1. Hücrelerin ihtiyacı olan maddeleri hücreye taşımak: su temel molekül olarak tüm suda erimiş maddeleri taşır.
2. Hücrelerin fonksiyonlarını yerine getirebilmesi için gerekli olan katı maddelerin çözünmesini sağlamar tüm maddeler(hirofobikler hariç) suda erir.
3. Hücrelerde metabolik faaliyetler sonucu oluşan atık maddeleri boşaltım organlarına (böbrek, akciğer, deri, sindirim kanalı) taşıyarak vücut dışına atılımını sağlar.
4. Su vücut ısısını dengede de tutar.
5. Vucud içindeki tüm sıvılar temel olarak kan üzerinden ayarlanır su kanın hacmini dengeler bu yolla tüm sıvıların miktarını ve yoğunluğunu ayarlar. 6. Besinlerin sindirimine yardımcı olur hidroliz suyla gerçekleşir.
7. Beyin, omurilik gibi bazı organları dış etkenlerden korumak, suyun görevleridir. 8. Suyun ısı kapasitesinin yüksek oluşu vücut ısısının ayarlanmasını sağlar.
Buharlaşma enerjisi yüksek oluşu nedeniyle vücuttaki fazla ısı terleme ve buharlaşma ile dışarı atılır. Vücut ısısı dengelenir. Buharlaşma ısısı yüksek olduğu için su kaybı az olur. Vücuttaki suyun %20 sinin kaybı hayati tehlikeye neden olur.
9. Suyun sıvı halinin yoğunluğu katı halinin yoğunluğundan fazladır. Bu sayede su üstten donmaya başlar. Bu da suda yaşayan canlılar için hayati önem sağlar. Bu maddede açıklamam gereken bi konu var; su üstten donduğu için su dışındaki düşük ısıdan su daha çok etkilenmez. Yani su yüzeyindeki buz tabakası, suyu yorgan gibi örttüğünden dışarıda su -15 derecelerdeyken bile su o kadar soğumaz. 10. Su donarken dışarı ısı vererek izolasyon görevi yapar.
11. Su, vücuttaki boşluklara pasif difüzyonla geçer ve basınçla dengeyi sağlar.
12. Vücuda alınan besinlerin bir kısmının çözülmesini sağlayarak sindirimi kolaylaştırır. Ayrıca suda bazı vitaminler çözünür, bunlar da metabolizmanın düzenlenmesinde yardımcıdır.
13. Vücutta iyonize olarak asit-baz dengesinin korunmasında rol oynar. Besin maddelerinin ve oksijenin hücrelere taşınmasını ve biyokimyasal reaksiyon ürünlerinin dışarı atılması için taşıyıcı olarak görev yapar
Hücrenin organik molekülleri
Hücrede lipit, protein ve karbohidrat olmak üzere temelde 3 organik molekül vardır. Yapısal olarak vücutta en fazla bulunan organik molekül kollejendir. Hücrede su dışında bulunan anyon (negatif yüklü iyonlar) ve katyon (pozitif yüklü iyonlar) hücre kitlesinin %1’ini oluşturur. Bunlar hücre metabolizmasında görev alır ve hücre işlevinde kritik roller oynarlar. Asit-baz dengesini korur ve osmotik basıncın ayarlanmasında önemlidir. Canlı vücudunda
biyosentez reaksiyonları sonuncu oluşturulan maddelerdir.
