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As plantas constantemente monitoram o desafio de patógenos e utilizam diversificados mecanismos adaptativos de defesa, incluindo a regulação diferencial de proteínas (GERBER et al., 2008). Essas alterações podem estar relacionadas ao turnover de proteínas pelos processos de biossíntese e degradação, bem como, por mudanças pós-traducionais que influenciam na atividade de proteínas pré-existentes, somado a alterações no enovelamento que favorecem seus mecanismos funcionais. De acordo com esse potencial evento da interação planta-patógeno, vários trabalhos têm discutido a regulação de proteínas categorizadas nesses processos biológicos (VALCU et al., 2009; FANG et al., 2012; ZHAO et al., 2012).

Proteínas que são componentes do sistema proteolítico foram expressas diferencialmente tanto nas plantas de cajueiro resistentes e suscetíveis em campo (spots R8 e S14), como no grupo controle e inoculado do clone BRS 226 (spots 22 e 26). A sobreposição de respostas nesses grupos, com relação à expressão das subunidades alfa e beta do

proteassoma 26S parece ser responsiva à infecção pelo L. theobromae, muito embora não exista consenso na indução ou repressão da expressão dessas proteínas.

Crescentes evidências indicam que as plantas utilizam a via do sistema de degradação proteassoma 26S/ubiquitina (USP) na resposta imune à invasão de patógenos, enfatizando a importância dessa via durante as interações planta-patógeno (DEVOTO et al., 2003; DELAURÉ et al., 2008; CITOVSKY et al. , 2009; TRUJILLO E SHIRASU, 2010). Contudo, respostas de degradação proteolítica têm mostrado diferenciadas contribuições conforme o patossistema estudado. Por exemplo, o efetor AvrPto induz a atividade proteolítica endógena responsável pela degradação de RIN4, um regulador negativo da resposta de defesa basal, em Solanum lycopersicum e Nicotiana benthamiana. Essa interação é, por sua vez, dependente de genes de resistência nestas plantas, sendo induzida por múltiplos efetores bacterianos (LUO et al., 2009). Na análise proteômica da interação entre Mentha arvensis-Alternaria alternata, a subexpressão das subunidades do proteassoma 26S sugere possível destruição desse complexo, associada à infecção, com o colapso das proteínas oxidadas mediado por outros sistemas proteolíticos (SINHA e CHATTOPADHYAY, 2011).

Em outros casos o USP do hospedeiro é utilizado por patógenos para seu próprio benefício (ANGOT et al. 2007). O mais bem estudado caso em que efetores do patógeno usam o proteassoma da planta para degradação de proteínas alvos do hospedeiro é representado pelo efetor AvrPtoB secretado por P. syringae (ABRAMOVITCH et al., 2006, TORRES et al., 2006, JANJUSEVIC et al., 2006). O AvrPtoB tem a atividade ligase das proteínas E3, uma das últimas enzimas envolvidas na cascata de ubiquitinação, fato que potencialmente favorece supressão da PTI e ETI (DUDLER, 2013). Esse efetor AvrPtoB ubiquitina também, FLS2 e CERK1, dois receptores tipo PRRs de A. thaliana responsáveis pelo reconhecimento dos PAMPs flagelina e quitina, respectivamente, orientando-os para destruição proteossomal (GOHRE et al., 2008; GIMENEZ-IBANEZ et al., 2009). Em tomate, AvrPtoB também marca a proteína de resistência Fen para proteólise, interferindo, assim com ETI (ROSEBROCK et al., 2007).

Outras proteínas, envolvidas com a síntese proteica foram superexpressas em plantas de cajueiro resistentes (spot R1), em campo, assim como no clone de cajueiro anão, BRS 226, infectado artificialmente (spot 40). No clone BRS 226, a superexpressão do fator de elongação da tradução 1A no grupo inoculado foi observada em 72 e 96 HAI, período de

tempo onde houve maior concentração de proteínas identificadas com expressão reprogramada associada à infecção.

A família de fatores de elongação dos eucariotos compreendem as proteínas eEF1A e EF1B em plantas (RODNINA e WINTERMEYER, 2009). O fator de elongação da tradução eEF1A é uma das mais abundantes proteínas nas células eucarióticas, e tem papel no transporte do complexo aminoacil- tRNA no sítio ribossômico ao longo da biossíntese de proteínas (LE SOURD et al., 2006). Além disso, outras funções adicionais têm sido atribuídas a esse fator, incluindo o controle de qualidade das proteínas recém-produzidas, degradação de proteínas dependente de ubiquitina, organização do citoesqueleto de actina, elicitação da imunidade inata e resistência a bactérias patogênicas em plantas (KUNZE et al., 2004, CHUANG et al., 2005; GROSS e KINZY, 2005;NEWTON et al., 2010; FU et al., 2012). A subexpressão destes fatores foi observada na interação compatível entre o lúpulo (Humulus lupulus L.) e o fungo Verticillium albo-atrum (MANDELC et al., 2013).

A proteína ribossomal 60S acídica (spot R1) foi superexpressa no grupo de cajueiro resistente, cultivado em campo, e tem também função relacionada ao metabolismo proteico. Essa proteína é constituinte do ribossomo e existe em múltiplas cópias, formando um complexo hetero-oligomérico (P1/P2)2 reconhecido como uma protuberância lateral sobre a subunidade ribossomal 60S e que está diretamente envolvida nas interações com fatores de alongamento durante a biossíntese de proteínas (TCHÓRZEWSKI, 2002). Recentemente, a atuação funcional como alérgeno foi atribuída a uma proteína ribossomal 60S acídica de tomate (LÓPEZ-MATAS et al., 2011).

Análise proteômica do genótipo resistente de feijão de corda (genótipo BR-3) infectado com o fungo hemiotrófico Colletotrichum gloeosporioides evidenciou alterações associadas à superexpressão de proteínas envolvidas em vias anabólicas de aminoácidos e proteínas, como observado no presente estudo. A ocorrência desses eventos, em plantas de feijão-de-corda inoculadas, foi relacionada à disponibilização de aminoácidos para a síntese de novo de proteínas acionadas nos eventos de resistência à doença (MOURA et al., 2014).

Além dos processos de síntese e degradação de proteínas, mencionados anteriormente, é fundamental para a viabilidade celular o estabelecimento de um correto equilíbrio entre os eventos de enovelamento e degradação de proteínas deformadas (MCCLELLAN et al., 2005). De forma especial, com o desafio de patógenos a garantia da atuação funcional das proteínas

mobilizadas decorrentes da interação pode ser alcançada, por exemplo, pela correta conformação associada à estrutura ativa.

Respostas associadas ao processo de enovelamento proteico incluem a atuação de uma elaborada maquinaria enzimática baseada no mecanismo de proteínas conhecidas como chaperonas (FRYDMAN, 2001; HARTL, 2002). As chaperonas moleculares interagem seletivamente com certas sequências e elementos estruturais, podendo contribuir tanto com a limitação da conformação espacial das proteínas alvos como com o favorecimento de determinadas formas de enovelamento (GIDALEVITZ et al., 2013). Alguns fatores são relacionados ao incorreto dobramento proteico, entre os quais, uma resposta adaptativa celular acionada por estresse biótico, já relatada em plantas (FANATA et al., 2013). Nesse contexto, em plantas de cajueiro do clone BRS 226 a infecção com L. theobromae alterou a expressão de proteínas envolvidas com o enovelamento (spots 08 e 19), sugerindo uma resposta bioquímica ao sinal da presença do patógeno.