PROTEİNLER
Proteinler organizmada hayati önemi olan vazgeçilmez komponentlerdir. Başta onarım olmak üzere büyümede, metabolizmanın düzenlenmesinde, antikorların yapısına girerek bağışıklık mekanizmasında, kasların kasılmasında, enzimlerin yapısına girerek metabolik faaliyetlerde etkin rol alırlar. Gıdaların ana bileşenlerinden olan proteinler gıdaların lezzetinde etkili olduğu gibi gıda aromasının da prekürsörüdür. Ayrıca gıdaların depolanması, işlenmesi ve üretimi sırasında termal ve enzimatik reaksiyonlara katılırlar. Proteinler aynı zamanda gıdaların fiziksel özeklikleri olan jel, köpük, emülsiyon oluşumunda etkilidir.
Doğada protein kaynağı olan bitkiler N2, CO2 ve H2O’dan protein sentezlerler. Birçok bitkinin köklerinde bulunan ve nitrojeni tutan bakteriler çok büyük önem taşırlar. Bitkisel proteinler tüm esansiyel aminoasitleri tam ve dengeli bir şekilde içermediklerinden diyette yer alırken bu durum göz önüne alınmalıdır.
Bütün proteinler karbon, hidrojen, azot ve hidrojen içerir (Tablo 1). Çoğu protein kükürt içerirken bazı proteinler ek elementlerde içermektedir. Örneğin; süt proteinleri fosfor içerirken hemoglobin ve miyoglobin demir içermektedir. Yine bakır ve çinko bazı proteinlerin yapısında yer almaktadırlar. Proteinlerin molekül ağırlığı çok yüksek olduğu için kolloidal özellik gösterirler. Bu nedenle yarı geçirgen zarlardan geçemezler. Proteinler hem asit hem de alkali özellik gösterdiği için amfoterik karakterdedir.
Tablo 1. Proteinlerin yapısında bulunan elementler
Element %
Karbon Hidrojen
Nitrojen Oksijen Kükürt Fosfor
50-55 6-7 12-19 20-23 0-3 0-3
Proteinler, hücrelerin kuru ağırlığının % 50 ve daha fazlasını oluşturan moleküllerdir.
Her protein hücre içerisinde spesifik bir fonksiyonu yerine getirecek kendisine özgü yapıya, biçime veya şekle sahiptir. Proteinler kompleks kas doku ve bağ doku gibi sistemleri oluşturmakta ve kan içerisinde taşınmayı sağlamaktadırlar. Bütün enzimler protein
yapısındadır, bu enzimler gıdalar içerisinde istenilen ve istenilmeyen birçok reaksiyon için önemlidirler.
Proteinler aminoasitlerden yapılmışlardır. Doğada bilinen 20 farklı aminoasit formu vardır. Yapılarına ve bileşimlerine bağlı olarak farklı özelliklere sahiptirler. Aminoasitler kombine olarak hayvan veya bitkilerde bulundukları yerde spesifik fonksiyonları olan kendilerine özgü yapı ve bileşimleri olan kompleks moleküller şekillendirirler. pH değişimi veya gıdanın ısıtılması protein moleküllerinde değişimlere sebep olur. Örneğin; süt içerisine asit ilavesiyle süzme peynir oluşması veya yumurtanın çırpıldıktan sonra pişirilmesiyle karışık bir görünüm alması gibi.
Proteinler, gıdalar içerisinde hem besleyici hem de fonksiyonel açıdan oldukça önemlidirler. Gıdanın yapısını oluşturmada oldukça önemli rolleri vardır. Kompleks moleküllerdir ve gıdalarda uygulanan işlemler sırasında oluşabilecek değişiklikleri anlamak için basit protein yapısının iyi anlaşılması gerekmektedir.
AMİNOASİTLER
Aminoasitlerin genel yapıları
Her aminoasit bir merkez karbon atomuna bağlı karboksil grubu (COOH), amino grubu (NH2), bir hidrojen atomu ve aminoasidin yapısına göre değişen R grubuna veya yan zincirine sahiptir (Şekil 1). R grubu bir hidrojen atomu olan glisin aminoasitlerin genel formülü olarak incelenebilir. Proteinler içerisinde 20’den fazla farklı aminoasit bulunmaktadır. Özellikleri içerdikleri R grubun veya yan zincirin yapısına bağlı olarak değişmektedir (Şekil 2).
Şekil 1- Aminoasitin genel yapısı
Şekil 2- Bazı aminoasitlerin R grupları
Alanin Glisin
Valin Serin
Lösin
Treonin
İzolösin
Sistein
Prolin
Asparajin
Glutamin
Lizin
Arjinin
Aspartik asit
Glutamik asit
Bir solüsyonda pH 7.0 ise bütün aminoasitler zwitterion durumundadır. Bu durumda amino grubu ve karboksil grupları iyonize haldedir, COO- ve NH3+ grubu içermektedirler.
Aminoasitler asidik ortamda baz, bazik ortamda asit karakter gösteren amfoterik yapıya sahiptirler. Asit karakter veya proton vericisi görevi gösterirken pozitif yüklü amino grupları H iyonu verirler ve baz karakter gösterirken de negatif yüklü karboksil grupları H iyonunu tutarak etki gösterirler.