Organik moleküllerin vücutta çeşitli görevleri vardır. Bunlar;
Karbonhidrat Protein Yağ (Lipid) Vitamin Nükleik asit
Element C, H, O C, H, O, N (S, P) C, H, O --- C, H, O, N, P Monomer Glikoz Amino asit (a.a.) 3 yağ asidi + gliserol --- Nükleotid Görevleri —Enerji vermek
(Yapım ve onarım) —Hücre yapısına katılmak (Hc. Membranında) —Depo maddesi (Karaciğer) —Yapım ve onarım —Yapı ham maddesi (Membranlar) —Düzenleyici rol (Hormonlar) —Enerji kaynağı (Açlık halinde) —Yapım ve onarım (Hc memb. Yapısına katılır) —Depo maddesi —Isı izolasyonu —Enerji vermek —Basınç ve darbelerden koruma —Düzenleyici Koenzimlerin yapısına katılırlar. —Kalıtımdan sorumlu —Yönetici moleküller Protein sentezi
Örnek Nişasta, Glikojen Albumin, Glikoprotein Fosfolipidler, Steroidler A, D, E, K vitaminleri DNA, RNA Enerji Miktarı
1gr 4.1 Kcal 1gr 4.3 Kcal 1gr 9.3 Kcal ---- ---
Bağlar Glikozit Peptid Ester ---- Fosfodiester
Proteinler
Karbon (C), hidrojen (H), oksijen (O), azot (N) bilişimindedir. Ayrıca yapılarında kükürt (S) ve fosfor (P)da bulunabilir. Proteinler amino asit adı verilen yapı taşlarından meydana gelir. Amino asitler amfoter bileşikleridir. 20 çeşit amino asit bulunur, amino asitlerin her birinin radikal grubu farklıdır. İnsan vücudunda sekiz çeşit amino asit sentezlenemez(valin, lösin, isolösin, treonin, metionin, lisin, fenilalanin, triptofan). Bunlara temel (esansiyel) amino asit denir, besinlerle dışarıda alınır.
Proteinler hücre kütlesinin %10-20’sini oluşturur. Hücre proteinleri yapısal proteinler ve genellikle enzim olarak işlev gören globular proteinler olarak ikiye ayrılır. Hücredeki bu tip yapısal proteinler, genellikle uzun, ince filamentler halinde bulunur, bunlar birçok protein molekülünün polimeridir.
Enerji verici moleküller = karbonhidratlar, lipitler, proteinler. Yapıcı-onarıcı moleküller = proteinler, lipitler, karbonhidratlar. Düzenleyici moleküller = proteinler, vitaminler, lipitler. Yönetici moleküller = nükleik asitler.
Bu tür intraselüler filamentlerin en bilinen kullanımı, tüm kasların kontraktil mekanizmasıdır. Filamentler ayrıca mikrotübüller halinde silia, sinir aksonu, mitotik iğcikler gibi “hücre iskeleti" organellerini de oluştururlar. Fibriler proteinler ekstrasellüler olarak özellikle kollejen ve bağ dokusunun elastin liflerinde, kan damarları, tendon, ligament vb. içinde bulunur. Globüler proteinler tamamen farklı tiptedir, genellikle tek protein moleküllerinden oluşmuştur ya da daha büyük oranda, fibriler yapıdan çok globüler yapıda bir araya gelmiş bir kaç protein molekülünden oluşurlar.
ŞEKİL 1.9 Polipeptid bağı ile meydana gelen di, poli ve peptid veprimer sekonder ve tersiyer yapı
Bu proteinler genellikle hücrede enzim işlevi görür ve fibriler proteinlerin tersine hücre içi sıvıda erimiş durumdadır. Önemli bir bölümü de hücre içindeki membrana yapışık durumdadır. Bu enzimler hücredeki diğer maddelerle doğrudan ilişki içindedir ve kimyasal reaksiyonları katalizlerler.
• Hücre zarı yapısında yer alır ve dokuların yapısal bileşenlerini oluştururlar. Ör: keratin
• Küçük moleküllerin taşınmasında ve depolanmasında görev alır. Ör:hemoglobin tarafından O2 taşınması
• Hücreler arası sinyal iletim işine katılırlar. Ör:hormonlar • Enfeksiyonlara karşı koruma görevi üstlenirler. Ör:antikorlar
Proteinler farklı şekiller sınıflandırılır. Protein yapı ve fonksiyon olarak çok farklı şekillerde olabilir.
