PROTEİNLER 2

PROTEİNLER 2

Peptitler

 İki veya daha fazla sayıda aa’in peptit bağları ile bağlanması sonucu oluşur.

 İki amino asitten dipeptit,

 Üç amino asitten tripeptit,

 Dört aminoasitten tetrapeptid,

 Beş aminoasitten pentapeptid,

 <10 aminoasitten oligopeptid,

 <100 aminoasit : Polipeptid

 >100 aminoasit : PROTEİN

 Proteinler, yüzlerce amino asitten oluşan polipeptitlerdir.

Peptidler

Aminoasit Polipeptid Protein

Aminoasitlerin birinin α-karboksil grubu ile diğer aminoasidin α-amino grubu arasında bir mol su ayrılmasıyla

oluşan kovalent bağa peptid bağı

denir.

Peptitler

 Peptidin bir ucunda serbest -aminoasit grubu taşıyan yapıya N-terminal uç denir.

 Peptidin diğer ucunda ise serbest - karboksil grup taşıyan yapıya C-terminal uç denir.

Proteinler

 Proteinlerde aynı AA bir yada daha fazla sayıda tekrarlanarak zincirin yapısında yer alabilir.

 Protein çoğu tek bir polipeptid zincirinden oluşur. Örn: miyoglobin.

 Bu 3 boyutlu yapının oluşmasında;

Primer yapı Sekonder yapı Tersiyer yapı Kuarterner yapı

Her proteinde primer yapı bulunur.

Ancak bazı proteinler sekonder bazıları tersiyer veya kuarterner yapıdadır

Proteinlerin Yapısı

Proteinlerin Yapısı

1. Primer Yapı: Polipeptid Zinciri

1. Primer yapı; Birincil yapı



Bir protein molekülünü oluşturan

polipeptid zinciri veya zincirdeki AA sıralanışı proteinlerin primer yapısını oluşturur.



Bu düz zincirde yer alan AA kalıntılarının hepsi L-

konfügürasyonundadır.



n sayıda AA kalıntısı içeren

proteinde n-1 sayıda peptid bağı

vardır.

Proteinlerin Yapısı

2. Sekonder yapı:

1)

Peptid zincirinin helezonlaşması

2)

Helezon yapının H bağları ve –S-

S- bağları ile sabit tutulması

2. Sekonder yapı; İkincil yapı

 Primer yapıdaki belli bölgelerde zincir içi ve/veya zincirler arası bağların oluşmasıyla ortaya çıkar.

 Primer yapı, pozitif ve negatif yüklü alanlara sahiptir. Bu yükler bir başka molekül ile

etkileşime geçerek H bağlarını oluşturur.

2. Sekonder yapı; İkincil yapı

 Bu H bağları sonucu 2 çeşit yapı ortaya çıkar.

1. Heliks yapılar; en çok rastlanan ve çok stabil olan α-heliks yapıdır. Bu yapı amfilik karakter

2. Yayılmış β-pilili tabaka=β-plakalı yapı;

Polipeptid yapı α-heliksdeki gibi sarmal şekilde değil, yayılmış durumdadır.

Kırmalı Tabaka Yapı

α-heliks yapı

Proteinlerin Yapısı

3. Tersiyer yapı

1)

Helezonlaşmış peptid zinciri birçok katlanma ile yumak şeklini alır.

2)

Molekül üç boyutlu şeklini

kazanır.

3. Tersiyer yapı

 Bu yapı;

Non-kovalent bağlar

 Kovalent bağlar

 Bu proteinler tersiyer yapıları ile 3 boyutlu şekillerine kavuşur.

 Tersiyer yapı genellikle globüler proteinlerde görülür.

Proteinlerin Yapısı

4. Kuaterner Yapı:



Tersiyer yapıya sahip monomer ünitelerin polimerleşmesi



Mol. ağır. ↑

4. Kuarterner yapı=Dördüncül yapı



Üç yapıya sahip monomer birimlerin bir araya gelerek polimerleşmesidir.



Proteinlerin molekül ağırlıkları artar.



