Emrullah TUNCEL *
1. Ebû Müzâhim el-Hâkânî’nin el-Kasîdetü’r-Râiyye Adlı Eserinin Telifinde Lahn Olgusunun Etkisi
A conformação de um dipéptido pode ser descrita de maneira simplificada pelo ân- gulo diedral θ = Cβ1-Cα
1 · · · Cβ1-Cα1, que descreve a posição relativa de uma das cadeia laterais com relação a outra. A análise estrutural de 73 dipeptídeos zwiteriônicos L-Xaa-L-Xaa (Xaa 6= Gly or Pro) no estado sólido [68], revelou que 42 estruturas apresentam θ > 135◦, 28 com 90◦< |θ | < 135◦e apenas três com 45◦< |θ | < 90◦. Isto é, as cadeias laterais na maioria do
dipeptídeos apontam em direções opostas. No entanto, alguns dipeptídeos hidrofóbicos parti- culares (L,L-dileucina, L-leucina-L-fenilalanina, L-fenilalanina-L-leucina eL,L-difenilalanina) apresentaram θ < 41◦[28]. Em particular, paraL,L-difenilalanina θ = 40,2◦. Essa conforma- ção tão incomum permite a formação de estrutura helicoidal com uma região hidrofílica cercada por seis moléculas deL,L-difenilalanina à pressão ambiente [39]. Uma questão interessante é como a compressão muda essa configuração.
Nossos resultados mostram várias modificações no espectro Raman do cristalL,L- difenilalanina entre 2,8 e 4,6 GPa. As vibrações associadas aos grupos fenil são quase constan- tes, o que implica que a disposição tubular é mantida sob compressão. No entanto, há uma série de modificações no espectro Raman do material, indicando que há uma transformação estrutu- ral no esqueleto do dipeptídeo. A primeira modificação se refere a diminuição da intensidade da banda associada ao estiramento do grupo carbonilo (M24). A segunda alteração corresponde à divisão da banda M10, associada ao dobramento do grupo carbonila (COO−). Finalmente, a terceira modificação é caracterizada pelo alargamento da banda M9 e M25, associada à torção dos grupos N12C13C21O22 e dobramentos das unidades CH em todo esqueleto molecular, res- pectivamente. Uma vez que os acoplamentos entre as moléculas de água e os canais do cristal da L,L-difenilalanina são extremamente sensíveis aos arranjos tubulares, as mudanças vibracionais observadas na região espectral dos modos internos podem ser interpretadas como modificações conformacionais no esqueleto do dipeptídeo. Como consequência, nossos resultados permitem inferir qual o comportamento das moléculas de dipeptídeos durante a compressão. Por um la- do, os grupos fenil permanecem localizados de maneira oposta aos canais e são relativamente insensíveis aos efeitos de pressão, porque não há modificação nos modos associados (M26 a 1583 cm−1 e M27 a 1604 cm−1). Por outro lado, as moléculas peptídicas são ligeiramente deformadas durante a compressão devido ao encurtamento das distâncias entre os suas cadeias principais (esqueleto molecular) e as moléculas de água que ocupam os canais hidrofílicos, como pôde ser detectado pelas mudanças nos modos M24 (a 1394 cm−1) e M25 (a 1427 cm−1) especificados anteriormente. Embora, eventualmente, o efeito da pressão sobre as ligações de hidrogênio possam ser observados através dos estiramentos presentes nas moléculas de água, em nosso trabalho não conseguimos observá-lo. Como consequência, o efeito de pressão só foi analisado pela observação indireta das interações entre as cadeias principais dos dipeptídeos e as moléculas de água.
109
5 CONCLUSÕES E PERSPECTIVAS
Neste trabalho investigou-se a L,L-difenilalanina sob condições extremas de tem- peratura e pressão por meio de técnicas de espectroscopia Raman, infravermelho, difração de raios-X e métodos termoanalíticos. Seguem as principais conclusões do presente trabalho:
• Os espectros vibracionais infravermelho e Raman em conjunto com os experimentos de difração de raios-X não apontaram indícios de modificações na fase hexagonal da L,L- difenilalanina submetida à baixas temperaturas (até 20 K).
• Os espectros Raman coletados em configurações de espalhamento Y(XX)Y e Y(ZZ)Y apontam profundas modificações estruturais tanto no esqueleto quanto na disposição dos radicais do dipeptídeo submetido à altas temperaturas, caracterizando a transição de fase em torno de 390 K. Experimentos de termogravimetria, calorimetria exploratória e difra- ção de raios-X confirmam a transição de fase por volta de 415 K, assim acreditamos que a transição se inicie um pouco abaixo de 390 K e termine um pouco acima de 415 K. • A fase hexagonal da L,L-difenilalanina sofre uma transição de fase em altas pressões,
entre 3,9 e 4,6 GPa. Os espectros Raman apontam um rearranjo estrutural do esqueleto do dipeptídeo, enquanto os modos atribuídos as vibrações dos radicais fenil apresentam- se relativamente insensíveis aos efeitos de pressão. Além disso, experimentos adicionais envolvendo a descompressão do material revelaram a reversibilidade da transição com quase nenhuma histerese entre os pontos de pressão que caracterizam a transição de fase.
