin, Tirozin, Triptofan
4- Bazik yan zincir içerenler (diamino, monokarboksilik) Lizin, Arginin, Histidin
5- Asidik yan zincir içerenler (monoamino-dikarboksilik) Aspartat, Glutamat
6- Amid içerenler (polar, yüksüz, karboksamid) Asparagin, Glutamin 7- Kükürtlü amino asitler
Metiyonin, Sistein
8- İmino grubu taşıyan (nonpolar, heterosiklik) Prolin
ESANSİYEL AMİNO ASİTLER
Esansiyel:Fenilalanin, Valin, Lösin, İzolösin, Metiyonin, Treonin, Triptofan, Lizin
Duruma göre esansiyel ; Histidin ve Arginin
Protein
aa
CO
2+ H
2O 20
20 12
Amino asitlerin amfoter davranışları ZWİTTER İYON
N
+H
3N
+H
3NH
2 H+ H+
R C COOH R C COO
-R C COO
- H H H PH:1 fizyolojik pH pH:11
A (asidik katyon) Z iyon B (bazik anyon)
IZOELEKTRİK (pH) nokta; net yük 0
Anyonik veya katyonik şekilleri ise tuz teşkil ederler.
H
2N - CH
2- COO- Na+ Cl
-H
3N
+- CH
2- COOH Sodyum Glisinat Glisin HCl
dipol özellik
Basit proteinler Konjuge proteinler
Prostetik grup
Konjuge proteinlerin grupları:
1- Lipoproteinler: lipoprotein
2- Glikoproteinler: İmmunoglobulinler 3- Fosfoproteinler: Sütteki kazein
4- Hemoproteinler: Hemoglobin
5- Flavoproteinler: Süksinat dehidrogenaz
6- Metalloproteinler: Ferritin
hidroliz
FDNB
hidroliz
FİTS
3- Karboksipeptidaz yöntemi:
Karboksipeptidaz A: Prolin dışında C-terminalde bulunan asidik ve nötral amino asitlerin yaptıkları bağları koparır.
Karboksipeptidaz B: Histidin dışında, C terminalde bulunan bazik amino asitler; Arginin ve Lizin’i koparır.
Karboksipeptidaz C: C terminalde bulunan Prolin ve
Glisin’in yaptığı bağları koparır.
PROTEİNLERİN ÜÇ BOYUTLU KONFORMASYONLARI
1- Birinci yapı (birincil, primer) 2- İkinci yapı (ikincil, sekonder) 3- Üçüncü yapı (üçüncül, tersiyer)
4- Dördüncü yapı (dördüncül, kuaterner)
1.Birinci Yapı: Bir proteinin birinci yapısı, o proteinin amino asitlerinin doğrusal dizilişidir. Amino asitler,
arasında peptit bağları oluşur.
2. İkinci yapı: Birinci yapı ile oluşan polipeptit zincirinin, heliks ya da tabaka şeklinde zincir içi ve zincirler arası hidrojen bağları aracılığı ile, bölgesel katlanmalarını ifade eder.
A) Alfa-heliks yapısı: saç, yün
B) Beta- tabaka yapısı: ipek
C) kolajen heliks yapısı: kolajen
3. Üçüncü yapı: Üç boyutlu yapıyı oluşturacak şekilde polipeptidin yapısal elementlerinin katlanmasıdır. Bu yapıda amino asitlerin yan
grupları arasında,hidrojen bağları, iyonik bağlar, van der Walls etkileşmeleri, hidrofobik etkiler ve disülfit bağları vardır.
Üçüncü yapıdaki alternatifler:
1.Globuler yapı:
Globuler proteinler; birden çok ikincil yapı taşırlar;enzimler ve peptid yapısındaki hormonlar
2. Fibriler yapı:
Fibröz proteinler; tek bir ikincil yapı taşırlar, yapısal proteinler (total vücut proteininin yarısı/fazlası)AMİNO ASİT SIRASI VE BİYOLOJİK AKTİVİTE:
Bir protein molekülünün amino asit dizisi ile 3 boyutlu yapısı ve biyolojik aktivitesi yakından ilişkilidir.
Amino asitlerdeki en küçük bir değişiklik 3 boyutlu yapıda A
0düzeyinde değişikliklere yol açabilir.
İnsanlarda 1400 adet genetik hastalık bu tür protein defektinden kaynaklanır.
Bunların 1/3 ünde tek bir amino asit değişikliği vardır.
İnsan popülasyonunda 300 den fazla Hemoglobin (Hb) varyantı
vardır.
4. Dördüncü yapı: Farklı polipeptit
zincirlerinin geometrik ve stokiyometrik olarak bir araya gelmelerini açıklar.
Dördüncü yapıya sahip proteinlerin üç boyutlu yapısı vardır.
Miyoglobin tek bir alt üniteye sahip olduğundan dördüncü yapısı yoktur.
HemoglobinA dört alt üniteye sahiptir, dördüncü
yapısı vardır.
PROTEİNLERİN DENATÜRASYONU
Proteinler 3 boyutlu yapılarını kaybederek DENATÜRE olurlar.
Denatüre olmuş proteinin biyolojik aktivitesi kaybolmuştur.
Isı, organik solvanlar, aşırı pH, Üre, Guanidin HCl
proteinlerin denatürasyonuna neden olur.
PROTEİNLERİN PRESİPİTASYONU:
Proteinler kuvvetli asitler, ağırmetaller ve spesifik antikorlarla çöker.
1- Asitlerle:
Asidik bir ortamda proton alarak asidik katyona dönüşürler.
NH
3+
CH COO R CH COOH NH
3+
- H + Cl - R
2- Ağır metallerle:
Alkali ortamda amino asitin bazik anyonu oluşur.
R CH COO R CH COO , Pb- - H+
Hg Ag
NH3+ NH2