Proteinler; sadece primer yapıdaki AA

diziliminden dolayı değil, 3 boyutlu

yapıdaki diğer kıvrımlardan dolayı da

farklılık gösterirler

Proteinlerin Yapısı

Proteinlerin Sınıflandırılması

1. Kimyasal Yapılarına Göre Proteinler

Basit proteinler

1. Çözünen basit proteinler 2. Çözünmeyen basit proteinler

Bileşik proteinler 1. Fosfoproteinler 2. Lipoproteinler 3. Proteolipidler

4. Glikoproteinler ve mukoproteinler 5. Nükleoproteinler

6. Kromoproteinler 7. Metaloproteinler

Proteinlerin Sınıflandırılması

Kimyasal Yapılarına Göre Proteinler Basit Proteinler

1. Çözünen proteinler

(Globüler protein)

 Albuminler

 Globülinler

 Glutelinler

 Prolaminler

 Protaminler

 Histonlar

2. Çözünmeyen proteinler

(Skleroprotein & Fibröz Protein)

 Kollajenler

 Keratin

 Fibrin

 Miyosin

 Elastin

 Epidermin

1. Kimyasal yapılarına göre proteinler

A. Basit proteinler;

 Hidrolize olduklarında sadece α-amino asitleri ve türevlerini veren proteinlerdir.

 Bunlar çözünürlük bakımından alt gruplara ayrılabilir.

1. Çözünen basit proteinler

2. Çözünmeyen basit proteinler

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Albuminler

 İnsan, hayvan ve bitkilerde bulunur.

 M_A < 100.000

 İzo elektrik noktası pH = 4.5-5.0

 İçerdiği kükürt miktarı yüksektir.

 Zayıf alkali özelliktedirler.

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Albüminler

 Kuvvetli asitler

Ağır metal tuzları ile koagüle olurlar, pıhtılaşır

Isı

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Ovalbümin………Yumurta Akı Myogen……….Kas

Serum Albumin………Kan Serumu Laktalbumin…..……….Süt

Lökosin………...Buğday

İnsulin………..Pankreas Salgısı Legumelin………..Kurubaklagiller

Albüminler

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Globulinler

 İnsan, hayvan ve bitkilerde bulunur

 Suda çözünmezler

 Asit karakterindedir. Kuvvetli bazlar ile tuzların nötral çözeltilerinde çözünürler.

 Isı işlem ile 60-70⁰C’de koagüle olurlar.

 İzo elektrik noktası pH = 5.5-6.5

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

α-β-γ Globulin, fibrinojen………...Serum Laktoglobulin………...….Süt

Ovoglobulin…………...Yumurta Miyosin………...….Kas

Edestin………...Tahıllar (buğday) Glycinin………...Soya Fasulyesi Fibrojen………...Plazma

Legümin………...Bezelye, mercimek Amandin………...Badem

Globulinler

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Glutelinler (Glutenin)

 Yalnız bitkilerde ve özellikle tahıllarda bulunurlar.

 Tahıllarda Gliadinlerle birlikte bulunuşu ekmek kalitesini olumlu yönde etkiler.

 MA: 40.000-20.000.000

 Saf su ve tuz çözeltilerinde çözünmez.

 Seyreltik asit ve alkalilerde kolay çözünürler.

 Yüksek sıcaklıkta koagüle olurlar.

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Glutelinler (Glutenin)

Glutenin………

Buğday

Hordenin………...Arpa Avenin………...Yulaf Orizenin……….Pirinç Zeanin………Mısır Sekalinin………

Çavdar

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Prolaminler (Gliadinler)

 Genellikle tohumlarda bulunan bitkisel proteinlerdir.

Pirinçte bulunmazlar.

 Absolü alkolde, suda ve diğer nötr çözücülerde çözünemez.

 %70-80’lik alkolde çözünürler. Bu nedenle alkolde çözünen proteinler adını alırlar.

 Bol miktarda prolin ve glutamik asit içerir.

 Lizin içermezler. Veya çok az içerirler. Arjinin ve histidin içerikleri de düşüktür.

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Prolaminler (Gliadin)

Gliadin……….Buğday, çavdar Hordein………Arpa

Zein………...Mısır Balnin………Malt

Sekalin...Çavd ar

Orizin...Pirinç Kafirin ...Darı

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Protaminler

 En basit doğal proteinlerdir.

 Yapılarında 14-20 peptid bağı vardır.

 Fazla miktarda arginin (%70-80) içerdiklerinden kuvvetli baziktirler.

