CANLI VE BİYOKİMYA Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl

CANLI VE BİYOKİMYA

Prof. Dr. Zeliha Büyükbingöl

PROTEİNLERİN ÜÇ BOYUTLU KONFORMASYONLARI

1- Birinci yapı (birincil, primer) 2- İkinci yapı (ikincil, sekonder) 3- Üçüncü yapı (üçüncül, tersiyer)

4- Dördüncü yapı (dördüncül, kuaterner)

1.Birinci Yapı: Bir proteinin birinci yapısı, o proteinin amino asitlerinin doğrusal dizilişidir. Amino asitler,

arasında peptit bağları oluşur.

2. İkinci yapı: Birinci yapı ile oluşan polipeptit zincirinin, heliks ya da tabaka şeklinde zincir içi ve zincirler arası hidrojen bağları aracılığı ile, bölgesel katlanmalarını ifade eder.

 A) Alfa-heliks yapısı: saç, yün

 B) Beta- tabaka yapısı: ipek

 C) kolajen heliks yapısı: kolajen

3. Üçüncü yapı: Üç boyutlu yapıyı oluşturacak şekilde polipeptidin yapısal elementlerinin katlanmasıdır. Bu yapıda amino asitlerin yan

grupları arasında,hidrojen bağları, iyonik bağlar, van der Walls etkileşmeleri, hidrofobik etkiler ve disülfit bağları vardır.

Üçüncü yapıdaki alternatifler:

1.Globuler yapı: Globuler proteinler; birden çok ikincil yapı taşırlar;

enzimler ve peptid yapısındaki hormonlar

2. Fibriler yapı: Fibröz proteinler; tek bir ikincil yapı taşırlar,

yapısal proteinler (total vücut proteininin yarısı/fazlası)

AMİNO ASİT SIRASI VE BİYOLOJİK AKTİVİTE:

Bir protein molekülünün amino asit dizisi ile 3 boyutlu yapısı ve biyolojik aktivitesi yakından ilişkilidir.

Amino asitlerdeki en küçük bir değişiklik 3 boyutlu yapıda A

düzeyinde değişikliklere yol açabilir.

İnsanlarda 1400 adet genetik hastalık bu tür protein defektinden kaynaklanır.

Bunların 1/3 ünde tek bir amino asit değişikliği vardır.

İnsan popülasyonunda 300 den fazla Hemoglobin (Hb) varyantı

vardır.

4. Dördüncü yapı: Farklı polipeptit

zincirlerinin geometrik ve stokiyometrik olarak bir araya gelmelerini açıklar.

 Dördüncü yapıya sahip proteinlerin üç boyutlu yapısı vardır.

 Miyoglobin tek bir alt üniteye sahip olduğundan dördüncü yapısı yoktur.

 HemoglobinA dört alt üniteye sahiptir, dördüncü

yapısı vardır.

PROTEİNLERİN DENATÜRASYONU

Proteinler 3 boyutlu yapılarını kaybederek DENATÜRE olurlar.

Denatüre olmuş proteinin biyolojik aktivitesi kaybolmuştur.

Isı, organik solvanlar, aşırı pH, Üre, Guanidin HCl

proteinlerin denatürasyonuna neden olur.

PROTEİNLERİN PRESİPİTASYONU:

Proteinler kuvvetli asitler, ağırmetaller ve spesifik antikorlarla çöker.

1- Asitlerle:

Asidik bir ortamda proton alarak asidik katyona dönüşürler.

NH ₃ +

CH COO R CH COOH NH ₃

+

- H + Cl - R

2- Ağır metallerle:

Alkali ortamda amino asitin bazik anyonu oluşur.

R CH COO R CH COO , Pb - - H +

Hg Ag

NH

+ NH

3- Spesifik antikorlarla :

Proteinler, nükleik asitler ve polisakkaritler organizmaya

sindirim kanalı dışında bir yolla girerse antijen olarak etki

ederler. Organizma buna karşı antikor üretir.

Kaynaklar

 Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations Devlin 6.ed. Wiley- Liss 2006.

 Biyokimya Lipincott’s Illustrated Reviews Serisinden.

Çeviri Ed. Prof. Dr. A. Tokullugil, Uzm. Dr. Melahat Dirican, Uzm. Dr. Engin Ulukaya Nobel Tıp

Kitapevleri1997.

 MARKS’ Biyokimyanın Esasları Klinik Yaklaşım. Çeviri

Ed. Prof. Dr. R. Amanvermez, Doç.Dr. B.Avcı İstanbul

Tıp Kitapevleri 2. baskı 2017