As principais perspectivas para o desenvolvimento do trabalho apresentado nesta tese incluem:
• Complementar os dados obtidos nos experimentos em altas temperaturas com imagens de microscopia eletrônica de varredura daL,L-difenilalanina, caraterizando a morfologia do material antes e depois da transição de fase à 400 K.
• Realizar experimentos adicionais de calorimetria exploratória diferencial afim de calcular o calor específico daL,L-difenilalanina ao longo da transição de fase.
• Realizar experimentos de espectroscopia Raman com aL,L-difenilalanina sujeita a pres- sões hidrostáticas ainda maiores, em torno 20 a 30 GPa, buscando investigar modificações adicionais na fase cristalina do dipeptídeo.
• Preparar outras formas cristalinas da L,L-difenilalanina a partir de diferentes ambientes químicos e investigar o comportamento vibracional dos cristais derivados destes proces- sos, sob efeitos de temperatura e pressão.
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REFERÊNCIAS
[1] SANTOS, S.; TORCATO, I.; CASTANHO, M. A. R. B. Biomedical applications of dipep- tides and tripeptides. Biopolymers, v. 98, n. 4, p. 288–93, 2012. ISSN 0006-3525.
[2] RUSSEL, P. J. IGenetics: A Molecular Approach. Milan: Pearson/Benjamin Cummings, 1973. 679 p. ISBN 9780321581020.
[3] BOEYENS, J. C. A.; OGILVIE, J. F. Models, Mysteries, and Magic of Molecules. 1. ed. Dordrecht: Springer, 2008.
[4] FLECK, M.; PETROSYAN, A. M. Salts of Amino Acids. 1. ed. Cham: Springer Internatio- nal Publishing, 2014. 14–16 p. ISBN 978-3-319-06298-3.
[5] MCKEE, T.; MCKEE, J. R. Biochemistry: The Molecular Basis of Life. New York City: McGraw-Hill Education, 1998. ISBN 9780075618911.
[6] MITRASINOVIC, P. M. Electron Transfer, Hydrogen and Peptide Bonds:. 2. ed. Belgrade, Serbia: Bentham Science Publ., 2010. (Current organic chemistry).
[7] GÖRBITZ, C. H.; ETTER, M. C. Hydrogen bond connectivity patterns and hydrophobic interactions in crystal structures of small, acyclic peptides. International Journal of Peptide and Protein Research, v. 39, n. 2, p. 93–110, 1992. ISSN 13993011.
[8] WILMORE, D.; ROMBEAU, J. Glutamine metabolism: Nutritional and clinical signifi- cance. The Journal of Nutrition, n. 1994, p. 2539–2542, 2001. ISSN 0022-3166.
[9] STEHLE, P.; PFAENDLER, P.; FURST, P. Isotachophoretic analysis of a synthetic dipep- tide l-alanyl-l-glutamine. Journal of Chromatography A, v. 294, p. 507–512, jan 1984. ISSN 00219673.
[10] VAZQUEZ, J. A.; DANIEL, H.; ADIBI, S. A. Dipeptides in parenteral nutrition: from basic science to clinical applications. Nutrition in clinical practice : official publication of the American Society for Parenteral and Enteral Nutrition, v. 8, n. 3, p. 95–105, 1993. ISSN 0884-5336.
[11] GURSKAYA, G. V. The Molecular Structure of Amino Acids: Determination by X-Ray Diffraction Analysis. 1. ed. New York City: Springer US, 1995. ISBN 978-1-4684-1568- 1,978-1-4684-1566-7.
[12] JELSCH, C. et al. Transferability of Multipole Charge-Density Parameters: Application to Very High Resolution Oligopeptide and Protein Structures. Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography, International Union of Crystallography, v. 54, n. 6, p. 1306– 1318, nov 1998. ISSN 0907-4449.
[13] LEMANOV, V. V. Ferroelectric and piezoelectric properties of protein amino acids and their compounds. Physics of the Solid State, v. 54, n. 9, p. 1841–1842, 2012. ISSN 1063- 7834.
[14] MANCHINEELLA, S.; GOVINDARAJU, T. Molecular Self-Assembly of Cyclic Dipep- tide Derivatives and Their Applications. ChemPlusChem, v. 82, n. 1, p. 88–106, 2017. ISSN 21926506.