 Yapılarında kükürtlü aminoasit, tirozin ve triptofan yok.

 Mol. Ağırlığı küçük: 4000-8000

 Suda ve seyreltik amonyak, asit ve baz çözeltilerinde çözünürler.

 Yüksek sıcaklıklarda koagüle olmazlar.

 Pepsinden etkilenmezler.

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Protaminler



Birçok protamin tıpta kullanılmaktadır.

Salmin………..Som balığı Skembrin……….Uskumru balığı

Klupein……….Ringa balığı Struin...mersin balığı

Proteinlerin Sınıflandırılması 1. Çözünen basit proteinler

Histonlar

 Bazı hayvan dokularında bulunur, bitkilerde bulunmaz.

 Suda ve çok seyreltik asitlerde çözünürler, seyreltik amonyak çözeltisinde çözünmezler.

 Yapılarında bol miktarda arginin ve lizin amino asitleri bulunur.

 Triptofan içermezler.

 Isı ile denatüre ve koagüle olurlar.

 Hücrelerin içinde nükleik asitlerle bileşik halde bulunur.

Proteinlerin Sınıflandırılması

2. Çözünmeyen basit proteinler

Sikleroprotein = Fibröz Protein

 Su, tuzlu su, sulu alkol, seyreltik asit ve seyreltik alkalide erimez.

 Enzim hidrolizine dayanıklıdır.

 Bir eksen boyunca uzanmış bir polipeptit ya da birbirine paralel olarak yerleşmiş polipeptit zincirlerinden ibaret, çubuk şeklinde proteinlerdir.

 Molekül ağırlığı çok yüksektir. Sağlam bir yapıya sahiptirler.

Proteinlerin Sınıflandırılması

2. Çözünmeyen basit proteinler

Kollojenler

 Bağ dokusu, kemik, kıkırdak, tendon ve deride bulunan proteinler genelde kollojen içerir.

 Memelilerin total proteininin %30’u kollojendir.

 Sindirim enzimlerinden etkilenmez.

 Soğuk suda erimez.

 Sıcak suda, sulu asit ve alkalilerde kaynatılırsa jelatin oluşur.

Jelatin

 Soğuk suda şişer, sıcak su ile yüksek kıvamlı çözelti verir. Bu soğuyunca pelte olur.

 Bol miktarda glisin, prolin, hidroksiprolin ve arjinin içerir.

 Triptofan ve tirozin içermez.

 Kolaylıkla çözünür ve sindirilebilir. Bu özelliği ile kollojen ve keratinden ayrıcalık gösterir.

 α-heliks yapısı yoktur.

Jelatin

 İnce uzun bir şekilde bulunan polipeptid

moleküllerinin birbiriyle gelişigüzel bağlanmaları jel ve fom oluşumunda kolaylık sağlar.

 Jelatin jeli oluşumunda;

*Jelatin konsantrasyonu…%4-6

*Ortam sıcaklığı…… 35⁰C altına düşmemeli

*Jelatin MA…..MA <15bin olursa…yumuşak jel;

MA 60 bin-250 bin…sert jel

*Şeker jölelere yumuşaklık verir, jelin olgunluğunu arttırır.

* Az şeker, jel oluşma zamanını kısaltır; fazla şeker, jel oluşma zamanını uzatır.

*Tüketilmeden önceki bekletilme süresi

Jelatin



Fom oluşturur

(Kolloid sol durumda iken yüzey

gerilimi çok düşük)

Proteinlerin Sınıflandırılması

2. Çözünmeyen basit proteinler

Elastin

 Sarı elastik dokunun karakteristik bir proteini.

Tendonlarda, arterlerde ve diğer elastik dokularda bulunur.

 Suda çözünmez.

 Suda veya seyreltik asitlerde kaynatmakla, jelatin gibi suda çözümlenebilen bir şekle dönüşmez.

 Saf halde soluk sarı renktedir.

 Lösin, isolösin, glisin, prolin, valin içerir.

 İçerdiği S miktarı az.

Proteinlerin Sınıflandırılması

2. Çözünmeyen basit proteinler

Fibrin



Kanın pıhtılaşmasında etkili olan bir fibröz proteindir.

Myosin



Kaslarda hücre içinde bulunur.