Aminoasitlerin gruplandırılması
Aminoasitler içerdikleri yan zincirler göz önünde bulundurularak 4 farklı gruba ayrılırlar.
İlk grup aminoasitlerin hepsinde hidrofobik veya nonpolar yan zincir bulunmaktadır.
Hidrofobik aminoasitler yan zincir olarak bir hidrokarbon içermektedir. Alanin en basit yapıda olandır ve yan zincir olarak bir metil grubu (CH3) içermektedir. Valin ve lösin daha uzun ve dallanmış hidrokarbon yapıları içermektedir. Prolin önemli bir nonpolar aminoasittir. Büyük beşli halka yapılarına sahiptir ve proteinlerin düzenli yapılarını bozmaktadır. Metiyonin kükürt içeren nonpolar aminoasittir. Nonpolar aminoasitler proteinler içerisinde hidrofobik bağlar oluşturabilmektedir, bu hidrofobik bağları su molekülleriyle değil birbirleriyle oluştururlar.
İkinci grup aminoasitler polar yüksüz yan zincir içeren aminoasitlerdir. Bu grup hidrofilik yapıdadır. Bu gruba örnek olarak serin, glutamin ve sistein verilebilir. Bu amino asitler bir hidroksil grubu (OH), yanında amid grubu (CONH2) veya thiol grubu (SH) grubu içermektedirler. Bütün polar aminoasitler proteinler içerisinde H bağları oluşturabilirler. Sistein içerdiği disülfit bağları sayesinde özel bir yapıya sahiptir (Şekil3).
Şekil 3- Sisteinin yapısı
Şekil 4- Protein molekülünde bulunabilen bağlar
Bir disülfit bağı kuvvetli kovalent bağdır ve hidrojen bağlarından daha kuvvetli yapıya sahiptir. İki sistin molekülü sülfit bağları ile proteinler içerisinde birbirine bağlanabilir. Birçok sülfit bağı içermesi kuvvetli bağ yapıları oluşturduklarından proteinin yapısında oldukça etkilidir. Disülfit bağları içeren proteinler ısıya ve açılmaya karşı daha dayanıklıdır. Protein içerisinde sistinin varlığı protein yapısı üzerine kayda değer bir etkiye sahiptir.
Üçüncü ve dördüncü grup aminoasitler elektrik yükü kazanmış aminoasitlerdir. Pozitif yüklenmiş (bazik) aminoasitler lizin, arjinin ve histidindir. Ekstra amino grupları olduğundan pH 7’de pozitif yüklenmiş durumdadırlar. Bazik bir aminoasit protein oluştururken, bu ekstra amino grubu serbest (peptid bağına girmez) durumdadır ve pH ya bağlı olarak pozitif yüklenmektedir.
Negatif yüklenmiş (asidik) aminoasitler aspartik asit ve glutamik asittir. Bu aminoasitler ekstra karboksil grubu içerdiğinden pH 7’de negatif yüklenmiş durumdadırlar ve bir proteinin yapısına katıldıklarında bu serbest karboksil grubu sayesinde pH’ya bağlı olarak yüklenebilirler.
Zıt yükle yüklenmiş olan gruplar birbirleriyle iyonik bağlar oluşturabilmektedirler.
Proteinlerde, asidik ve bazik yan zincir içeren aminoasitler birbirleriyle iyonik bağlar veya tuz köprüleri kurarak etkileşime girebilirler.
PROTEİN YAPI VE ŞEKİLLERİ
Bütün proteinler birçok aminoasidin peptid bağlarıyla birbirine bağlanması sonucu oluşmaktadır. Bir aminoasidin NH2 grubu ile bir başka aminoasidin COOH grubu arasında bir mol su çıkarak peptit bağı oluşur ve böylece peptitler meydana gelir (Şekil 5). Peptid bağları kuvvetli bağlardır ve kolayca parçalanmazlar. Bir dipeptid iki aminoasidin peptid bağıyla
birbirine bağlanması sonucu oluşur. Peptidler peptid zincirinde yeralan aminoasit sayısına göre mono, di, tri gibi ön ekler verilerek isimlendirilirler. Genel bir kural olarak yapısında 10 kadar aminoasit içeren peptid zincirleri oligopeptid, daha uzun zincirli peptidler ise polipeptid olarak adlandırılırlar. Proteinler genellikle büyük moleküllerdir ve yüzlerce aminoasit içermektedirler. Enzimler veya asit sindirimi ile hidrolize olarak polipeptid yapılarına parçalanabilirler.
Şekil 5 - Peptit bağının oluşumu
Her protein spesifik aminoasitlere ve bunların zincirdeki dizilimlerine göre kompleks ve kendisine özgü yapıya sahiptir. Gıdalara uygulanan işlemlerde oluşabilecek durumları anlayabilmek için öncelikle temel protein yapısının iyi anlaşılması önemlidir. Proteinler 4 tip- primer, sekonder, tersiyer ve kuvatener- yapıya sahiptir ve her bir yapı birbirini oluşturur.
Primer yapı sekonder yapıyı oluşturur ve bu şekilde sırayla gider.
Primer Yapı
Proteinlerin primer yapısı, spesifik aminoasitlerin peptid bağlarıyla birbirlerine bağlanarak protein zinciri oluşturmasıyla oluşur. Bu bir proteinin yapısına bakışta en kolay yoldur.
