• Sonuç bulunamadı

Amino asit ve Protein Yapısı

N/A
N/A
Protected

Academic year: 2021

Share "Amino asit ve Protein Yapısı"

Copied!
34
0
0

Yükleniyor.... (view fulltext now)

Tam metin

(1)

Amino asit ve Protein

Yapısı

Prof. Dr. Serenay Elgün Ülkar

Kaynak kitap:

Tıbbi Biyokimya, Hipokrat Kitabevi, 2017 Yazar: Prof.Dr.S. Elgün Ülkar

(2)

Amino asitler

•Proteinler, DNA tarafından kodlanan 20 amino asitten meydana gelen düz zincirli, dallanmamış moleküllerdir. Birbirlerine peptid bağlarıyla bağlanırlar.

(3)

•Karboksil grubunun (-COOH) ve amino grubu (-NH3) yüklü olduğundan tüm amino asitler suda çözünür.

•Fizyolojik pH’da (7.4) karboksil grubu (-), amino grubu (+) yüklüdür.

•Amino asitler yan zincirin (R grubunun) kimyasal özelliklerine göre sınıflandırılırlar. Buna göre 4 grup vardır:

Yan zincir

Karboksil grubu

Amino

(4)

Nonpolar (Hidrofobik) Yan Zincirliler

Proteinlerin iç kısmında yerleşerek

birbirleriyle hidrofobik etkileşim kurarlar. Glisin (Gly-G); en küçük amino asit

•Kollajen, hem (hemoglobin, miyoglobin), kreatin

(5)

Alanin (Ala-A);

•Amonyak taşınması

•Amino asit ve karbonhidrat metabolizması arasında bağlantı (glukoz sentezi)

Valin (Val-V), lösin (Leu-L), izolösin (Ile-I); dallı zincirliler

•Esansiyel

•Dallı zincirli ketoasitüri (Akçaağaç şurubu idrar hastalığı)

(6)

Fenilalanin (Phe-F); •Esansiyel •Aromatik •Tirozin sentezi Triptofan (Trp-W); •Esansiyel •Aromatik

(7)

Metiyonin (Met-M);

kükürtlü

Esansiyel

Metil grubu transferi (adrenalin

sentezi)

Sistein sentezi

Prolin (Pro-P);

halka yapılı

Protein yapısında esnekliği

sınırlar

(8)

Polar Asidik Yan Zincirliler

•İki karboksil grubu (dikarboksilik asitler) vardır.

•Yan zincirleri proton verir.

•Fizyolojik pH’da (-) yüklüdürler.

•Proteinin yüzeyinde bulunur, bazik amino

asitlerle iyonik (elektrostatik) etkileşim/bağ yaparlar.

(9)

Aspartik asit (Asp-D); (-) yüklü şekline

aspartat denir. •Pürin-primidin •Üre

Glutamik asit (Glu-E); (-) yüklü şekline

glutamat denir.

(10)

Polar Bazik Yan Zincirliler

Fizyolojik pH’da (+) yüklüdürler, yan zincirleri proton alır. Asidik yan zincirli amino asitlerle iyonik (elektrostatik) etkileşim yaparlar.

Lizin (Lys-K);

•Esansiyel

•Kollajen ve elastin

(11)

Histidin (His-H); Yan zincirde qromatik halka •Yarı esansiyel

•Hb ve Mb

•Histamin (Allerjik olaylar, midede HCl salgısı)

Arginin (Arg-R);

•Yarı esansiyel •Kreatin

(12)

Polar Nötral (Yüksüz) Yan Zincirliler

•Fizyolojik pH’da yan zincirlerindeki net yük 0’dır.

•Ancak bazıları uygun pH’ta proton verebilir, bazıları da hidrojen bağına katılabilir.

(13)

Serin (Ser-S); Yan zincirinde –OH grubu •Enzimlerin aktif bölgesi

•Hidrojen bağı yapar (karbonhidratlarla O-glikozid bağı)

Treonin (Thr-T); Yan zincirinde –OH grubu •Enzimlerin aktif bölgesi

•Hidrojen bağı yapar (karbonhidratlarla-O-glikozid bağı)

(14)

Sistein (Cys-C); Kükürtlü, yan zincirde SH grubu

•Metiyoninden sentez edilir, şartlı esansiyel

•Enzimlerin aktif bölgesi

•Sistin (sisteinden sentezlenen türev amino asit)

(15)

Tirozin (Tyr-Y); yan zincirde aromatik halka •Fenilalaninden sentez edilir, şartlı esansiyel •Enzimlerin aktif bölgesi

(16)

Asparagin (Asn-N); aspartatın türevi •Hidrojen bağı yapar

(karbonhidratlarla N-glikozid bağı)

•Glutamin (Gln-Q); glutamatın türevi

•Hidrojen bağı yapar

(karbonhidratlarla N-glikozid bağı) •Pürin-primidin sentezi

•Kanda amonyak taşır

(17)
(18)

Peptid Bağının Özellikleri:

1- Kovalent bir bağdır.

2- Bir amino asitin -karboksil grubu ile diğerinin-amino grubu arasında 1 molekül su çıkışıyla

kurulur.

3- Proteinler denatüre olduğunda açılmaz, ancak çok yüksek sıcaklıkta, uzun süre güçlü asit/bazlarla muamele edildiğinde veya enzimatik olarak açılabilir.