Sindirimi kolay bir proteindir.



Suda çözünmez.

Proteinlerin Sınıflandırılması

II. Bileşik proteinler

a.

Fosfoproteinler

b.

Lipoproteinler

c.

Proteolipidler

d.

Glikoproteinler ve mukoproteinler

e.

Nükleoproteinler

f.

Kromoproteinler

g.

Metaloproteinler

II. Bileşik Proteinler

Konjuge proteinler, heteroproteinler



Basit protein ve buna zayıf veya çok sağlam bir şekilde bağlanmış protein olmayan bazı maddelerden oluşmuşlardır.



Protein olmayan kısım “prostetik grup” adını alır.



Prostetik grupların pek çoğu proteine

tuz benzeri bir bağlanma gösterirler

Proteinlerin Sınıflandırılması

II. Bileşik proteinler

a. Fosfoproteinler

 Fosforik asit içeren proteinlerdir

 Fosforik asitten dolayı asit karakter özelliği kazanır.

 Fosfoproteinler suda hemen hemen hiç çözünmezler

 Süt, yumurta sarısı, havyar gibi besinlerde bulunur.

 Sütte…kazein; yumurta sarısında…ovovitelin

Proteinlerin Sınıflandırılması

II. Bileşik proteinler

b. Lipoproteinler

 Bileşiminde lipid bulunan proteinlerdir.

 Bu proteinlerin lipid kısımları; TG (nötral yağ) serbest

kolesterol

ester kolesterol fosfatid

yağ asitleridir

Proteinlerin Sınıflandırılması

II. Bileşik proteinler

c. Glikoproteinler;

Mukoproteinler



CHO içeren bileşik proteinlerdir



Yaygın olarak bulunurlar



Glikoproteinler deride, kıkırdakta, kemiklerde, bağ dokuda, yumurta akında, kan serumunda, idrarda, tükürükte, mide sıvısında, gözde, vb.

yerlerde bulunur.

Proteinlerin Sınıflandırılması

II. Bileşik proteinler

d. Nükleoproteinler



Nükleik asitlerle (DNA veya RNA) basit bazik proteinlerin (protaminler veya histonlar) yaptıkları bileşiklerdir.



Hücre çekirdeğinin temel elemanlarıdır.

e. Kromoproteinler



Prostetik grup düşük molekül ağırlıklı pigment veya pigment benzeri maddelerdir.



Genelde bu pigmentler porfirin (hem,

klorofil) yapıdadır.

Proteinlerin Sınıflandırılması

II. Bileşik proteinler

f. Metaloproteinler



Prostetik grup olarak metal bağlanmış proteinlerdir



Metal iyonları protein molekülüne sıkı bir şekilde bağlıdır.



Metal olarak, demir, bakır, çinko, kalsiyum gibi metaller

bulunmaktadır.

Proteinlerin Sınıflandırılması

Konfigürasyon Tipine Göre Proteinler

Küresel

(top şeklinde)

↓

Suda çözünür

↓

Globüler proteinler

↓

Myoglobin

Uzunlamasına

(bükülmüş ip şeklinde)

↓

Suda çözünmez

↓

Fibröz proteinler

↓ Kollajen

2. Konfigürasyon tipine göre proteinler

A.

Fibröz proteinler, Skleroproteinler;



Suda çözünmezler



Basit proteinlerdir



Bir eksen boyunca uzanmış bir polipeptid yada birbirine paralel olarak yerleşmiş polipeptit

zincirlerinden ibaret, çubuk şeklinde proteinlerdir.



Yüksek organizmalarda bağ

dokusunun temel elemanlarıdırlar.

2. Konfigürasyon tipine göre proteinler

B. Globüler proteinler:



Bu tür proteinler toplu halde ve hemen hemen yuvarlak bir yapıdadır.



Büyük bir kısmı sulu sistemlerde

çözünür.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

1. Proteinlerin molekül ağırlıkları

2. Proteinlerin iyonlaşma özelliği

3. Proteinlerin çözünürlük özelliği

4. Proteinlerin optik aktiviteleri

5. Proteinlerin çökelme özellikleri

6. Proteinlerin denatürasyonu ve koagülasyonu

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

1. Proteinler yüksek MA sahip Makro moleküller.

 MA, proteinlerin çeşidine göre 20.000- 100.000 dalton arasında değişir.