[15] GANESH, R. B. et al. The growth of l-Glutamic acid hydrochloride crystals by Sankaranarayanan-Ramasamy (SR) method. Materials Letters, v. 61, n. 3, p. 706–708, 2007. ISSN 0167577X.
[16] GÖRBITZ, C. H. Crystal structures of amino acids: from bond lengths in glycine to metal complexes and high-pressure polymorphs. Crystallography Reviews, v. 21, n. 3, p. 160–212, 2015. ISSN 0889-311X.
[17] BOLDYREVA, E. High-Pressure Studies of Crystalline Amino Acids and Simple Pepti- des. Proceedings of the IV International Conference on High Pressures in Biosciences and Biotechnology, Presented by J-STAGE, Tsukuba, Japan, September 25-26, v. 1, p. 28–46, 2006.
[18] PAIVA, F. et al. Infrared and Raman spectroscopy and DFT calculations of DL amino acids: Valine and lysine hydrochloride. Journal of Molecular Structure, v. 1127, p. 419–426, jan 2017. ISSN 00222860.
[19] Da Silva, K. P. et al. Raman spectroscopy of l-phenylalanine nitric acid submitted to high pressure. Vibrational Spectroscopy, Elsevier B.V., v. 85, p. 97–103, 2016. ISSN 09242031. [20] SARAIVA, G. D. et al. Temperature dependent Raman scattering study of l-ascorbic acid.
Vibrational Spectroscopy, Elsevier B.V., v. 55, n. 1, p. 101–106, 2011. ISSN 09242031. [21] MORENO, A. J. D. et al. Low-temperature Raman spectra of monohydrated L-asparagine
crystals. Journal of Raman Spectroscopy, v. 35, n. 3, p. 236–241, 2004. ISSN 0377-0486. [22] HANDELMAN, A.; SHALEV, G.; ROSENMAN, G. Symmetry of Bioinspired Short Pep-
tide Nanostructures and Their Basic Physical Properties. Israel Journal of Chemistry, v. 55, n. 6, p. 637–644, 2015. ISSN 18695868.
[23] SILVA, J. G. et al. The temperature-dependent single-crystal Raman spectroscopy of a model dipeptide: L-Alanyl-L-alanine. Spectrochimica Acta - Part A: Molecular and Biomo- lecular Spectroscopy, Elsevier B.V., v. 148, p. 244–249, 2015. ISSN 13861425.
[24] RECHES, M.; GAZIT, E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science (New York, N.Y.), v. 300, n. 5619, p. 625–7, apr 2003. ISSN 1095-9203. [25] PETKOVA, A. T. et al. Self-propagating, molecular-level polymorphism in Alzheimer’s
beta-amyloid fibrils. Science (New York, N.Y.), v. 307, n. 5707, p. 262–5, jan 2005. ISSN 1095-9203.
[26] GAZIT, E. Mechanisms of amyloid fibril self-assembly and inhibition. FEBS Journal, v. 272, n. 23, p. 5971–5978, nov 2005. ISSN 1742464X.
[27] MARCHESAN, S.; VARGIU, A.; STYAN, K. The Phe-Phe Motif for Peptide Self- Assembly in Nanomedicine. Molecules, v. 20, n. 11, p. 19775–19788, nov 2015. ISSN 1420- 3049.
113 [28] GÖRBITZ, C. H. Nanotube formation by hydrophobic dipeptides. Chemistry (Weinheim
an der Bergstrasse, Germany), v. 7, n. 23, p. 5153–5159, dec 2001. ISSN 0947-6539. [29] KOLEY, P.; PRAMANIK, A. Nanostructures from single amino acid-based molecules:
Stability, fibrillation, encapsulation, and fabrication of silver nanoparticles. Advanced Func- tional Materials, v. 21, n. 21, p. 4126–4136, 2011. ISSN 1616301X.
[30] YAN, X.; ZHU, P.; LI, J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanos- tructures. Chemical Society reviews, v. 39, n. 6, p. 1877–90, jun 2010. ISSN 1460-4744. [31] HEREDIA, a. et al. Temperature-driven phase transformation in self-assembled dipheny-
lalanine peptide nanotubes. Journal of Physics D: Applied Physics, v. 43, n. 46, p. 462001, nov 2010. ISSN 0022-3727.
[32] MASON, T. O. et al. Expanding the solvent chemical space for self-assembly of dipeptide nanostructures. ACS Nano, v. 8, n. 2, p. 1243–1253, 2014. ISSN 19360851.
[33] RODRIGUEZ-CARVAJAL, J. Recent developments of the program FULLPROF. Com- mission on powder diffraction (IUCr). Newsletter, v. 26, p. 12—-19, 2001.
[34] RODRÍGUEZ-CARVAJAL, J. Recent advances in magnetic structure determination by neutron powder diffraction. Physica B: Condensed Matter, v. 192, p. 55–69, 1993. ISSN 09214526.