Gerçekte proteinler basit düz bir zincir olarak varolmazlar. Ama aminoasitlerin dizilimi proteinlerin uzaydaki yapılarını veya şekillerini belirler. Bunun için primer yapıyı bilmek proteinlerin genel yapısını anlamak açısından önemlidir. Bir proteinin primer (birincil) yapısı, bir protein için karakteristik ve genetik olarak tespit edilmiş olan aminoasit dizilişidir; belirli türde, belirli sayıda, belirli diziliş sırasında aminoasitlerin birbirlerine peptit bağlarıyla bağlanarak oluşturdukları bir polipeptit zinciri biçimindeki yapısıdır (Şekil 6). Bir proteinin primer yapısının oluşmasını ve sürdürülmesini sağlayan, peptit bağlarıdır. Doğada 500’ün üzerinde aminoasit vardır, fakat bunlarda 20’si gıda proteinlerinin yapısını oluşturur.
Şekil 6 - Proteinlerin primer yapısı
Sekunder Yapı
Sekunder yapı protein zincirindeki polipeptidlerin üç boyutlu düzenini belirtmektedir.
Önemli sekunder yapılar;
- Alfa helix
- Beta katlanmış tabaka - Rasgele halka
Alpha helix yapı sarmal şeklinde kıvrılmış her dönme noktasında 3.6 aminoasit içeren yapılardır (Şekil 7). Hidrojen bağları ile stabilize hale getirilir. Sarmalın her dönüşünde bir hidrojen bağı bulunur. Peptid bağı oluşturan oksijen ve hidrojen atomları hidrojen bağı yapısına katılır. Alfa helix yapı stabil ve düzenli bir yapıdır. Eğer yapı içerisinde prolin var ise prolinin geniş beşli zincir yapısından dolayı alfa helix yapı oluşturulamaz.
Şekil 7- Alfa helix yapının üç boyutlu şematize edilmesi
Beta katlanmış tabaka yapısı alfa helix yapısından daha büyük bir yapıdadır (Şekil 8).
Sarmal şeklindeki bir yapı yerine zigzag şeklinde bir yapı olarak düşünülebilir. Uzamış protein zincir yapıları birbiriyle kombine olarak beta katlanmış tabaka yapısını oluştururlar. Bu tabakalar birbirleriyle hidrojen bağlarıyla bağlanırlar. Yine peptid bağını oluşturan hidrojen ve oksijen atomları hidrojen bağını oluştururlar. Alfa helix yapıda olduğu gibi beta katlanmış tabaka yapısı da düzenli bir yapıdır.
Şekil 8- Beta tabaka yapısının üç boyutlu şematize edilmesi
Rastgele halka yapısı bir düzeni olmayan polipeptid zincirlerinin oluşturduğu sekunder yapıdır (Şekil 9). Bu form alfa helix ve beta tabaka yapılarından daha esnek yapıdadır. Bu form aminoasitlerin yan zincirleri alfa helix veya beta tabaka yapısını oluşturmaya engel olduğu durumlarda oluşmaktadır. Prolin içeren zincirlerde veya yüksek yüklü aminoasitler içeren proteinlerde bu yapı oluşabilir.
Şekil 9- Rastgele halka yapısının üç boyutlu şematize edilmesi
Bir protein zincir boyunca farklı bölgelerde alfa helix, beta tabaka veya rastgele zincir yapılarına sahip olabilir. Bu yapıların ne kadar olacağı proteinin içerdiği aminoasit dizilimine yani primer yapısına bağlıdır.
Tersiyer Yapı
Tersiyer yapı tüm protein zincirinin üç boyutlu düzenini gösteren yapıdır (Şekil 10). Başka bir deyişle, alfa helix, beta tabaka ve rasgele zincir yapılarının uzaydaki dizilimleridir. Bu yapı küçük bölgelere bakmaktan daha çok bütün protein zincirine genel bir bakış içermektedir.
Tersiyer yapı, proteinin sekonder yapısına bağlı olarak oluşmaktadır.
Tersiyer yapı 2 farklı tip olarak görülmektedir;
- Fibröz proteinler - Globüler proteinler
Fibröz proteinler, kollajen gibi yapısal proteinleri veya aktin ve miyozin gibi kas kontraksiyonundan sorumlu proteinleri içermektedir. Protein zincirleri uzamış, çubuk veya iplik yapısını almıştır. Fibröz yapıya sahip proteinler yüksek miktarda düzenli sekonder yapılara sahiptirler (alfa helix ve beta tabaka).
Şekil 10 -Tersiyer yapının üç boyutlu şematize edilmesi
Globüler proteinler kompakt yapıda ve küresel veya eliptik şekillere sahip moleküllerdir.
Bu proteinler arasında taşıma görevi yapan miyoglobin gibi proteinler yer almaktadır. Yine kazein ve diğer süt proteinleri globüler yapıdadırlar. Globüler tersiyer yapı yüksek sayıda hidrofobik amino asit içeren proteinlerde görülmektedir. Bu kısımlar molekülün merkezinde yer almakta ve diğer aminoasitlerle hidrofobik şekilde etkileşmektedir. Hidrofilik kısımlar molekülün dış kısmına dönmekte ve su gibi moleküllerle hidrojen bağı yapacak şekilde diğer moleküllerle etkileşmektedir. Hidrofobik moleküllerin merkezde yeralarak kompakt globüler bir şekil oluşturması globüler proteinler için karakteristiktir.