1 - Katalizör Proteinler : Biyolojik sistemlerde hemen hemen tüm kimyasal reaksiyonlar enzim denen spesifik makromoleküllerle katalizlenirler. Bu reaksiyonların bazıları CO2’in hidrasyonundaki gibi oldukça basittir, diğer bazıları ise, kromozom replikasyonundaki gibi oldukça karmaşıktır. Enzimler çok büyük bir katalitik güç oluştururlar ve reaksiyonların hızını en az bir milyon kez arttırırlar. Yaklaşık 1000 kadar enzim karakterize edilmiş ve bunlardan bazıları kristalize edilmiştir. Pepsin, tripsin, kimotripsin, lipaz, amilaz ve ribonükleaz mide-bağırsak kanalının sindirim enzimleri olarak sırasıyla proteinleri, yağları, şekerleri ve nükleik asitleri parçalama yeteneğindedirler. Bilinen enzimlerin tümü proteindir. Böylece proteinler biyolojik sistemlerde kimyasal dönüşümlerin gerçekleşmesinde yekpare rol oynarlar. Hücre proteinlerinin en büyük kısmını enzimler oluşturur. Bunlar hücrede kısmen eriyebilir şekilde kısmen de yapıya bağlı halde bulunurlar. Memeli hayvan karaciğerinde bilinen enzimlerin sayısı o kadar fazladır ki hücre proteininin hemen hemen tümünü temsil ederler. Tek hücreli E.coli’de 2500 kadar enzim bulunduğu sanılmaktadır.
2 - Taşıyıcı ve Depolayıcı Proteinler : Bazı küçük moleküller ve iyonlar spesifik proteinlerle taşınırlar. Örneğin, hemoglobin eritrositlerde 02 i kaslara taşır. Demir kan plazmasında transferrin ile taşınır ve karaciğerde farklı bir protein olan ferritin ile kompleks oluşturarak depolanır. Yumurtada ovalbumin, sütte kazein, mısırda zein ve bağday tohumunda gliadin amino asit deposu fonksiyonu gören besinsel proteinlerdir.
3 - Koordineli Hareketten Sorumlu Proteinler : Kasın en büyük kurucusu proteindir. Kas kasılması aktin ve miyozin denen iki cins protein flamentinin birbiri üzerinde kaymasıyla birliktedir. Mikroskopik bakıda, kromozomların mitoz safhasındaki hareketleri ve spermlerin kamçıları ile hareketleri de proteinlerin kasılma hareketiyle meydana gelirler. Kirpiklerin ve flagella’ların hareketi dyneinadlı protein ile mümkündür.
4 - Mekanik Destek Sağlayıcı Proteinler : Deri ve kemiğin yüksek taşıma gücü yapısında bulunan fibröz bir protein olan kollagen ile ilgilidir. Deri bu sayede gergin durur ve kemikler bu sayede uyumlu bir bağlantı sağlarlar. Fibronektin ve integrinler hücre dışı matriks proteinleri olarak hücrelerin matrikse bağlanmalarına aracılık ederler. Kolajen birbiri üzerine sarılmış 3 zincirden meydana gelir. Her bir zincir 1400 amino asit uzunluğundadır . 3 amino asidin tekrarlanması ile dengeli bir yapı oluşur. 3.amino asit gliserindir ve içerde kalır. Dışarıda ise proline ve hidroksiproline bulunur.
Vücudumuzdaki tüm proteinlerin ¼’ü kolajen’dir. Kolajen, moleküler telleri şekillendirerek, tendonları ve boşlukları güçlendiren, cildin ve iç organların esnekliğini sağlayan ana yapısal proteindir. Kemikler ve dişler de kolajen’e eklenen mineral kristalleri ile oluşmuştur.
5 - İmmun Koruma Sağlayıcı Proteinler : Antibadiler bakteri, virus veya diğer organizma
hücreleri gibi yabancı maddelerle birleşebilen yüksek derecede spesifik
proteinlerdir. Fibrinojen ve thrombin de bu özelliklerde proteinlerdir. Organizmaya yabancı bir protein veya makromolekül (antijen) girdiğinde antikorlar ortaya çıkar ve antijeni bağlayarak antikor-antijen kompleksi oluştururlar. Bu reaksiyona “immun yanıt” denir. Bu durum sadece omurgalılar için söz konusudur.
6 - Sinir İmpluslarının Oluşumundan ve İletiminden Sorumlu Proteinler : Spesifik bir uyarıma sinir hücresinin cevabı reseptör proteinler ile sağlanır. Rodopsin, retinanın rod hücrelerinde bir reseptör proteindir. Reseptör proteinler asetilkolin gibi küçük spesifik moleküllerle tetik çekebilirler. Sinir impulslarının sinir hücreleriyle birleşme yerlerine ulaştırılmasında bunlar gereklidir.