(19)

Özet

• Neler öğrenildiğini özetleyin

• Alınan eğitimin nasıl uygulanacağını anlatın • Verilen eğitim hakkındaki yorumları alın

(20)

• Bu şekilde oluşan dallanmamış zincire

polipeptid denir.

• Her polipeptidin bir N-ucu (sola yazılır) ile bir C-ucu vardır.

(21)

Proteinlerin Primer Yapısı

• Amino asitlerin peptid bağlarıyla bağlanarak oluşturdukları düz zincirli diziye primer yapı

denir.

• Bu yapıda peptid bağları bulunur.

(22)

Sekonder Yapı

•Polipeptid zincirlerinin çok sayıda hidrojen

bağları ile bağlanarak düzenli yapılar şeklinde katlanmasına denir.

Hidrojen bağları, bir peptid bağının –CO grubu ile diğer bir peptid bağının –NH grubu arasında kurulur, nonkovalenttir.

(23)

En sık görülen tipleri •

-heliks,

-tabakalı yapı,

-kıvrımRastgele kıvrımlardır. S.Elgün Ülkar

(24)

-heliks yapısı;

• Çok sayıdaki hidrojen bağları ile kurulur, spiral (halkalardan oluşur) şeklindedir.

(25)

-tabakalı (pileli) yapı;

•Spiral/halka yoktur, düz polipeptid zincirleri arasında hidrojen bağları kurulmasıyla oluşur.

(26)

-kıvrım: • - tabakaları birbirine bağlayan yarım ay şeklinde yapılardır. Rastgele kıvrımlar: • Daha az düzenli rastgele kıvrılmalardır. S.Elgün Ülkar

(27)

Tersiyer Yapı;

•Birbirinden uzakta olan amino

asitler arasında farklı ve çok sayıda bağ kurulur.

•Hem kovalent hem de nonkovalent bağlar/etkileşimler vardır.

S.Elgün Ülkar

α-heliks β-tabaka

(28)

Nonkovalent bağlar:

Hidrojen bağları: OH veya NH ile COO- veya CO

arasında bir H+ atomunun paylaşmasıyla kurulur.

Hidrofobik etkileşimler: nonpolar amino asitlerin yan zincirleri arasında kurulur.

Elektrostatik (iyonik) etkileşimler: Asidik ve

bazik amino asitlerin negatif (-COO- ) ve pozitif

(NH+3) yüklü yan zincirleri arasında kurulur.

Van der Waals etkileşimleri: Birbirine çok yakın

olan gruplar arasındaki çekim kuvvetleridir.

(29)
(30)

Kovalent bağlar:

Disülfid bağı (köprüsü):

İki sisteinin

–SH grupları okside olarak aralarında

–S-S- köprüleri kurulur.

S.Elgün Ülkar

(31)
(32)

Kuarterner Yapı:

•Çok sayıda polipeptid zincirinden oluşan bir

proteinde, bu zincirlerin her biri önce tersiyer yapı oluşturur, ardından nonkovalent bağlarla birbirlerine bağlanırlar.

•Ör. allosterik enzimler ve hemoglobin

(33)

Denatürasyon

• Proteinin düzenli katlanmalarının (primer yapı dışında) açılması ve bozulmasıyla fiziksel,

kimyasal ve biyolojik özelliklerinin değişmesidir.

• Yüksek sıcaklık, güçlü asit-baz, deterjan, ağır metal, mekanik karıştırma vb. etkisiyle

gerçekleşir.

• Peptid bağları korunur, diğer tüm bağlar açılır.

(34)

Proteinlerin Sınıflandırılması

Şekillerine göre: Globüler (Küresel): Hemoglobin ve miyoglobin Fibröz (Lifli): Kollajen, elastin İşlevlerine göre: Enzimler Depolama proteinleri Düzenleyici proteinler Yapısal proteinler Koruyucu proteinler Taşıyıcı proteinler Kasılma proteinleri S.Elgün Ülkar

Referanslar

Benzer Belgeler

1) Peptid bağının pi ve psi açılarından ve Ramachandran grafiklerinden yararlanarak proteinlerin ikincil yapılarını tahmin eder. 2) Amino asitlerin kimyasal

Sonuçlar: Hipertansif hastalarda, yaş, cinsiyet, sol vent- rikül kitle indeksi ve gece sistolik kan basıncının yüksek NT-pro BNP düzeyinin bağımsız öngörücüleri olduğu

 MeOH iyi bir çözücüdür. Dikkat!! Körlüğe neden olur... Assosyasyon 2 OH grubu ile çok daha güçlü olduğu için;.. 

 Amino asitlerin peptid bağlarıyla bağlanarak Amino asitlerin peptid bağlarıyla bağlanarak oluşturdukları düz zincirli diziye. oluşturdukları düz zincirli diziye

• Üre amino asitlerden gelen amonyağın başlıca atılım yoludur.. • İdrardaki azotlu bileşiklerin %90

Sporcular için diyetle alınması gereken yağ miktarı normal bireylere göre daha fazla olup sporcunun sağlığının korunması, enerji dengesinin sürdürebilmesi, esansiyel

• Amino Asitlerin Peptid Bağı Yapmaları: Bir amino asidin -COOH grubu ile bir başka amino asitin -NH 2 grubu birleşerek aralarında peptid bağı

arasındaki karşılıklı bilgi alışverişi iletişim olarak adlandırılır.. Bir