Kuaterner Yapı
Kuaterner yapı protein zincirlerinin birbirleriyle olan nonkovalent etkileşimler sonucu oluşmaktadır (Şekil 11). Protein zincirleri benzer olabilir veya olmayabilir. Örnek olarak kaslardaki aktinomiyozin sistem ve sütteki kazein miselleri verilebilir.
Şekil 11- Proteinin kuaterner yapısı
1) PRİMER YAPI: Belirli sayı, şekil ve düzendeki aminoasitler bir zincir oluştururlar.
2) SEKONDER YAPI: Amino asit zinciri bir sarmal şeklinde kıvrılır. Bunun nedeni her amino asitin yanındaki ile oluşturduğu hidrojen bağıdır.
3) TERSİYER YAPI: Amino asit zinciri yün yumağını andırır şekilde katlanır, bükülür ve çeşitli bağlarla bağlanır
4) KUATERNER YAPI: Katlı protein zincirleri
birkaç alt parçanın biraraya gelmesiyle tek bir protein oluşturur. Proteinlerin fiziksel, kimyasal ve biyolojik özelliklerini ve bu özellikler sayesinde yerine getirecekleri görevlerini, onları oluşturan amino asitlerin bu şemada gösterilen yapıları belirler.
Şekil 12- Proteinin dört farklı yapısının şematize edilmesi
PROTEİN YAPISINI VE ŞEKLİNİ ETKİLEYEN FAKTÖRLER
Proteinlerin primer yapıları sadece aminoasitlerin belli bir düzende birbirine bağlayan peptid bağlarından etkilenir. Sekonder ve tersiyer yapılar hidrojen bağları, disülfit bağları, hidrofobik ve iyonik etkileşimlerden etkilenir. Sterik veya mekansal etkiler de proteinlerin yapısında etkilidir. Protein moleküllerinin kaplayacağı alan protein zincirinin içerdiği amino asitlerin boyuna ve şekline bağlıdır. Örneğin, geniş zincir yapısı içeren prolin alfa helix ve rastgele zincir oluşumunu engellemektedir. Bu da proteinin uzayda kapladığı alan üzerine etkili olmaktadır.
Kuatener yapı, disülfit bağlarının etkileri dışında diğer benzer etkileşimler ile stabilize hale getirilir. Daha öncede belirtildiği gibi disülfit bağları kuvvetli kovalent bağlardır ve çok sayıda disülfit bağı proteinlerin stabilitesi ve yapısı üzerine oldukça etkilidir. Diğer taraftan, hidrojen bağları zayıf bağlardır, fakat sayıları çok olmasından dolayı etkilidirler.
Her protein uzayda neredeyse “parmak izi” olabilecek kadar kendisine özgü bir şekil alır.
Bu şekillerin oluşumunda proteinlerin içerdikleri aminoasitler ve aminoasitlerin yan zincirleri etkili olmaktadır. Aminoasit dizilimi de önemlidir, aminoasitlerin zincirde bulundukları yer oluşacak bağları ve bu şekilde oluşacak alfa helix, beta tabaka veya rastgele zincir yapılarını etkilemektedir. Bu da tersiyer ve kuaterner yapı üzerine etkili olmakta ve hepsinin kombinasyonu sonucunda proteinlerin kendisine özgü şekillerini kazanmasını sağlamaktadır.
PROTEİNLERİN SINIFLANDIRILMASI
Kimyasal Yapı ve Çözünürlük Özelliğine Göre Proteinlerin Sınıflandırılması Proteinler kimyasal yapı, çözünürlük özelliğine göre 2 ana gruba ayrılırlar
1-Fibröz proteinler: Fibröz proteinler düz bir zincir üstünde sıralanmış polipeptidlerin ya da bu polipeptidlerin birbirlerine paralel uzanarak meydana getirdikleri yapılardır (Şekil 13).
Protein zincirleri uzamış, çubuk veya iplik yapısını almıştır. Fibröz yapıya sahip proteinler yüksek miktarda düzenli sekunder yapılara sahiptirler (alfa helix ve beta tabaka).Fiber yapıda olduğundan suda çözünürlük özelliği yoktur. Sindirilebilirlikleri yok denecek kadar azdır.
Bağdoku ve kas dokuda bulunmaları nedeniyle yapısal protein grubundadırlar. Fiziksel olarak oldukça dayanıklı bir yapıdadırlar. Bitkilerde bulunmazlar. Bağdoku proteinlerinden kollagen, elastin, keratin fibröz proteinlerdendir. Deri, tırnak, saç, kıkırdak, boynuz benzeri yapılar bu tür proteinlerden oluşur.
a-Fibrous protein. b- Collagen
Şekil 13- Fibröz proteinin üç boyutlu şeması
Skleroproteinler (Albüminoidler), suda, nötral tuz çözeltilerinde, seyreltik asit ve alkalilerde ve saf alkolde çözünmezler; pepsin ve tripsin gibi enzimlere dirençlidirler;
hayvansal kaynaklıdırlar. Boynuz, kıl, yün, saç ve tırnaklarda bulunan keratin (alfa helix); bağ doku, kemik, kıkırdak ve tendonlarda bulunan, organizma proteinlerinin yarısından çoğunu oluşturan kollajen (üçlü helix); ligament ve diğer destek dokularda bulunan elastin; ipek fibroini (ß katlamalı yapı), önemli skleroproteinlerdir. Keratin, bir sistein dimeri olan sistin bakımından zengindir; normalde α -heliks yapısına sahiptir, fakat ıslak durumda ß-katlamalı tabaka yapısını
alır. Kollajen glisin, prolin ve 4-hidroksiprolince zengindir; triptofan içermez. İpek fibroini, glisin, prolin, serin ve tirozince zengindir.
