Amino Asitler ve Proteinler

(1)

Amino Asitler ve Proteinler

Ankara Üniversitesi Veteriner Fakültesi Biyokimya Anabilim Dalı

Dr. Tevhide SEL

(2)

proteinler

 Tüm hücrelerde ve hücrelerin bütün kısımlarında bulunan biyolojik makromoleküllerdir.

 Küçük peptidlerden büyük polimerlere, boyut olarak geniş bir varyasyon gösterir.

 Amino asitlerin (a.a.) dehidrasyon polimerleridir.

 Her bir a.a. diğer a.a. spesifik bir kovalent bağ ile bağlanır (peptid bağ).

 Tüm proteinler 20 a.a. den oluşmuştur.

(3)

Proteinlerin kimyasal kompozisyonu

 Elementler

C, H, O, N, P, S

Proteinlerin azot (nitrojen) içeriği % 15-17

(ort %16)

(4)

 Kimyasal

Basit proteinler-sadece a.a. rezidüleri içerir.

Konjuge proteinler-a.a. olmayan kısım içerir.

(5)

Proteinlerin sınıflandırılması

A- Şekline göre:

 Globuler proteinler-suda çözünür

 Fibröz proteinler – genellikle suda çözünmez

(6)

«

B-Kimyasal kompozisyonuna göre:

 Basit proteinler- örn. Lizozim

 Konjuge proteinler- örn. Hemoglobin - glikoproteinler

- lipoproteinler

- metalloproteinler

C- çözünürlüklerine göre:

Su (Alb), alkol (Gliadin), alkali veya asitli su vb

(7)

D- fonksiyonlarına göre:

 Aktif proteinler (enzim,antikor)

 Pasif proteinler (kollajen, keratin)

(8)

Proteinlerin biyolojik fonksiyonları

 Morfolojik fonksiyonları

 Fizyolojik fonksiyonları

 Besinsel fonksiyonları

(9)

 Keratin- saç ve deride

 Kollajen- kemik ve diş

 Enzimatik kataliz, hormonal düzenleme,

taşıma ve depolama, kasılma, immun

savunma

(10)

Amino asitler

 Proteinlerin hidrolizi

 Asit, alkali ve proteazlar ile hidroliz olabilir

 Peptid ve a.a. Karışımlarına yıkımlanır

 Doğada 300 den fazla a.a. Bulunmasına rağmen

 Doğal proteinler 20 standart -amino asid oluşur.

 20 standart -amino asid genel yapısal özellikler gösterir.

 Her bir a.a. bir –COOH, bir –NH

₂

ve bir –R grubu

bulunur

(11)

 Karboksil grubu

 Amino grubu (prolin

 hariç-imino grubu)

 R-farklı yan zincir

 (Remainder of the

 molecule)

(12)

Amino asitler

Protein ve peptidlerin yapısında genetik olarak kodlanan 20 -amino asid bulunur.

19 a.a. primer amin, 1 a.a.(proline) sekonder amin

19 a.a. “chiral”, 1 (glycine) achiral; -C asimetriktir, bu nedenlede iki

enantiomeri vardır. D ve L izomerleri

(13)

 Proteinlerin yapısında L- a.a. bulunur.

 D-a.a. ise, bakteri hücre çeperinde, bazı antibiyotiklerde,

bir kısım bitki peptidlerinde bulunur.

 D- a.a. genel olarak kodlanmazlar, L- izomerlerin epimerizasyonuyla

 Referans olarak gliseraldehid alınır.

(14)

Amini Asitlerin Enantiomeri

D-formu ve L-formu

(15)

 İkiden fazla asimetrik C atomu bulunan a.a.

İzomer sayısı artar.

 İzoleusin ve treonin D-allo ve L-allo

formlarıda vardır.

(16)

 Proteinlerde DNA tarafından kodlanmayan birkaç a.a. bulunur

 20 standart a.a. ‘in türevleridirler.

hidroksilizin, hidroksiprolin-kollajenin yapısında yer alırlar.

karboksiglutamat-kanda pıhtılaşma proteini

fosfatlanmış a.a.- sinyal moleküller

(17)

Non-protein a.a.