[35] ROUSSEAU, D. L.; BAUMAN, R. P.; PORTO, S. P. S. Normal mode determination in crystals. Journal of Raman Spectroscopy, v. 10, n. 1, p. 253–290, 1981. ISSN 0377-0486. [36] JUNIOR, M. C. C. TRANSIÇÕES DE FASE EM PEROVSKITAS POLITÍPICAS. 154 p.
Tese (Doutorado) — Universidade Federal do Ceará, 2013.
[37] KOHN, W.; SHAM, L. J. Self-Consistent Equations Including Exchange and Correlation Effects. Physical Review, v. 140, n. 4A, p. A1133–A1138, nov 1965. ISSN 0031-899X. [38] FRISCH, M. J. et al. Gaussian 09 Revision A.01.
[39] TOMASI, J.; MENNUCCI, B.; CAMMI, R. Quantum mechanical continuum solvation models. Chemical Reviews, v. 105, n. 8, p. 2999–3093, 2005. ISSN 00092665.
[40] ALVER, Ö.; PARLAK, C. DFT, FT-Raman, FT-IR, liquid and solid state NMR studies of 2,6-dimethoxyphenylboronic acid. Vibrational Spectroscopy, v. 54, n. 1, p. 1–9, 2010. ISSN 09242031.
[41] BAˇgLAYAN, Ö. et al. Vibrational investigation of 1-cyclopentylpiperazine: A combi- ned experimental and theoretical study. Science China: Physics, Mechanics and Astronomy, v. 57, n. 9, p. 1654–1661, 2014. ISSN 16747348.
[42] JAMROZ, M. H. Vibrational Energy Distribution Analysis VEDA 4.
[43] RIETVELD, H. M. A profile refinement method for nuclear and magnetic structures. Jour- nal of Applied Crystallography, International Union of Crystallography, v. 2, n. 2, p. 65–71, jun 1969. ISSN 00218898.
[44] DONNAY, J. D. H.; DONNAY, G. International Tables for X-ray Crystallography: Sym- metry Groups. 3rd. ed. Birmingham: The Kynoch Press, 1969. 558 p. ISSN 0036-8075.
[45] SILVA, R. F. et al. L-diphenylalanine microtubes as a potential drug-delivery system: cha- racterization, release kinetics, and cytotoxicity. Langmuir : the ACS journal of surfaces and colloids, v. 29, n. 32, p. 10205–12, aug 2013. ISSN 1520-5827.
[46] ADLER-ABRAMOVICH, L.; GAZIT, E. The physical properties of supramolecular pep- tide assemblies: from building block association to technological applications. Chem. Soc. Rev., Royal Society of Chemistry, v. 43, n. 20, p. 6881–6893, 2014. ISSN 0306-0012. [47] WALTHER, M. Modern Spectroscopy on biological molecules. 155 p. Tese (Doutorado)
— University of Freiburg, 2003.
[48] HANDELMAN, A. et al. Nonlinear optical bioinspired peptide nanostructures. Advanced Optical Materials, v. 1, n. 11, p. 875–884, 2013. ISSN 21951071.
[49] WU, X. et al. Water-sensitive high-frequency molecular vibrations in self-assembled diphenylalanine nanotubes. Journal of Physical Chemistry C, v. 116, n. 17, p. 9793–9799, 2012. ISSN 19327447.
[50] NAIK, V. M. Vibrational spectroscopic studies of l,d-alternating valine peptides. Vibrati- onal Spectroscopy, v. 3, n. 2, p. 105–113, apr 1992. ISSN 09242031.
[51] HAYASHI, T.; MUKAMEL, S. Vibrational-exciton couplings for the amide I, II, III, and a modes of peptides. Journal of Physical Chemistry B, v. 111, n. 37, p. 11032–11046, 2007. ISSN 15206106.
[52] ALMEIDA, F. M. et al. Raman spectra of L-isoleucine crystals. Journal of Raman Spec- troscopy, v. 37, n. 11, p. 1296–1301, nov 2006. ISSN 03770486.
[53] LIMA, J. A. et al. Raman scattering of L-valine crystals. Journal of Raman Spectroscopy, v. 36, n. 11, p. 1076–1081, 2005. ISSN 03770486.
[54] MYSHAKINA, N. S.; AHMED, Z.; ASHER, S. A. Dependence of amide vibrations on hydrogen bonding. Journal of Physical Chemistry B, v. 112, n. 38, p. 11873–11877, 2008. ISSN 15206106.
[55] LIMA, R. J. C. et al. Thermal study of l-alanine, l-threonine, and taurine crystals related to hydrogen bonding. Journal of Thermal Analysis and Calorimetry, v. 111, n. 1, p. 627–631, 2013. ISSN 13886150.
