Arap Baharı’nın Demokrasi İndeksi Bağlamında Analizi (2010-2012 / Fas,

Para minimizar os efeitos negativos, previamente discutidos, do congelamento e da armazenagem congelada de produtos alimentícios, alguns estudos têm sido conduzidos a respeito do uso de crioprotetores, aplicados antes da etapa de congelamento.

Substâncias crioprotetoras são compostos que melhoram a qualidade e aumentam a vida-útil de alimentos congelados. Uma grande variedade de crioprotetores é conhecida, e incluem: polióis; metil-aminas; aminoácidos; carboidratos, principalmente os açúcares; algumas proteínas; e sais inorgânicos, como fosfato de potássio e sulfato de amônia (MacDONALD e LANIER, 1991; HEDGES e NIELSEN, 2000). Um exemplo clássico da aplicação de crioprotetores em alimentos é a utilização de açúcares e polifosfatos no processamento de surimi, para minimizar perdas das propriedades funcionais das proteínas da carne do peixe causada pela etapa de congelamento e estocagem congelada (LEE, 2000; HEDGES e NIELSEN, 2000).

É consenso geral que a desnaturação protéica é a principal responsável pela mudança na qualidade das carnes congeladas. A desnaturação de proteínas, especialmente as miofibrilares, faz com que os músculos sofram alterações em suas capacidades funcionais como, capacidade de retenção de água, capacidade emulsionante e geleificação (WHITAKER e FUJIMAKI, 1980). A importância das proteínas miofibrilares foi comprovada em estudos onde a quantidade do complexo actomiosina (nativa) extraída decresceu com o tempo de estocagem congelada, implicando em maior desnaturação, enquanto que a quantidade de proteínas sarcoplasmáticas extraídas não alterou (AWAD et al., 1969; WHITAKER e FUJIMAKI, 1980; WAGNER e AÑÓN, 1985).

A desidratação da célula causada pela formação do gelo é um dos mais importantes fatores que acarreta na desnaturação protéica. Proteínas expostas ao meio intracelular possuem no interior de sua cadeia enovelada grupos hidrofóbicos e, na sua superfície externa, resíduos aminoacídicos carregados (ou polares). Durante o congelamento, devido à migração da água para sítios de nucleação no meio extracelular, a interação proteína-água é desfavorecida; as moléculas de proteína, expostas a um meio menos polar, aumentam a exposição de cadeias hidrofóbicas modificando a sua conformação original. Assim, interações proteína-proteína, de caráter hidrofóbico e iônico, são favorecidas, resultando na formação de agregados (ZARITZKY, 2000).

A desnaturação da miosina, provavelmente, ocorre em ambas as subunidades: meromiosina leve (LMM) e meromiosina pesada (HMM) (BUTTKUS, 1970; WHITAKER e FUJIMAKI, 1980). A cabeça da molécula de miosina (HMM) é um dos pontos mais sensíveis

à desnaturação pelo congelamento, embora a contribuição de outras partes da molécula de miosina e também das proteínas do miofilamento fino (actina) à desnaturação total não possam ser descartados (ZARITZKY, 2000).

A desnaturação da subunidade LMM da miosina ocorre pela formação de ligações cruzadas (crosslinking) entre grupos sufidrílicos, inter e intramoleculares, favorecidas pela remoção da água de solvatação, formando agregados protéicos (Figura 6). Estas ligações cruzadas também são mantidas por forças secundárias como ponte de hidrogênio e interações hidrofóbicas. As estruturas α-helicoidais sofrem pouco, ou nenhum, desdobramento (BUTTKUS, 1970; WHITAKER e FUJIMAKI, 1980; WAGNER e AÑÓN, 1985).

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Figura 6. Modelo esquemático da desnaturação de cadeias de miosina e sua prevenção por criprotetores. Fonte: WHITAKER e FUJIMAKI (1980).

A adição de um agente crioprotetor, com dois ou mais grupos funcionais, ao sistema antes do congelamento, evita que a água de solvatação da proteína seja removida. Um dos grupos funcionais se liga, ou associa, à molécula de proteína, tanto por ligação iônica como por pontes de hidrogênio. Assim, cada molécula de proteína é revestida com a substância crioprotetora (Figura 6). As moléculas de crioprotetores podem ser hidratadas nos grupos funcionais livres restantes, de forma que quando o sistema é congelado muitas moléculas de água permanecem ligadas ao complexo crioprotetor-proteína, impedindo uma grande

desidratação e, consequentemente, desfavorecendo a interação proteína-proteína (WHITAKER e FUJIMAKI, 1980).

Já a desnaturação das proteínas globulares, como os monômeros de actina e a subunidade HMM da miosina, parece envolver um desdobramento da cadeia protéica, expondo os grupos hidrofóbicos (apolares), alterando a sua conformação nativa (Figura 7) e ocasionando a agregação das moléculas (WHITAKER e FUJIMAKI, 1980; WAGNER e AÑÓN, 1985). Quando da adição de agentes crioprotetores, estes se ligam à molécula de proteína, aumentando a sua hidratação e resistência contra o deslocamento da água durante o congelamento (WHITAKER e FUJIMAKI, 1980).

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Figura 7. Modelo esquemático da desnaturação de proteínas globulares e sua prevenção por criprotetores. Fonte: WHITAKER e FUJIMAKI (1980).

Outros fatores também contribuem para a desnaturação das proteínas na carne. Durante o congelamento, as proteínas são expostas a concentrações crescentes de sais na fase não congelada. Um aumento significante da força iônica pode acarretar numa competição com as ligações eletrostáticas das proteínas pela água, modificando a sua forma nativa e favorecendo a formação de agregados. Processos oxidativos durante a estocagem congelada também podem contribuir para a desnaturação protéica, devido a reações com agentes

oxidantes (enzimas, metais de transição, grupo heme) via radicais lipídicos e não-lipídicos (ZARITZKY, 2000).

Embora vários crioprotetores, como o glicerol e o dimetil-sufóxido, possam ser usados para reduzir o ponto de congelamento da água, minimizando os danos na célula muscular, as altas concentrações necessárias para eficácia do processo são tóxicas ou causam outras mudanças indesejáveis no alimento. Estudos com animais, plantas e microrganismos que sobrevivem a ambientes muito frios têm, no entanto, revelado a existência de inúmeras proteínas anticongelantes que abaixam o ponto de congelamento da água por absorção/inibição, alteram o padrão de formação dos cristais de gelo e inibem a recristalização (LAWRIE, 1998).

A possibilidade do uso de proteínas crioprotetoras durante o congelamento e armazenamento congelado de carnes foi investigada por alguns autores. PAYNE et al. (1994), por exemplo, demonstraram que quando a carne é imersa em soluções contendo glicoproteínas anticongelantes, extraídas de bacalhaus da Antártica, antes do congelamento a - 20ºC, o tamanho dos cristais de gelo é reduzido, quando comparado com o controle. KRIVCHENIA e FENNEMA (1988) estudaram os efeitos de crioprotetores tripolifosfatos de sódio (TPS) e glutamato de monosódico (GMS) em filés de whitefish, por injeção a alta pressão e por banho de imersão, estocados congelados a -12ºC. Os autores observaram uma menor perda por gotejamento (drip) no uso de criprotetores quando comparado com o controle, sendo as melhores propriedades de textura (especialmente firmeza) apresentadas pelas amostras tratadas com TPS.

É, portanto, plausível que, com o desenvolvimento da tecnologia do uso de crioprotetores, esta técnica permita, no futuro, melhorar a qualidade da carne congelada.