 Protein yapısına girmeyen a.a.

 Mimozin- doğada bulunan 20 a.a. Dışındaki 300 a.a. den biri

 D-a.a.

 Metabolizma ara bileşikleri, ornitin, DOPA,

Beta-alanin vb

(18)

Aa üç harf tek harf

Alanin Ala A

Aspartik asit Asp D

Lizin Lys K

Triptofan Trp W

(19)

a.a. sınıflandırma

R-gruplarının özelliklerine göre

 Polar olmayan, alifatik (hidrofobik) a.a.

 Aromatik a.a.

 Polar, yüksüz a.a.

 Negatif ve Pozitif yüklü a.a.

(20)

Polar olmayan Alifatik a.a.

 R-grupları fizyolojik pH da iyonlaşmaz

 Proton alış-verişi yapmaz

 Hidrojen ve iyonik bağların yapısına katılmaz

 Sadece Van der Walls etkileşiminde bulunur

 Proteinlerin iç kısmında yerleşir, hidrofobik

etkileşimle üç boyutlu yapıların oluşumunu

sağlar

(21)

Glisin R-H

 En küçük a.a.

 Optikçe aktif değil, asimetrik C yok (izomeri yok)

 kollajen, hem, pürin, kreatin, glutatyon sentezinde kullanılır

 Nörotransmitter

 Protein yapısında esneklik sağlar

 İdrarla en çok atılan a.a.

(22)

Alanin R-CH ₃

 En önemli görevi dolaşımda amonyak taşımaktır

 ALT katalizlediği transaminasyon reaksiyonu ile a.a. ve KH metabolizması arasında bağlantı

kurar.

 Glukoz-alanin döngüsünde görev alır

(23)

Valin, Lösin, İzolösin

 Esansiyel a.a. lerdir

 İzolösin 2 asimetrik C atomu ve 4 izomeri vardır.

(24)

Metiyonin

 Esansiyel a.a. dir

 Yan zincirde kükürde bağlı metil grubu taşır, kükürtlü a.a.

 Transmetilasyon reaksiyonlarında SAM(S-adenozil metiyonin) şeklinde metil grubu vericisidir.

 Daima bir proteine katılan ilk a.a dir

 Vücuttaki kükürt içeren bileşiklerin hemen hepsi metiyoninden türer

 Epinefrin,kreatin,melatonin sentezinde SAM olarak

kullanılır.

(25)

 Fenilalanin, hidrofobik fenil halkası bulunur,

 Esansiyel a.a dir.

 Metabolizmasında trozine dönüşür, bozulduğunda fenilketonüri oluşur

 Triptofan, indol halkası bulunur, 280nm UV

absorbe eder, protein miktar ölçümünde kullanılır

 Esansiyel a.a dir.

 Melatonin ve seratonin sentezinde kullanılır

 Trozin, hidroksile fenil halkası taşır(polar-nötraldir)

 Fenilalaninden sentezlenir

 Enzimlerin aktif bölgesinde yer alır, substrat ve fosfat bağlar

 Troid h ve katekolamin biyosentezinde ön madde

(26)

Polar aa

 Fizyolojik pH da yan zincirlerin yükü 0 dır

 Serin,glikoproteinlerdeki O-glikozid bağda yer alır

 Enzimlerin aktif merkezinde bulunur

 Treonin, 4 izomeri, 2 asimetrik C var (serin benzer)

 Sistein, metiyoninden sentezlenir.

 Enzimlerin aktif merkezinde bulunur

 İki sistein disülfit (-S-S-) bağı ile birleşerek sistin oluşturur.

 Disülfit bağı, proteinlerin 2.-4. yapısına gereklidir

(27)

Negatif yüklü yan zincirli aa

 Aspartat

 Glutamat

(28)

 Dikarboksilik asitlerdir,

 Proton verirler

 Fizyolojik pH da iyonize ve negatif yüklüdürler (aspartat, glutamat)

 AST katalizlediği transaminasyon reaksiyonu ile a.a. ve KH metabolizması arasında bağlantı kuran aspartat KH metabolizmasında okzalasetata