[56] B.L. Silva. Estudo por meio de espalhamento Raman de cristais de L-Treonina com tem- peratura e pressão hidrostática. Tese (Doutorado) — Universidade Federal do Ceará, 1997. [57] FILHO, P. F. F. et al. High Temperature Raman Spectra of L-Leucine Crystals. Brazilian
Journal of Physics, v. 38, n. 1, p. 12, 2007. ISSN 0103-9733.
[58] BENTO, I. C. V. et al. High temperature phase transition in monohydrated L-asparagine crystal. Solid State Communications, v. 141, n. 1, p. 29–32, 2007. ISSN 00381098.
[59] SILVA, J. G. da. Propriedades Vibracionais do Dipeptídeo L-Alanil-Alanina submetidos a deformações homogêneas. p. 113, 2015.
[60] ZIGANSHIN, M. A. et al. Thermally induced diphenylalanine cyclization in solid phase. Journal of Thermal Analysis and Calorimetry, Springer Netherlands, v. 125, n. 2, p. 905– 912, 2016. ISSN 15882926.
115 [61] STEINBERG, S.; BADA, J. L. Diketopiperazine Formation During Investigations of Amino Acid Racemization in Dipeptides. Science, v. 213, n. 4507, p. 544–545, jul 1981. ISSN 0036-8075.
[62] GDANIEC, M.; LIBEREK, B. Structure of cyclo(-L-Phenylalanyl-L-phenylalanyl-). Acta Crystallographica Section C, v. 42, n. 10, p. 1343–1345, Oct 1986.
[63] SOUZA, M. I. et al. The role of water and structure on the generation of reactive oxygen species in peptide/hypericin complexes. Journal of Peptide Science, v. 20, n. 7, p. 554–562, 2014. ISSN 10752617.
[64] WANG, M. et al. Effects of water molecules on photoluminescence from hierarchical pep- tide nanotubes and water probing capability. Small, v. 7, n. 19, p. 2801–2807, 2011. ISSN 16136810.
[65] WU, X. et al. Low-frequency Raman scattering of bioinspired self-assembled diphenyla- lanine nanotubes/microtubes. Optics express, v. 20, n. 5, p. 5119–26, feb 2012. ISSN 1094- 4087.
[66] NUANSING, W. et al. Vibrational spectroscopy of self-assembling aromatic peptide deri- vates. Journal of Raman Spectroscopy, v. 43, n. 10, p. 1397–1406, 2012. ISSN 03770486. [67] LEKPRASERT, B. et al. Investigations of the supramolecular structure of individual
diphenylalanine nano- and microtubes by polarized Raman microspectroscopy. Biomacro- molecules, v. 13, n. 7, p. 2181–7, jul 2012. ISSN 1526-4602.
[68] GÖRBITZ, C. H.; ETTER, M. C. Structure of a 1:1 complex between L-Asp-L-Phe and L- His-Gly. Acta Crystallographica Section C Crystal Structure Communications, International Union of Crystallography, v. 49, n. 9, p. 1673–1676, sep 1993. ISSN 01082701.
[69] PASQUINI, C. Near infrared spectroscopy: Fundamentals, practical aspects and analytical applications. Journal of the Brazilian Chemical Society, v. 14, n. 2, p. 198–219, 2003. ISSN 01035053.
[70] RAYLEIGH, J. On the Light from the Sky, Its Polarization and Colour. Lexington, Mas- sachusetts: Itek Corp, 1871.
[71] LONG, D. A. The Raman effect: a unified treatment of the theory of Raman scatte- ring by molecules. 2002. [S.l.: s.n.], 2002. 21–22 p. ISSN 0377-0486, 1097-4555. ISBN 0471490288.
[72] JACKSON, J. D. Classical Electrodynamics. 3rd. ed. New York, NY: Wiley, 1998. 808 p. ISBN 9780471309321.
[73] CULLITY, B. D. Elements of X-ray diffraction. Minnesota: Addison-Wesley Pub. Co., 1956. 514 p. (Addison-Wesley metallurgy series).
[74] PECHARSKY, V. K.; ZAVALIJ, P. Y. Fundamentals of Powder Diffraction and Structural Characterization of Materials. Boston, MA: Springer US, 2009. ISBN 978-0-387-09578-3. [75] HAMMOND, C. The Basics of Crystallography and Diffraction. 3rd. ed. Oxford: OUP
Oxford, 2009. 416 p. (International Union of Crystallography texts on crystallography). ISBN 9780191567711.
[76] WILLIAMS, D. B.; CARTER, C. B. Transmission Electron Microscopy. Boston, MA: Springer US, 2009. (Transmission Electron Microscopy: A Textbook for Materials Science, v. 1). ISBN 978-0-387-76500-6.
117
APÊNDICE A -- PARÂMETROS REFINADOS DO PADRÃO DE DIFRAÇÃO DA LL-DIFENILALANINA.