7 - Büyüme ve Farklılaşmanın Kontrolünden SoRumlu Proteinler (Regülatör Proteinler): Genetik bilginin bir sıra dahilinde kontrol edilmesi hücrelerin düzenli büyümesi ve farklılaşması için zorunludur. Yüksek organizmalarda büyüme ve farklılaşma büyüme faktörü proteinler tarafından kontrol edilir. Örneğin sinir büyüme faktörü sinir ağının oluşumunu yönetir. Çok hücreli organizmalarda değişik hücrelerin fonksiyonları hormonlarla düzenlenir. Bu hormonlardan bazıları proteindirler (insulin, ACTH, GH, TSH vb). Gerçekten de proteinler hücrelerde enerji ve madde akışını kontrol eden alıcılar olarak hizmet ederler. Bir çok hormonal uyarıya hücrelerin cevabı G-proteinler olarak adlandırılan ve GTP bağlayan bir protein sınıfı üzerinden gerçekleşir.
8 - Ekzotik Proteinler: Sınıflamaya girmeyen bazı proteinler de vardır ki bunlara ekzotik proteinler denir. Örneğin Antarktika sularında yaşayan balıklarda antifriz proteinler soğuk ortamda yaşamak durumundaki canlıyı donmaya karşı korur. Bir Afrika bitkisinin kuvvetli şeker tadında bir proteini olan monellin insanların tüketimine sunulan, toksik olmayan ve yağlanmayı önleyen bir gıda tadlandırıcısıdır. Bazı canlılarda mevcut yapışma özelliğine sahip tutkal proteinler bu gruba örnek oluştururlar.
Protein tipi Örnekler
Yapısal proteinler Regülatör proteinler Kontraktil proteinler Taşıyıcı proteinler Depo proteinleri
Omurgalı kanındaki koruyucu proteinler Membran proteinleri
Toksinler Enzimler
Kolajen ipek, virüs kılıfı, mikrotübüller
İnsülin, Adrenokortikotropin, büyüme hormonları Aktin, miyozin, dyenin, knesin
Hemoglobin, miyoglobin, transferin Yumurta akı, albümin
Antikorlar
Membran transport proteinleri, antijenler Besin zehirleri, Difteri toksini
Sukraz, pepsin, tripsin
Proteinler sekonder ve tersiyer yapıları ile fonksiyonel hale gelir. Primer yapıdaki bazı amino asitler sekonder yapının değişimine yol açan bağlar ve etkileşimler yapar. Sekonder ve tersiyer yapıda en fazla rastlanan bağ ve etkileşimler iyonik etkileşimler,
Negatif yüklü elektronun bağa katılan iki atom tarafından eşit kuvvette çekildiği kovalent bağa nonpolar kovalent bağ denir. Negatif yüklü elektronun bağa katılan iki atomdan birine daha yakın bulunduğu kovalent bağa polar kovalent bağ denir.
Proteinlerde Üç Boyutlu Yapısı
Proteinler; belirli bir kimyasal yapıya ve molekül ağırlığa, genlerle belirlenen bir tek amino asit dizisine: iyi belirlenmiş üç boyutlu bir yapıya (konformasyon) sahiptir. Konformasyon, basit bağlar etrafında mümkün olan dönmeler sonucunda bağlarda kopma olmaksızın çok çeşitli pozisyonlarda bulunabilen grupların uzaysal düzenini ifade eder. Konformasyon; proteinlerde daha çok ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıların beraberliğini ve bütünlüğünü izah eder. Proteinin görevi ile (taşıma, katalizleme vb.) sıkı ilişkilidir.