Aktin, miyozin ve fibrinojen gibi bazı proteinler hem fibröz hem de globuler karakteri birlikte taşıyabilirler. Fibrinojen, kan plazması içinde çözünmüş olarak bulunur; kanın pıhtılaşması sırasında görev alır. Miyozin, kasta bulunur; kasın kasılmasında görev alır.
2- Globuler : Globular proteinler kendine özgü kıvrımlar yapmış polipeptid zinciri veya zincirlerinden oluşan üç boyutlu bir yapı gösterir (Şekil 14). Amfifilik karakterde olan globuler proteinlerin hemen hepsi sulu ortamlarda kolayca çözünürler ve sindirilebilirlikleri yüksektir.
Enzimler başta olmak üzere proteinlerin çoğu bu gruptadır. Globüler proteinler albüminler, globülinler, globinler, glutelinler, prolaminler, protaminler, histonlar gibi alt gruplara ayrılırlar.
Şekil 14- Hemoglobin
1- Albuminler : Albuminler hayvan ve bitkilerde yaygın olarak bulunur. Zayıf alkali özelliktedir. Suda ve sulu tuz çözeltilerinde çözünürler; sıcaklıkla koagule olurlar; sulu çözeltilerde amonyum sülfat ile doyurulmuş bir ortamda çökerler. Yumurta akında bulunan ovalbümin, kanda serum albümin ve sütteki laktalbümin, hayvansal kökenli albüminlerdir;
baklagillerdeki legumelin, hububattaki löykosin ise bitkisel kaynaklı albüminlerdir.
2- Globulinler : Globulinler nötr tuz solusyonlarında erirler, suda hemen hemen hiç erimezler.
Sütte bulunan serum globulini ve ß-laktoglobulin, ette bulunan aktin ve miyozin, soya fasulyesindeki glisinin örnek olarak verilebilir.
3- Globinler: Genellikle bileşik halde, başlıca hemoglobinin ve miyoglobinin yapısında bulunurlar.
4- Glutelinler : Glutelinler zayıf asit ve alkalide erir, saf su ve nötral tuz çözeltilerinde çözünmezler. Tahıl tanelerinde bulunan basit proteinlerdir. Sıcaklıkla koagule olmazlar.
Pirinçteki orizenin, buğdaydaki glutenin, arpadaki hordenin örnek olarak verilebilir.
5- Prolaminler : Prolaminler fazla miktarda prolin ve glutamik asit içeren ve tahıllarda bulunan proteinlerdir, adlarını, çok fazla içerdikleri prolin aminoasidinden alırlar. Suda çözünmezler, % 70-80 lik etil alkolde çözünürler. Sistin ve lizin yönünden fakirdirler.
Buğdaydaki gliadin, mısırdaki zein, arpadaki hordein örnek olarak verilebilir. Buğday unu hamuru akar su altında nişastasını kaybedince, geriye çok elastik bir madde kalır. Gluten adını alan bu madde, gliyadin ve glutenin karışımıdır.
6- Protaminler : Protaminler düşük molekül ağırlığında, arjinince zengin oldukları için kuvvetli alkali özellik gösteren proteinlerdir. Tirozin, triptofan ve kükürtlü amino asit içermezler. Suda ve seyreltik asitlerde erir, sıcaklıkla koagule olurlar. Protaminler, dokularda asitlerle, özellikle nükleik asitlerle birleşmiş olarak bulunurlar. Balık spermalarından büyük miktarlarda elde edilirler. Ringa balığındaki klupein, uskumrudaki skombrin, som balığındaki salmin örnek olarak verilebilir.
7- Histonlar : Histonlar yüksek miktarda lizin ve arjinin içerdiğinden alkali özellik gösterirler.
Suda erirler, sıcaklıkla koagule olmazlar, amonyakta presipite olurlar. Hücrede bulunan kromatin örnek olarak verilebilir. Bitkilerde bulunmazlar.
Bileşimlerine göre Proteinlerin Sınıflandırılması
Proteinler bileşimlerine göre 2 gruba ayrılırlar.
1-Homoproteinler: Yapısında sadece aminoasit içeren proteinlerdir.
2-Bileşik proteinler: Yapılarında aminoasitlerden oluşan polipeptit zincirlerine prostetik grup adı verilen farklı yapıların (karbonhidrat, yağ, metal vb.) bağlanmasıyla oluşmuş proteinlerdir. Hidrolize edildiklerinde aminoasitler ve prostetik gruba göre değişen protein olmayan gruplar da açığa çıkar.
-Fosfoproteinler : Önemli gıda proteinlerinin yapısını oluşturur. Fosfat grubu serin ve treoninin hidroksil grubuyla bağlanmıştır. Sütün en önemli proteini olan kazein bir fosfoprotein olup % 0.3 oranında fosfor içerir. Yumurtadaki vitellin de % 2.2 oranında fosfor içeren bir fosfoproteindir.