Tabela 12: Parâmetros obtidos no refinamento dos da- dos cristalográficos do monocristal L,L-difenilalanina pelo método de Rietveld.
Parâmetro Valor obtido
Rwp 5,94%
Rp 4,69%
S 1,81
Fator de deslocamento da amostra 0,1067
Fator de escala 9,93·10−5
U (FWHM) 0,04481
V (FWHM) -0,01805
W (FWHM) 0,00785
118
Tabela 13: Atribuição das bandas Raman na configuração Y(XX)Y observadas em 300 K (ωexp), frequênçias vibracionais calculadas (ωcalc) e coeficientes de temperatura obtidos a partir de um ajuste linear ω = ω0 + α·T. Todos os números de onda ω são dados em cm−1, enquanto os valores de temperatura (T) estão em K.
Modo Atribuição (PED %)1 ω
calc(cm−1)2 ωexp(cm−1) ω0(cm−1) α(cm−1K−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) Y(XX)Y 300 ≤ T ≤ 393 K 393 ≤ T ≤ 413 K F51 νring(CH)(96) 3072 3069 3075,8 -2,3·10−2 − − L17 − − − − − 3066,9 -2,1·10−2 F50 νring(CH)(88) 3062 3051 3048,4 9,0·10−3 − − F49 νring(CH)(93) 3044 3036 3025,7 3,6·10−2 − − F48 νring(CH)(88) 3028 3004 2992,8 3,7·10−2 − − F47 νs(C2H)(98) 2999 2982 2984,4 -8,2·10−3 − − L14 − − − − − 2974,3 -1,6·10−2 F45 νs(C14H2)(97) 2939 2937 2936,6 3,5·10−3 − − L13 − − − − − 2936,4 -1,8·10−2 F44 νs(C3H)(99) 2936 2914 2916,0 -4,3·10−3 − − F42 νs(O11C10)(73) 1683 1687 1696,9 -2,9·10−2 − − L11 − − − − − 1620,1 7,1·10−2 F41 νring(CC)(66) 1613 1603 1605,0 -5,8·10−3 − −
119
Tabela 13: (continua)
Modo Atribuição (PED %)1 ω
calc(cm−1)2 ωexp(cm−1) ω0(cm−1) α(cm−1K−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) Y(XX)Y 300 ≤ T ≤ 393 K 393 ≤ T ≤ 413 K F40 νring(CC)(68) 1594 1583 1586,6 -1,1·10−2 − − L10 − − − − − 1503,2 -2,0·10−4 F39 δ (HC18C17)(63) 1454 1454 1461,6 -2,3·10−2 − − F38 δ (CH)(63) 1371 1427 1427,8 -2,7·10−3 − − F37 νs(COO−)(34) 1338 1396 1393,6 7,2·10−3 − − F35 νring(CC)(48) + wag(C14H2)(19) 1327 1357 1363,5 -1,9·10−2 − L9 − − − − − 1348,9 -6,0·10−3 F33 νring(CC)(64) 1309 1304 1311,7 -7,1·10−2 − − F32 wag(C3H2)(68) 1287 1290 1310,4 -2,0·10−2 − − F31 νs(N12C10)(34) 1259 1251 1252,9 -8,0·10−3 − − F30 δring(CH)(48) 1217 1208 1201,0 2,0·10−2 − − L8 − − − − − 1190,8 1,3·10−2 F28 νring(CC)(71) 1183 1183 1178,3 1,6·10−2 − − F27 δring(CH)(89) 1160 1157 1156,0 5,6·10−3 − − F25 δring(CH)(60) 1030 1038 1041,3 -1,0·10−2 − − F24 δring(CH)(64) 1028 1031 1025,4 1,7·10−2 − − F23 δring(CC)(62) 992 1001 998,5 8,2·10−3 − −
120
Modo Atribuição (PED %)1 ω
calc(cm−1)2 ωexp(cm−1) ω0(cm−1) α(cm−1K−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) Y(XX)Y 300 ≤ T ≤ 393 K 393 ≤ T ≤ 413 K F21 wagring(CH)(89) 969 957 971,7 -4,8·10−2 − − F19 wagring(CH)(16) 917 880 908,5 -9,1·10−2 − − F18 τ(HC9C4C3)(90) 844 816 822,4 -1,9·10−2 − − F16 δring(CC)(35) 752 763 766,1 -9,9·10−3 774,2 -3,20·10−2 F14 δring(CC)(82) 619 621 621,8 -3,2·10−3 − − L7 − − − − − 504,6 -2,5·10−2 F13 δ (COO−)(35) 476 484 490,5 -1,9·10−2 − − L6 − − − − − 467,2 -2,70·10−2 F11 δ (C2C10N12)(53) 294 302 299,7 6,2·10−3 − − L5 − − − − − 266,4 -2,4·10−2 L4 − − − − − 239,5 -9,0·10−3 F9 δ (C15C13H)(27) + ρ(N1H+3)(13) 226 220 229,7 -3,1·10−2 − − L3 − − − − − 218,0 -2,6·10−2 F7 Modos de rede − 161 168,6 -2,4·10−2 − − L2 − − − − − 144,8 -1,8·10−2 F6 Modos de rede − 131 139,7 -2,8·10−2 − − F4 Modos de rede − 110 113,2 -1,1·10−2 − −
121
Tabela 13: (continua)
Modo Atribuição (PED %)1 ω
calc(cm−1)2 ωexp(cm−1) ω0(cm−1) α(cm−1K−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) Y(XX)Y 300 ≤ T ≤ 393 K 393 ≤ T ≤ 413 K F3 Modos de rede − 77 94,6 -5,8·10−2 − − L1 − − − − − 106,1 -1,0·10−1 F1 Modos de rede − 46 56,1 -3,4·10−2 − −
Símbolos: ν = estiramento, νs = estiramento simétrico , νa= estiramento antissimétrico , δ = dobramento angular, ρ = rotação, wag = balanço, τ = torção.