Proteinlerin yüksek yoğunluğundan (1,4 g/cm3) da anlaşılacağı gibi amino asitler molekülde oldukça sık durumdadırlar. İç kısımda hidrofob, az hidratize olan bir bölge oluşur. Yüklü gruplar hemen hemen yalnız yüzeyde bulunurlar ve sulu çözeltide bir hidrat zarfı ile çevrildiğinden molekül olduğundan biraz daha büyük görünür. Bu durum ultrasantrifüjde, sedimentasyonda ve jel kromatografisinde önemlidir. Bu tür proteinler su ve tuz çözeltilerinde çözünerek alınabilirler. Ancak biyolojik membranların sentezine katılan proteinler dış kısımlarında hidrofob gruplar taşırlar ve böylelikle membran lipidleriyle hidrofobik etkileşmeye girerler ve membranda sabitleşirler. Membran içinde yer almış olmaları birçok protein için (özellikle solunum zinciri enzimleri) fonksiyonel bakımdan önemlidir. Hidrofob yüzey nedeniyle böyle proteinler suda veya tuz çözeltilerinde çözünmezler, ancak deterjanlarla çözelti halinde alınabilirler.
Her protein biyolojik aktivitesiyle ilişkili olarak yüzeyinde bir veya birkaç spesifik bölge veya alan ihtiva eder. Bu bölge toplam yüzeye oranla çok küçük bir bölümü oluşturur. Böylece her enzim katalize ettiği reaksiyonunun substratıyla doğrudan ilişkiye girebilecek bir aktif bölgeye sahiptir. Taşıyıcı proteinler ilgili oldukları molekülleri dönüşümlü olarak bağlayacak bir bağlama bölgesi taşırlar. Örneğin, Hemoglobin 4 hem grubu taşır ve herbiri reverzibl olarak O2 ile birleşebilir. Hücre reseptörleri olarak hizmet eden proteinler spesifik substratları için bağlama bölgelerine sahiptirler. Bundan başka, protein hormonlar bir hücre yüzeyinde hormon reseptörleriyle doğrudan ilişki kurabilecek spesifik yüzeysel yapılar içerirler.
Proteinler hidrojen bağlarından zengindir. Proteinlerin üç boyutlu yapısını belirleyen güçler, protein omurgasındaki peptid atomlarının ve yan zincir (R) grupları arasında şekillenen etkileşmeler sonucu meydana gelir. Proteinlerin aktif üç boyutlu yapılarını kazanmalarında çözücü sistemin (su ve içinde çözünmüş bulunan bileşiklerin) de önemli bir rolü vardır.
Biyolojik sistemlerde tüm bu geri-dönüşümlü moleküler etkileşimler başlıca 3 güçle sağlanır:
Hidrojen bağları ana zincirinin =NH ve –C=O grupları arasında alfa-sarmal ve beta yaprak tabaka yapıları oluşturur. Ayrıca, 20 temel amino asitten 11’inin yan zinciri de hidrojen bağı
oluşumuna katılabilir. Hidrojen bağı oluşturma yeteneği olan gruplar;
1. Hidrojen bağları
2. Elektrostatik bağlar (tuz bağı yada iyonik bağ) 3. van der Waals çekmeleri
Bu gruplar pH değişimine bağlı olarak bazen alıcı ve bazen de verici olarak hizmet ederler.
Proteinlerin üç boyutlu yapılanmasına katılan
bu güçler kovalan olmayan zayıf
bağlardandır. Fakat hepsinin bir arada çalışmasıyla kooperatif bağlanma adı verilen ve birbirinin etkisini güçlendiren bir yapı ortaya çıkar. Bu şekilde proteinler ortam koşullarındaki aşırı değişmelerde bile konformasyonlarını muhafaza edebilirler. Hatta, birçok protein biyolojik aktivitesini kaybetmeden kristalleştirilebilir. Bir molekülün özel üç boyutlu yapısı çeşitli fiziksel metotlarla (x ışını kristalografisi gibi) tayin edilebilir. Canlı hücrelerdeki konformasyon (ya da buradan izole edilmiş en yüksek biyolojik aktivitedeki bir proteinin konformasyonu) natif durum diye adlandırılır. Bir protein natif halde görevlerini en üst derecede sergiler. Yapısal olanlara kollagen, katalitik olanlara enzimler ve taşıyıcı olanlara ise hemoglobin örnek verilebilir. Protein moleküllerinin çoğu biyolojik aktivitelerini veya fonksiyonel kapasitelerini çok sınırlı bir ısı ve pH’da muhafaza ederler. Yüksek ısı veya pH’da protein molekülleri denatürasyon denen bir yapısal değişikliğe uğrarlar. Birincil yapı dışındaki diğer yapılar bozulur, kovalan bağlar dışındaki bağ yada çekmeler kopar. Proteinlerin çoğu 50-60oC’nin üzerinde denatüre olur. Bazıları 10-15 C’nin altında da denatüre olurlar. Denatürasyon proteinlerin biyolojik aktivitelerinde kayba neden olur (enzimlerin ısı ile inaktivasyonu, proteinlerin ısı ile koagülasyonu). Denatürasyon çok sayıda etken tarafından oluşturulabilir. Bunlar ısı ve ilaçlar (6 mol/L üre vb), deterjanlar (SDS vb) ve sülfidrilli ayıraçlardır (merkaptoetanol vb). Denatürasyona uğramış protein bazan sebep olucu etkenin ortadan kalkmasıyla yeniden natif hale dönebilir (renatürasyon). Denatüre edilen protein bir enzim ise renatürasyon ile katalitik aktivitesini yeniden kazanabilir. Renatürasyon biyolojik bir aktiviteyi restore edebilir, fakat asla natif proteinde mevcut olmayan bir aktiviteyi meydana getirmez.