-Glikoproteinler : Bileşimlerinde çeşitli oranlarda (% 10-30) karbonhidrat bulundururlar. Birçok enzim ve hormonun yapısı glikoproteindir. Yapışkan vücut sıvılarında, deride, idrarda, tükürükte vb. bulunurlar. Tükrükteki müsin, yumurta beyazındaki ovomusin glikoproteinlere örnektir.
-Nükleoproteinler: Protaminler, histonlar ve diğer basit proteinlerin nükleik asitlerle bağlanması sonucu oluşmuş bileşik proteinlerdir. Hayvan ve bitki hücrelerinin nükleuslarını
oluştururlar. Yüksek nükleoproteinler, ribozomlar, kovalent bağlı RNA-protein, DNA-protein bileşiminde sitoplazma ve mitokondrilerde bulunurlar.
-Kromoproteinler: Basit proteinlerle renkli prostetik gruplardan oluşmuşlardır.
Kaslarda miyoglobinin, kanda hemoglobinin prostetik grubu demir, klorofilin ise magnezyumdur.
-Lipoproteinler: Proteinlerin lipitlerle yaptığı bileşiklerdir. Gıdalarda çok önem taşıyan emülsifikasyonu sağlarlar. Yumurta sarısındaki vitellin lipitlere bağlı olarak lipovitellin şeklinde bulunur.
PROTEİNLERİN ÖZELLİKLERİ VE REAKSİYONLARI Amfoterik özellik
Aminoasitler gibi pH’ya bağlı olarak proteinler de amfoterik özellikgösterirler. Bu durum, proteinlerin küçük pH değişimlerinde kendilerini koruyabilmelerini sağlamaktadırlar.
Böyle moleküllerin belli tamponlama kapasiteleri vardır.
İzoelektrik Nokta
Proteinlerin izoelektrik noktası, proteinin elektriksel olarak nötr olduğu pH değeridir.
Bu pH değerinde, global veya tüm yapıdaki yükler sıfırdır. Bu proteinlerin yüklü grupları içermediği anlamına gelmez. Proteindeki pozitif yük ile negatif yüklerin birbirine eşit olduğu anlamına gelir. İzoelektrik noktada, protein molekülleri belli bir yük içermediklerinden çökerler. Moleküller birbirlerini itecek ve su içerisinde dağılacak bir yüke sahiptir. Bu yük ortadan kaldırıldığında birbirlerini itecek güçte ortadan kalktığından birbirleriyle birleşerek çökmektedirler.
İzoelektrik nokta pH’sı her protein için farklılık gösterir. Protein içerisindeki serbest iyonize karboksil grupları ve iyonize amino gruplarının oranına bağlıdır. İzoelektrik nokta gıda işlemede önemli bir kriterdir. Örneğin, peynir yapılırken süt içerisinde bulunan kazein moleküllerinin çökmesi için laktik asit eklenilerek izoelektrik nokta pH’sına eriştirilir.
Proteinler bu pH değerinde çökerler ve pıhtı oluştururlar. Bu pıhtılar sütten ayrılarak baskıya alınır ve sonrasında paketlenmeden önce tuzlama işlemi uygulanır.
Su Tutma Kapasitesi
Su molekülleri proteinlerin polar ve yüklü yan zincirlerine bağlanabilir. Yan zincirlerin yapısına bağlı olarak, proteinler çok miktarda suyu bağlayabilirler. Proteinler su tutma kapasitesine sahiptir. Fazla yüklü ve polar grup içeren proteinler suyu daha fazla miktarda,
hidrofobik gruplar içeren proteinler ise az miktarda suyu bağlayabilirler. Proteinler izoelektrik nokta pH’larına yaklaştıkça daha az suyu bağlarlar. Bunun sebebi protein moleküllerindeki yüklü kısımların azalmasıdır.
Proteinlerin su molekülleri ile olan bağları, stabilitelerinin sağlanmasında etkili olmaktadır. Bunun sebebi, su moleküllerinin proteinleri diğer protein moleküllerinden koruyacak bir kalkan görevi görmesidir. Bu sayede birbirleriyle birleşerek kolayca çökmezler ve bu da dağılımı daha stabil bir hale getirmektedir.
Tuzlu suda çözünürlük
Bazı proteinler dilue tuzlu sularda çözünürken saf suda çözünmezler. Tuzlu bir çözeltinin proteinin çözünürlüğünü arttırmasına “salting-in” denir. Bu proteinlerin tuzlu çözeltilerdeki anyon ve katyonlara bağlanması sonucu şekillenir. İyonlar, suyu bağlar ve böylece proteinler suyun içinde daha kolay dağılırlar. Düşük konsantrasyonlarda (küçük iyonik güç) eklenen tuz, yüklü proteinlerin çözünürlüğünü artırır.
“Salting-in” gıda işlemede önemlidir. Örneğin, jambon içerisindeki proteinlerin çözünürlüklerini arttırmak için jambon içerisine tuzlu su enjekte edilmesi işlemi gibi. Aynı etki su bağlama kapasitesini arttırmakta ve bu sayede jambon nemli kalmakta ve ağırlığı artmaktadır. Aynı durum kanatlı etlerine eklenen polifosfatlarda da geçerlidir.