1Não foram considerados os movimentos vibracionais com PED < 10%.
122
coeficientes de temperatura obtidos a partir de um ajuste linear ω = ω0 + α·T. Todos os números de onda ω são dados em cm , enquanto os valores de temperatura (T) estão em K.
Modo Atribuição (PED %)1 ω
calc(cm−1)2 ωexp(cm−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) Y(ZZ)Y 300 ≤ T ≤ 393 K 393 ≤ T ≤ 413 K F51 νring(CH)(96) 3072 3070 3074,1 -1,4·10−2 − − L17 − − − − − 3063,5 -5,7·10−2 F50 νring(CH)(88) 3062 3054 3052,1 4,1·10−3 − − L16 − − − − − 3062,6 -8,8·10−3 F49 νring(CH)(93) 3044 3038 3032,0 2,3·10−2 − − F48 νring(CH)(88) 3028 3005 3000,0 1,5·10−2 − − L15 − − − − − 3044,1 -1,0·10−1 F47 ν(C2H)(98) 2999 2981 2966,3 5,1·10−2 − − L14 − − − − − 2979,7 -2,8·10−2 F46 νa(C14H2)(97) 2978 2964 2948,5 5,9·10−2 − − F45 νs(C14H2)(97) 2939 2936 2935,3 3,1·10−3 − − L13 − − − − 2947,4 -4,4·10−2 F44 ν(C3H)(99) 2936 2914 2915,8 -4,3·10−3 − − L12 − − − − − 2866,0 -2,3·10−2 F43 ν(C13H)(95) 2932 2837 2837,4 -1,7·10−3 − −
123
Tabela 14: (continua)
Modo Atribuição (PED %)1 ω
calc(cm−1)2 ωexp(cm−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) Y(ZZ)Y 300 ≤ T ≤ 393 K 393 ≤ T ≤ 413 K F42 ν(O11C10)(73) 1683 1687 1695,2 -2,5·10−2 − − L11 − − − − − 1629,0 4,6·10−2 F41 νring(CC)(66) 1613 1603 1605,6 -9,8·10−3 − − F40 νring(CC)(68) 1594 1582 1584,4 -7,9·10−3 − − L10 − − − − − 1509,1 -1,3·10−2 F38 δ (CH)(63) 1371 1426 1430,5 -1,4·10−2 − − F37 νs(COO−)(34) 1338 1397 1426,6 -1,3·10−1 − − F36 νs(COO−)(36) + δring(CH)(43) 1334 1388 1415,7 -5,9·10−2 − − F35 νring(CC)(48) + wag(C14H2)(19) 1327 1353 1357,9 -1,5·10−2 − − L9 − − − − − 1356,2 -2,2·10−2 F34 νring(CC)(69) 1321 1328 1327,3 2,5·10−3 − − F33 νring(CC)(64) 1309 1303 1322,4 -6,1·10−2 − − F32 wag(C3H2)(68) 1287 1288 1303,0 -4,9·10−2 − − F31 ν(N12C10)(34) 1259 1251 1247,7 1,1·10−2 1253,5 -1,2·10−2 F30 δring(CH)(48) 1217 1208 1202,4 1,6·10−2 − − L8 − − − − − 1160,6 8,5·10−2 F29 ν(C14C15)(54) 1196 1189 1194,0 -1,6·10−2 − −
124
Modo Atribuição (PED %)1 ω
calc(cm−1)2 ωexp(cm−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) Y(ZZ)Y 300 ≤ T ≤ 393 K 393 ≤ T ≤ 413 K F27 δring(CH)(89) 1160 1159 1158,4 2,5·10−3 − − F26 δring(CH)(55) 1086 1091 1101,4 -3,4·10−2 − − F25 δring(CH)(60) 1030 1038 1040,5 -7,1·10−3 − − F24 δring(CH)(64) 1028 1031 1027,2 1,3·10−2 − − F23 δring(CC)(62) 992 1001 998,9 7,6·10−3 − − F22 wagring(CH)(67) 990 988 994,8 -2,2·10−2 − − F21 wagring(CH)(89) 969 958 970,2 -3,6·10−2 − − F20 wagring(CH)(82) 957 918 922,5 -1,5·10−2 − − F19 wagring(CH)(16) 917 879 897,0 -5,6·10−2 − − F18 τ(HC9C4C3)(90) 844 816 818,1 -6,3·10−3 − − F17 δ (C2C3C4)(16) 801 783 785,7 -7,3·10−3 − − F16 δring(CC)(35) 752 763 765,6 -7,4·10−3 770,4 -2,1·10−2 F15 wagring(CH)(64) 738 743 751,9 -2,6·10−2 − − F14 δring(CC)(82) 619 621 622,9 -5,5·10−3 − − L7 − − − − − 502,7 -1,8·10−2 F13 δ (COO−)(35) 476 485 486,2 -2,0·10−3 − − F12 τ(N12C13C21O22)(32) 448 464 468,9 -1,2·10−2 − −