1. Triptofan (indol) ve argininin (guanidin) yan zincirleri (sadece hidrojen bağı vericisidirler).
2. Peptid grubuna ek olarak glutamin, asparajin, serin ve threonin yan zincirleri (hidrojen bağı vericisi ve alıcısı olarak hizmet edebilirler).
3. Lizin e-amino grubu, aspartik asit ve glutamik asit b- ve g-karboksil grubu, tirozin fenol grubu ve histidin imidazol grubu.
Amfoterik, Amfiprotik, Amfipatik
Amfoterikterimi hem asit hem de baz olarak davranabilen türler(atom, molekül veya iyon) için kullanılır. Amfiprotik ise proton, H+alabilen veya verebilen tür anlamına gelir . Suyu veya HCO3- gibi bir iyonu ele alırsak bunların hem amfoterik hem de amfiprotik olduğunu görürüz. Ama öte yandan tek başına metaller veya bazı metal/yarı metal oksitler (Al, Zn, Al2O3,PbO,SnO gibi..) amfoter özellik gösterdiği halde amfiprotik değillerdir. Amfipatik'e gelince hem hidrofobik hem de hidrofilik bölgelere sahip moleküller için kullanılır. Verilebilecek en basit örnek fosfolipidlerdir: fosfolipidlerde yağ asitlerinin bulunduğu kısım hidrofobiktir ve hücre zarının içi kısmında yer alırlar; fosfat grubunun bulunduğu kısım ise hidrofiliktir ve zarın dış kısmına bakar.
ŞEKİL 1.10 Polar ve nonpolar kovalent bağlar.
İyonik (elektrovalent) bağlar ise atomlar, elektron kazanarak ya da kaybederek iyon adı verilen yüklü parçacıkları oluştururlar. Zıt yüklü iyonlar arasındaki çekim kuvveti sonucu olarak da iyonik bağlar oluşur Vander waals bağları elektriksel çekim kuvvetlerinin etkisi ile birbirlerine yaklaşan iki atom arasında, atomlar birbirlerine göre en kararlı oldukları uzaklıkta oluşur. Hidrojen bağları, aynı cins (hidrojen ile azot ve oksijen) arasında oluşur moleküller arasında, farklı cins moleküller arasında, bir molekül içinde oluşabilir.
ŞEKİL 1.11 Hidrojen bağları.
Bir hidrojen (H) atomunun oksijen (O) ve azot (N) gibi bir elektronegatif atoma kovalent bağlanması halinde, elektronların oksijen ve azot atomuna hidrojenden daha yakın bulunmaları nedeniyle elektropozitif hale gelen hidrojenin başka bir elektronegatif atom tarafından çekilmesi sonucu meydana gelir. Hidrojen bağlarında, hidrojen bağı donörleri (vericileri) diye bilinen −−−−OH, 〉〉〉〉 NH, −−−−SH gruplarının hidrojen atomları, O, N, S gibi akseptör ( alıcı) atomların serbest elektronları ile etkileşirler.