“Salting-out”, yüksek tuz konsantrasyonlarında proteinler su için tuzlarla yarıştığı sırada meydana gelir. Yüksek konsantrasyonlarda eklenen tuz, proteinlerin çözünürlüğünü azaltır.
Çünkü, proteinlerin çözünmesi için gerekli çözücü (su) için yarışır. Bunun sonucunda proteinlere bağlanacak yeterli su kalmadığından proteinler çöker. Bu normalde gıda işlemede bir problem değildir. Ancak, gıdaların dondurulması işlemi sırasında kaliteyi bozabilecek bir faktör olarak etki eder. Dondurma işlemi sırasında su buz kristalleri şeklinde uzaklaştırılır böylece suyun sıvı formu azalırken katı formunun konsantrasyonu artar.
PROTEİN DENATÜRASYONU
Denatürasyon, bir proteinin sekonder, tersiyer ve/veya kuaterner yapısındaki değişikliktir.
Primer yapıda bir değişiklik meydana gelmez. Başka bir deyişle denatürasyon peptid bağlarının yapısını değiştirmez. Protein yapısı çözülür fakat aminoasit diziliminde bir değişiklik oluşmaz.
Bir proteinin denatürasyonu, proteinin tersiyer yapısının bozulması, sekonder ve primer yapısının korunması biçiminde olursa reversibl (geri dönüşümlü)’dir. Denatüre olmuş bir proteinin tekrar eski haline dönmesine renatürasyon denir:
Eğer denatürasyon, proteinin tersiyer ve sekonder yapısının bozulması, yalnızca primer yapısının korunması biçiminde olursa irreversibl (geri dönüşümsüz)’dir. Bir proteinin denatüre olmasıyla fiziksel ve kimyasal özelliklerinde değişmeler görülür. Proteinin çözünürlüğü çok azalır, biyolojik aktivitesi kaybolur.
Denatürasyon aşağıda belirtilen durumlar sonucunda meydana gelir
Fiziksel Kimyasal
-Sıcak :Isıtma -pH değişimi: Asitler, bazlar -Soğuk: Dondurma - Metaller - Radyasyon - Organik çözücüler
- Mekanik işlemler: (yüzey değişimi - İyonik değişimler: (Tuz konsatrasyonunda yumurta beyazının çırpılması) değişimler)
Bu faktörlerin herhangi biri proteinlerin hidojen bağlarının ve tuz köprülerinin yıkımlanmasına sebep olmaktadır. Protein yapısı çözülür ve molekülün merkezine gömülmüş olan yan zincirler açığa çıkar. Bu yapılar diğer kimyasal gruplarla reaksiyona girecek durumdadır ve çoğu durumda denatüre proteinler çöker. Bu reaksiyon genellikle geri dönüşümsüzdür, denatüre bir proteinin orijinal yapısına dönmesi mümkün değildir.
Denatürasyona sebep olan değişiklikler genellikle hafif değişikliklerdir. Başka bir deyişle, pastörizasyon gibi hafif ısı uygulamaları veya pH’daki küçük değişiklikler bir proteinin yapısını değiştirir.
Denatüre proteinler doğal olarak fonksiyonel özelliklerini kaybederler, bu yüzden gıdalarda normal fonksiyonlarını yerine getiremezler. Enzimler inaktive olur ve katalizör oldukları reaksiyonlar meydana gelemez. Bu özellik gıdalara uygulanan işlemler açısından önemlidir.
Denatürasyon, gıda işleme sırasında bilinçli olarak yapılabilir. Bu tür durumlara örnek olarak yumurta beyazının çırpılması, sütten peynir elde etmek için asit ilave edilmesi veya enzimlerin ısı uygulanarak inaktivasyonu verilebilir.
Soldurma, hafif bir ısı uygulanarak donmuş muhafaza sırasında acılaşmaya veya renk bozukluklarına sebep olan enzimlerin denatürasyonu ve inaktivasyonunun sağlanması işlemidir.
Bazı ürünlerde ise denatürasyon istenmeyen bir durumdur. Örneğin, donmuş yumurta sarısı topaklı bir yapıdadır ve eridiğinde lipoproteinlerin denatüre olup çökmesine sebep olmaktadır.
Gıdaların aşırı şekilde ısıtılması da istenmeyen denatürasyonlara sebep olabilir. Gıda işleyicileri
bu tür metodları kullanırken dikkatli olmalı ve protein denatürasyonundan kaynaklanan kalite bozukluklarına yol açmamalıdır.
PEPTİTLERİN VE PROTEİNLERİN HİDROLİZİ
Proteinlerin hidrolizi peptid bağlarını parçalayarak daha küçük peptid zincirleri oluşmasıdır. Proteinler aşağıda belirtilen yollarla hidrolize olarak aminoasitlere ayrışırlar.
1- Asitlerle ve alkalilerle: Bu sonuca konsantre asitler kullanılarak oluşan asit digesyonu ile ulaşılabilir. Bu işlem protein araştırmalarında gerekli olabilir fakat gıda işlemesinde bir seçenek değildir. Proteinler % 20 HCl , % 35 H2SO4 gibi asitlerle veya 5 N NaOH, % 14 Ba(OH)2 gibi alkalilerle reaksiyona girerek hidroliz sonucu aminoasitlerine ayrışır.