 Polimerlerin genel özelliklerini gösterirler.

 Moleküler yapının büyüklüğü nedeniyle kolloidal sol halinde bulunurlar.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

2. Proteinlerin iyonlaşma özelliği

 AA’ler gibi amfoterik karaktere sahiptirler

 Ortam pH’sına göre katyon, anyon veya zwitterion oluştururlar.

 İyonlaşabilen fonksiyonel grupların pek çoğu yan zincirlerden kaynaklanır.

 Her proteinin kendine özgü izoelektirik pH noktası vardır.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

3. Proteinlerin Çözünürlük Özelliği



Proteinlerin çözündüğü ortamlar genellikle su, gliserol veya formik asit gibi kuvvetli polar çözücülerdir.



Çözünürlük, proteinlerin yapısındaki hidrofilik ve hidrofobik gruplara bağlı olarak değişmektedir.



Çözünürlük özelliği göstermeyen

proteinlerde şişme görülür.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

3. Proteinlerin Çözünürlük Özelliği

 Amonyum sülfat gibi nötral tuzlar protein çözünürlüğü üzerinde 2 farklı etkiye sahiptir.

 (salting-in etkisi)

 (salting-out etkisi)

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

4. Proteinlerin Optik Aktiviteleri

 Sulu çözeltilerde proteinler, proteinin yapısına bağlı olarak polarize ışığı -30⁰ ile -60⁰ arasında sola döndürürler.

 Rotasyonun büyüklüğü proteinin yapısına göre değişir.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

5. Proteinlerin Çökelme Özellikleri

 Proteinlerin bir çözücü içinde yük ve protein- çözücü etkileşimi tarafından kararlı halde tutulurlar.

 Bu kararlı durum proteinin yapısında bulunan AA’lerin ve çözücü sistemin özelliklerine göre değişir.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

5. Proteinlerin Çökelme Özellikleri

5.1. Proteinlerin izoelektrik noktada çöktürülmesi

 Proteinler AA’ler gibi amfolit karakterdedir.

 Asit çözeltilerde karışık katyonlar halinde bulunurlar.

 Bu özellikteki çözelti alkali ile muamele edilirse, H⁺ iyonlarını vererek önce zwitterion şekli oluşur.

 5.2. Ağır metal tuzları ile çöktürülmesi

 Alkali koşullarda Hg⁺², Pb⁺², Cu⁺², Ag⁺, Au⁺ gibi pozitif ağır metal iyonları ve tuzları proteinleri çöktürür.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

5.3. Asit ile çöktürme

 HCI, asetik asit, sülfürik asit, nitrik asit gibi asitler sulu çözelti halinde proteinleri

çöktürürler.

 Çöktürme işlemi ısı ile hızlanmaktadır.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

5.4. Nötral tuzlarla çöktürme

 Protein çözeltilerine amonyum sülfat, sodyum sülfat, magnezyum sülfat gibi nötral tuzların eklenmesi sonucu proteinler çökelirler.

 Yüksek tuz konsantrasyonu, protein molekülünün etrafındaki su moleküllerine etki ederek çözünürlükten sorumlu elektrostatik güçleri değiştirir.

 Tuz ile çöktürme ortamın pH ve tuz konsantrasyonundan etkilenir.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

5.5. Organik çözücülerde çöktürme

 Protein çözeltilerine etil alkol ve aseton gibi bazı organik çözücüler eklenmesi ile proteinleri çökeltir.

 Çökelme, proteinin izoelektrik noktasında çok kolay olur.

 Çökelmede genellikle denatürasyon görülmez.

5.6. Polimerlerle çöktürme

 Polietilaminler, polietilenglikoller gibi polimerlerden yararlanılırlar.

 Polimerlerle çöktürmenin prensibi, proteinlerin

organik çözcülerle çöktürülmesine dayanmaktadır.

Proteinlerin Fiziksel, Fizikokimyasal ve Kimyasal Özellikleri

6. Proteinlerin denatürasyonu ve koagülasyonu

 Denatürasyon sürecinde proteinlerin primer yapısında yer alan peptid bağları zarar

görmeden kuarterner, tersiyer ve sekonder yapısındaki bağlar parçalanır.