Kovalent bağ, iki atom arasında, bir veya daha fazla elektronun paylaşılmasıyla karakterize edilen kimyasal bağın bir tanımıdır. Genellikle bağ, ortaya çıkan molekülü bir arada tutan ortak çekim gücü olarak tanımlanabilir. Paylaşılan elektron ya da elektronlar, her iki çekirdek etrafında dolanacaklar, iki çekirdek arasındaki bölgede daha uzun süre bulundukları için bu bölgede (-) yüklü bir alan yaratacaklardır. Bu alan, her iki çekirdeğe bir çekme kuvveti uygulayarak bir bağ yaratır. Kovalent bağ, söz konusu atomların dış yörüngelerinin dolması ile meydana gelir. Bu tür bağlar, moleküller arası hidrojen bağından daima daha güçlü, iyonik bağ ile ise ya aynı güçte ya da daha güçlüdür. Bazı inorganik maddelerin hidrojen(H), amonyak (NH3), klor (Cl), su(H2O) ve azot(N) molekülleri ile tüm organik maddelerin molekülleri kovalent bağ ile bir arada tutulmaktadır.
ŞEKİL 1.12 Sekonder ve tersiyer yapıdaki bağ ve etkileşimler.
Hücrede sentezlenen protein her canlıda kendine özgüdür. Proteini oluşturan amino asitlerin çeşidi, sayısı ve dizilişleri hücre DNA’sı tarafından her canlıda farklı bir şekilde belirlenir. Proteinlerde amino asitlerin dizilişi genlerle kontrol edilir. Proteinler, yüksek sıcaklık, basınç veya kuvvetli asitlerle etkileştirilirse yapısı bozulur, aktifliklerini kaybeder. Bu olaya denatürasyon denir.
Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar. Bu katlanmayı yönlendiren güçler, protein atomları arasındaki hidrojen bağı, iyonik etkileşimler, Van Der Waals güçleri ve hidrofobik istiflenme gibi, kovalent olmayan etkleşimlerdir. Proteinlerin işlevlerini moleküler düzeyde anlayabilmek için genelde onları üç boyutlu yapısının çözülmesi gerekir.
Proteinler başka birleiklerle oluşturdukları bileşiklere iki gruba ayrılır
1-Basit proteinler: Hidrolize uğradıklarında yapı taşları olan amino asitlere ayrılırlar. Basit proteinlere örnek; albumin ve globulinler verilebilir.
2-Bileşik proteinler: Amino asitlere ek olarak protein özelliğinde olmayan başka grupları da içerirler. Bileşik proteinlerin hidrolizleri sonunda amino asitlerin yanı sıra başka bir organik bileşik de meydana gelir. Örneğin;
Canlı hücredeki reaksiyonların çoğu, beş genel kategoriden birine uyar:
• Nukleoprotein = protein + nukleik asit (Histon + DNA) • Glikoprotein = protein + polisakkarit
• Lipoprotein = protein + yağ asitleri
• Kromoprotein = protein + boya maddeleri (hemoglobin)
• Fonksiyonel grup transferi • Oksidasyon-redüksiyon
• Bir veya daha fazla karbon atomu çevresindeki bağ yapısının yeniden düzenlenmesi
• CC bağlarını oluşturan veya yıkan reaksiyonlar
Karbohidratlar
Karbohidrat terimi, orjinal olarak karbon, oksijen ve hidrojenden oluşmuş bir grup bileşiği belirtmektedir. Karbohidratlar, kimyasal yapı bakımından, polihidroksi aldehit, polihidroksi keton ya da hidrolizi sonucu bu tip bileşiklere ayrılan bileşiklerdir. Karbohidratlar yapısal olarak başlıca dört gruba ayrılabilirler. Bunlar sırasıyla, monosakkaritler, disakkaritler, polisakkaritler ve karbohidrat türevleridir.
Karbonhidratlar glikoprotein moleküllerinin bir parçası olmak dışında yapısal açıdan fazla işlevsel önem taşımazlar ama hücre beslenmesinde büyük rol oynarlar. İnsan hücrelerinin çoğunda karbonhidrat depoları fazla büyük değildir, genellikle toplam