125
Tabela 14: (continua)
Modo Atribuição (PED %)1 ω
calc(cm−1)2 ωexp(cm−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) ω0(cm−1) α(cm−1 K−1) Y(ZZ)Y 300 ≤ T ≤ 393 K 393 ≤ T ≤ 413 K L6 − − − − − 460,7 -9,5·10−3 L5 − − − − − 260,9 -1,0·10−2 L4 − − − − − 245,3 -2,3·10−2 F11 δ (C2C10N12)(53) 294 303 298,2 7,6·10−3 − − F10 ρ(N1H+3) (77) + δ (C2C3C4)(17) 246 237 241,2 -1,3·10−2 − − L3 − − − − − 212,2 -1,0·10−2 F8 Modos de rede − 191 205,1 -4,2·10−2 − − F7 Modos de rede − 170 178,2 -2,7·10−2 − − L2 − − − − − 151,9 -4,6·10−2 F5 Modos de rede − 124 136,7 -4,2·10−2 − − F4 Modos de rede − 106 109,0 -8,0·10−3 − − L1 − − − − − 105,6 -9,6·10−2 F2 Modos de rede − 59 63,3 -1,5·10−2 − − F1 Modos de rede − 45 44,8 -1,8·10−3 − −
Símbolos: ν = estiramento, νs = estiramento simétrico , νa= estiramento antissimétrico , δ = dobramento angular, ρ = rotação, wag = balanço, τ = torção.
1 Não foram considerados os movimentos vibracionais com PED < 10%.
APÊNDICE C -- PARÂMETROS REFINADOS DO PADRÃO DE DIFRAÇÃO DA L,L-DIFENILALANINA APÓS A TRANSIÇÃO DE FASE.
Tabela 15: Parâmetros obtidos no refinamento dos da- dos cristalográficos da amostraL,L-difenilalanina à 473 K pelo método de Rietveld.
Parâmetro Valor obtido
Rwp 22,0 %
Rp 24,1 %
S 1,74
Fator de deslocamento da amostra 0,1947
Fator de escala 16·10−5
U (FWHM) 10,4577
V (FWHM) -2,48864
W (FWHM) 0,16508
127
ANEXO A -- TÉCNICAS DE ESPECTROSCOPIA VIBRACIONAL
Os modos de vibração podem ser classificados em termos das energias envolvidas nos processos de absorção na região do infravermelho. Em altas energias, são descritas vibra- ções internas, que correspondem a modos de estiramento ou dobramento de átomos localizados em posições específicas da cadeia molecular. Enquanto que na região de baixas frequências, o espectro vibracional pode revelar a disposição espacial das moléculas. No caso de cristais moleculares, os modos correspondentes a esta região descrevem oscilações que envolvem toda a rede espacial, ou seja, os movimentos coletivos de grandes porções das moléculas que ocor- rem sob ação de forças potenciais relativamente pequenas. Por exemplo, torções moleculares ou deformações estruturais. Além disso, os modos externos também estão associados ao movi- mento molecular ao longo das fracas ligações intermoleculares, como pontes de hidrogênio ou interações de van-der-Waals. Devido ao caráter coletivo, o espectro nessa região de frequência contem informações valiosas sobre a estrutura molecular dos sólidos cristalinos. Neste anexo, pretendemos apresentar os conceitos superficiais que abrangem as técnicas espectroscópicas utilizadas nesta tese.