Amino Asitler ve Proteinler

Amino Asitler ve Proteinler

Ankara Üniversitesi Veteriner Fakültesi Biyokimya Anabilim Dalı

Dr. Tevhide SEL

Zwitter iyon - Amfoter bileşik

 Hem negatif hem de pozitif yük bulunan iyonlara Alman bilimadamlarınca bu ad verilmiştir (Zwitter iyon).

⁺

H

N – CH

– COO ^-

 pI =izoelektrik nokta pH

 a. a , pI da zwitter iyon şeklindedir.

a.a. Asit ve baz özellikleri

 a.a amfoter bileşiklerdir

 Hem asit (proton verir) hem de baz (proton alır) gibi davranırlar.

 Düşük pH da, proton konsantrasyonu [H+] yüksektir.

Hem amino hem de korboksil grupları protonlanır (- NH₃₊, -COOH)

 Yüksek pH da, proton konsantrasyonu düşüktür.

Hem amino hem de korboksil grupları proton verir.

(- NH₂, -COO^- )

 Nötral pH da, amino grubu protonlanır ve karboksil grubu ise proton verir.

(- NH₃₊, -COO^- )

Glisini farklı pH da gösterelim

H2N – CH2 - COOH

pH=1:

pH=7:

pH=12:

H₂N – CH₂ - COOH

pH=1: ⁺H₃N – CH₂ - COOH

pH=7:

pH=12:

H₂N – CH₂ - COOH

pH=1: ⁺H₃N – CH₂ - COOH

pH=7: ⁺H₃N – CH₂ – COO^-

pH=12:

H₂N – CH₂ - COOH

pH=1: ⁺H₃N – CH₂ - COOH

pH=7: ⁺H₃N – CH₂ – COO^-

pH=12: H₂N – CH₂ – COO^-

Peptit bağ

Peptit bağ

 Kovalent bağdır

 Proteinleri denatüre eden şartlarda kırılmaz, ancak çok yüksek sıcaklıkta, uzun süre güçlü asit ve

bazlarla işlem yapıldığında ya da enzimlerle kırılabilir

Peptit bağ

 Genellikle trans şeklindedir

 Polar ama yüksüzdür. Bağ yapısındaki –CO ve –NH grupları yüksüzdür(proton alıp-

vermez) ancak polar olduğundan H bağı oluşumuna katılır

(örn. -Helix, β-tabaka)

Peptit bağ

 Parsiyel çift bağ özelliğindedir

 Bağ etrafında rotasyon yapmaz,ancak ana

karbonla amino ve karboksil grubunun yaptığı bağda rotasyon olabilir

 Çok sayıda a.a bağlanmasıyla oluşan dallanmamış zincire polipeptid denir

Peptit bağ

 Polipeptid yazarken serbest amino uç sola(N-terminal), karboksil uç sağa(C- terminal)yazılır

 Peptid bağa katılan gruplar proton alıp- vermez, polipeptidde yüklü gruplar N- terminal, C-terminal ve R-gruplarıdır.

Peptid bağ

Peptid (< 50 amino asid) protein (> 50 amino asid)

Proteinlerin yapısı

 Primer yapı…… aa dizisi

 Sekonderyapı… -Helix

 Tersiyer yapı…. polipeptid zincir

 Kuaternar yapı.. birden fazla alt ünite

Primer yapı

 Bir proteindeki lineer a.a dizisine denir

 Proteinin üç boyutlu yapısını oluşturmak için gerekli bilgiyi taşır

Sekonder yapı(-helix, - yapısı)

H bağları etkili-zayıf ama çok sayıda

 Polipeptid zincirinin uzun ekseni boyunca oluşturduğu yapıyla ilişkilidir.

 Özellikle fibröz proteinlerde belirgindir.

-helix, Her karbonil oksijen diğer sarmal dönüşteki N-H hidrojenle H bağı yapar

 N bağlı H ile 4 a.a sonraki karbonil grubunun O arasında H bağı oluşur,

 1-4, 2-5, 3-6 a.a NH2 ve CO grupları arasında H bağı oluşur.

 Her sarmalde 3,6 a.a yer alır.

 R grupları sarmal yapının dışında kalır.

 Örn. Saç ve derideki alfa-keratin, Hb büyük bölümü

 Prolin, valin, izolösin ve aromatik a.a birbirleriyle

etkileşime girebildiklerinden heliks yapıyı bozarlar, bu nedenle heliks yapıda daha az yer alırlar.

- tabakalı (paralel, antiparalel

 Her karbonil oksijen komşu peptid N-H hidrojenle H bağı yapar,

 2-5 polipeptid zinciri birbirine komşu yerleşir aralarında H bağı vardır.

 aynı zincir üzerine katlanabilir

Antiparalel - yapısı

Komşu polipeptid zincirler ters yönde uzanır

Paralel - yapısı

Komşu polipeptid zincirler aynı yönde uzanır

 -kıvrım,alt alta dizilen antiparalel B-tabakaları

birbirine bağlayan yapılardır Genellikle 4 a.a oluşur

 Tekrarlamayan sekonder yapılar, rastgele kıvrımlardır.

Tersiyer yapı

 Proteinin 3 boyutlu yapısıdır

 Birbirinden oldukça uzakta olan bulunan a.a arasında etkileşim kurulur.

 -helix ve -tabaka yapıları içerir

 A.a yan zincirleri proteinin nasıl katlanacağını belirler

 Biyolojik aktivite kazanır

 Globuler proteinlerin yapısında yer alır.

 Yapıda kovalent ve kovalent olmayan etkileşimler/

bağlar vardır.

 H-bağı,NH, SH, OH ile COO-, C=O arasında kurulur, nonkovalent

 Elektrostatik (iyonik) etkileşim, negatif ve pozitif yüklü gruplar arasında kurulur, nonkovalent

 Van der Waals etkileşimleri, birbirine çok yakın gruplar arasında olan çekim kuvvetleridir,

nonkovalenttir

 Disülfid bağı, kovalenttir, -SH grupları arasında –S- S- köprüleri kurulur

Kuarterner yapı

 tersiyer yapıyı tamamlayan alt üniteler bir araya gelir.

 Birden fazla polipeptid zincirden oluşur

 Oligomerik proteinler denir, her bir zincire alt birim veya monomer

 Alt birimler aynı yada farklı olabilirler

 Alt birimler nonkovalent bağ ile bağlanır

 Örn. Hb, bazı enzimler