Proteinlerin Genel Özellikleri

6. Proteinlerin denatürasyonu ve koagülasyonu

DENATÜRASYON

Üç boyutlu protein yumağı açılır ↓

Polipeptid zinciri kırılmaz. Yapı kısmen değişir.

↓

KISMEN GERİ DÖNÜŞLÜ

6. Proteinlerin denatürasyonu ve koagülasyonu

KOAGÜLASYON

Kolloid solüsyonlarda dağılan kısmın dağılma özelliği azalır

↓

Dağıtan kısımdan ayrılır

↓

Çok katı olmayan bir yapı oluşur

↓

Kolloid sistemlerde açılan polipeptid zinciri üzerinde iyonize olabilen gruplar açığa çıkar

↓

Bu gruplar yeni bağlar oluştururlar

↓

Polipeptid zinciri doğal haline göre değişik ve gelişigüzel bir şekilde sıkılaşır.

↓

Koagülasyon

↓

Geri dönüş yok

Denatürasyona yol açan önemli etkenler;

Isıl işlemler;



Proteinlerin denatürasyonunda en önemli fiziksel etken ısıl işlemlerdir.



Denatürasyonun hızı; ısıl işlemin şiddetine (sıcaklık derecesi ve

uygulama süresi) bağlıdır.



Sıcaklık derecesindeki 10

C’lik artış

denatürasyon hızını 2 kat arttırır.

Denatürasyona yol açan önemli etkenler;

Soğuk işlemler;



Soğuk uygulamalar bazı proteinlerin denatürasyona uğramasına neden olabilmektedir.



Bazı enzimler oda sıcaklığında stabil oldukları halde, 0

C’de bu özelliklerini yitirirler.



Bazı proteinler soğukta bırakıldığında

veya dondurulduklarında agregasyona

yada presitipasyona uğrardıklarından

çözünürlük özelliklerini kaybederler.

Denatürasyona yol açan önemli etkenler;

Mekanik işlemler;

 Çalkalama, karıştırma, parçalama, yoğurma, dövme vb. mekanik işlemler neden olur.

 Denatürasyon bu işlemlerin şiddetine bağlıdır.

 Denatürasyon, hava kabarcıklarının birleşmesi ve protein moleküllerinin hava-sıvı yüzey arasına

adsorbsiyonu sonucu oluşur.

 Hamurun yoğrulması, açılması proteinlerin büzüşme kuvvetleri nedeniyle denatüre olmalarına neden olur.

 Yumurta akının çırpılması sırasında mekanik etki proteinlerin kısmı bir koagülasyonuna neden

olur.

Denatürasyona yol açan önemli etkenler;

Asitler ve Bazlar;



Ortam pH’sı protein

denatürasyonunda etkilidir.



Protein izoelektrik pH noktasında denatürasyona daha dirençlidirler.



pH değerleri çok uç değerlere

ulaştığında molekül içindeki iyonize grupların uğradığı çok kuvvetli

elektrostatik itme proteinlerin

denatürasyonuna neden olur.

Denatürasyona yol açan önemli etkenler;

Metaller;

 Alkali metaller (Na, K iyonları) bazı proteinler ile rxn girerken,

 Toprak alkalileri (Ca, Mg) proteinlere karşı daha reaktiftir.

Enzimler;

 Enzimler protein denatürasyon nedenidir.

Organik çözücüler;

 Organik çözücüler ortamın dielektrik sabitini düşürerek proteinlerin stabilitesini sağlayan elektrostatik gücün azalmasına neden olurlar.

Bazı özel durumlarda protein denatürasyonu istenen bir özelliktir.

•

Daha iyi sindirilebilir.

•

Daha iyi köpürme özelliği kazanır.

•

Daha iyi emülsifiye edici özellik

kazanır.

Protein denatürasyonu sonucu;



Hidrofobik grupların maskelenmesinin bir sonucu olarak çözünürlük azalır



Su bağlama kapasitesi düşer



Sülfidril ve fenol grupları artar



Biyolojik aktiviteleri kaybolur



Proteaz etkisine duyarlılık artar



Ürüne özgü viskozite artar



Kristalize olma özelliği kaybolur



Rotasyon ve difüzyon stabilitelerinde

değişiklikler olur