• Sonuç bulunamadı

Prof. Dr. Erdinç DEVRİM ENZİMLER

N/A
N/A
Protected

Academic year: 2021

Share "Prof. Dr. Erdinç DEVRİM ENZİMLER"

Copied!
17
0
0

Yükleniyor.... (view fulltext now)

Tam metin

(1)

ENZİMLER

(2)

ENZİMLER

Biyokimyasal reaksiyonları (tepkimeleri) katalizleyerek hızlandıran maddelere

enzim denir.

• Tepkime boyunca ne üretilir ne de tüketilirler.

E + S ES E + Ü

(3)

ENZİMLER

• Tepkimeleri başlatmaz ama hızlandırırlar. • Tepkimenin denge sabitini değiştirmezler. • Reaksiyonun aktivasyon enerjisini

(4)

ENZİMLER

• Oldukça spesifiktirler, bir veya birkaç

substratla reaksiyona girer, sadece bir tip reaksiyonu katalizlerler.

• Enzim molekülü üzerinde bulunan aktif bölgede oluşan bağlarla enzim-substrat (ES) kompleksi oluşur.

• Ardından substrat ürüne dönüşürken enzim serbest kalır.

(5)

ENZİMLER

• Enzimlerin çoğu hücre içinde belli organellerde yerleşmiştir.

• Bazı enzimler aktivite gösterebilmek için kofaktör denilen protein olmayan yapılara gerek duyarlar.

– İnorganik iyonlar – Koenzim

• Prostetik grup • Kosubstrat

• Enzim aktivitesi birimi internasyonel ünitedir (IU veya U): Bir dakikada 1 mikromol substratı ürüne çeviren enzim miktarıdır.

(6)

İZOENZİM

• Katalizledikleri reaksiyon aynı; ancak

elektroforetik göç hızları, doku dağılımları, ısıya, inhibitör ve aktivatörlere yanıtları ile amino asit dizilimleri farklılık gösteren

enzim formları olan izoenzimler, biyolojik aktif proteinlerdir.

Örnekler:

Laktat dehidrogenaz (LD): LD-1 – LD-5 Kreatin kinaz (CK): CK-1 – CK-3

(7)

ENZİMLER

• Enzim aktivitesi düzenlenebilir;

– Enzim miktarının değiştirilmesiyle – Enzim dışındaki diğer reaktanların

miktarlarının değiştirilmesiyle

– Enzimin katalitik aktivitesinin değiştirilmesiyle • Allosterik modifikasyon (Aktif bölge dışındaki bir

bölgeye [allosterik bölge] bağlanan moleküller aracılığıyla)

• Kovalen modifikasyon (genellikle serin, treonin veya tirozin kalıntıları (rezidüleri) üzerinden

(8)

Enzimlerin Sınıflandırması

1. Oksidoredüktazlar (Laktat dehidrogenaz)

2. Transferazlar (Transaminazlar [AST, ALT])

3. Hidrolazlar (Lipaz, amilaz)

4. Liyazlar (Aldolaz)

5. İzomerazlar (İzomeraz, epimeraz) 6. Ligazlar (Pirüvat karboksilaz)

(9)

Enzim Katalizli

Reaksiyon Hızına

Etki Eden Faktörler

1. Substrat konsantrasyonu [S] 2. Sıcaklık

3. pH

4. Enzim konsantrasyonu [E] 5. Kofaktörler

(10)

Sıcaklık ve enzim katalizli

reaksiyonun hızı

(11)

pH ve enzim katalizli

reaksiyonun hızı

(12)

Enzim miktarı ve enzim katalizli

reaksiyonun hızı

(13)

Substrat konsantrasyonunun enzim

katalizli

reaksiyon hızına etkisi

V = V

[S] / (K

+ [S])

Michaelis-Menten grafiği

(14)
(15)

Enzim Aktivitesinin İnhibisyonu

• Geri dönüşümsüz inhibisyon • Geri dönüşümlü inhibisyon

– Kompetitif (Vmaks değişmez, Km artar)

– Nonkompetitif (Vmaks azalır, Km değişmez) – Ankompetitif (Vmaks azalır, Km azalır)

(16)
(17)

KAYNAKLAR

• Lippincott’s Illustrated Reviews Biochemistry, 5th Edition.

Harvey RA, Ferrier DR. Lippincott Williams & Wilkins, 2011; Chapter 5.

• Harper’s Illustrated Biochemistry, 30th Edition. Rodwell

VW, Bender DA, Botham KM, Kennely PJ, Weil PA. Lange, 2015; Chapter 7.

Referanslar

Benzer Belgeler

En yüksek alkali fosfataz enzim aktivitesine (121 mg fenol/100 g toprak) inkübasyon süresinin 28. Farklı Çay Atıklarının Uygulandığı Toprakta İnkübasyon Sürelerine

Biyotinidaz enzim aktivitesinin en yüksek oldu¤u yerin karaci¤er olmas›, izotretinoinin de karaci¤erde s›kl›kla toksik etkilere yol açmas›, izotretinoin kullanan

biyosentezini azaltarak; enzim veya kofaktörlerini parçalayarak; enzim konformasyonunda allosterik değişmeler yaparak veya enzimle ilgili doku.. fonksiyonunu bozarak

 Kırmızı/sarı kapaklı jelli tüp  Yeşil kapaklı heparinli tüp  Mor kapaklı EDTA’lı tüp  Açık sarı kapaklı ACD tüp.  Gri kapaklı florür oksalat veya

elektroforetik göç hızları, doku dağılımları, ısıya, inhibitör ve aktivatörlere yanıtları ile amino asit dizilimleri farklılık gösteren. enzim formları olan

• Kimyasal tayin yöntemi,Birçok enzim reaksiyon başladıktan sonra belirli zaman aralıklarında karışımdan örnek alıp, substrat ve ürünün kimyasal yöntem ile miktarı

Burada kullanılan enzimler, meyve suyu elde etmek için kullanı- lanlardan daha farklı.. Şarap yapımın- da, hem en iyi kaliteyi elde etmek, hem de istenilen

As a result of the paired t-test, the p-value was 0.002526, which is less than 0.05, so the null hypothesis was rejected at the significance level of 0.05, and it can be said