2- Enzimlerle: Hidroliz aynı zamanda proteolitik enzimler tarafından katalize edilir.
Bu tip enzimlere örnek olarak ficin, papain ve bromelain gibi etlerin yumuşatılmasında kullanılan enzimler verilebilir. Kas veya bağ doku proteinlerini hidrolize ederek etin daha yumuşak olmasını sağlamaktadır. Enzimlerin fazla hidrolize sebep olmasını engellemek için işlem süresinin kontrol edilmesi önemlidir. Fazla miktarda hidroliz meydana gelmesi etin tekstürünün yumuşak ve hamur gibi bir hal almasına sebep olmaktadır. Proteolitik enzimlere peynir yapımında kullanılan rennet enzimi örnek olarak verilebilir. Bu enzimin aktivitesi oldukça spesifiktir ve süt proteinin spesifik bir peptid bağını hidrolize ederek bu etkiyi gösterir.
Bu hidroliz reaksiyonun sonucu süt proteinlerinde çökme ve daha sonra peynir olarak işlenecek pıhtı oluşması görülür.
3- Otoliz ile : Dokular içerisindeki katepsin gibi enzimlerin etkisiyle postmortem ayrışma meydana gelir.
4- Bakterilerle: Proteolitik enzimlere sahip bakterilerin (Ör: Pseudomonas) etkisiyle aminoasitlere ayrışır.
Maillard Reaksiyonu
Maillard reaksiyonu fırınlanmış ürünlerdeki kahverengi rengin oluşmasından sorumlu olan reaksiyondur. Şekerin yapısındaki serbest karbonil grubunun, proteinin yapısındaki serbest amino grubu ile ısı işlemi sonucunda reaksiyona girmesi sonucu kahverengi renk oluşmaktadır.
Bu reaksiyon oldukça karmaşıktır ve gıdaların rengi üzerine olduğu kadar aroması üzerine de etkisi vardır. Reaksiyon bir enzim tarafından katalize edilmediğinden enzimatik olmayan kızarma olarak değerlendirilir.
Maillard reaksiyonu en iyi;
- Yüksek şeker varlığında
- Yüksek protein konsantrasyonunda - Yüksek sıcaklıkta
- Yüksek pH’da
- Düşük su varlığında meydana gelmektedir.
Maillard reaksiyonu süt tozu ve yumurta tozu gibi gıdaların renklerini kaybetmesinden sorumludur. Kurutmadan önce, yumurtalar enzimatik olarak glukoz çıkarılarak şekersizleştirilir ve bu sayede Maillard reaksiyonu engellenmiş olur.
Reaksiyon indirgen şekerler ile reaksiyona girebilecek serbest amino grubu içeren lizin, arjinin, triptofan ve histidin gibi aminoasitlerin miktarında düşüşe sebep olmaktadır. Arjinin dışında bulunan diğer aminoasitler esansiyel aminoasitlerdir. Bundan dolayı Maillard reaksiyonlarının özellikle yüksek kalitede protein içeren gıdalarda yavaşlatılması oldukça önemlidir.
ENZİMLER
Bütün enzimler proteindir. Renk, aroma veya tekstür üzerine etki ederek kaliteyi etkileyen reaksiyonları katalize etmeleri nedeniyle, enzimler gıdalar açısından önemlidir. Bazı reaksiyonlar istenilen reaksiyonlar olmalarına karşın, diğer reaksiyonlar gıdalarda renk veya aroma bozukluklarına sebep olmalarından dolayı istenilmezler. Her enzimin spesifik bir substrata bağlanmasını ve reaksiyonu katalize etmesini sağlayan kendisine özgü bir yapısı veya şekli vardır. Reaksiyon tamamlandığında, enzimler yine ayrılır ve tekrar katalizör görevi görebilir. Her enzimin fonksiyonunu en iyi şekilde meydana getirdiği optimal bir sıcaklık ve pH aralığı vardır. Isı veya pH değişimleri enzimleri denatüre eder, bu durumda enzimlerin substratlara bağlanmasını imkansız hale getirir ve bu şekilde inaktivasyona sebep olur. Eğer bir gıda işleminde enzimatik reaksiyon gerekli ise optimal pH ve sıcaklık aralığının sağlanması önemlidir. Optimal sınırların dışında reaksiyon daha yavaş şekillenecektir. Isı işleminden kaçınılmak zorundadır. Eğer ısı işlemi uygulanmak zorunda ise enzim ısı işlemi tamamlanıp gıda soğutulduktan sonra katılmalıdır.
Diğer yandan eğer enzimatik reaksiyon istenilmiyor ise enzimler inaktive edilmelidir.
Bu genellikle ısı işlem uygulayarak yapılır, aynı zaman pH’yı değiştirmek amacıyla asit eklenmesiyle de inaktivasyon sağlanabilir.
Arzu edilen enzimatik reaksiyonlar arasında sütün rennet ile çöktürülmesi yer almaktadır. Bu işlem peynir yapımının ilk aşamasıdır. Peynirin muhafaza sırasında olgunlaşması da bu enzimatik akitivite sonucu oluşmaktadır. Meyvelerinde olgunlaşması yine enzimatik etkiler sonucunda olmaktadır. Etlerin yumuşatılmasında papain, bromelain ve ficin enzimlerinin kullanılması yine arzu edilen enzimatik reaksiyonlara bir örnektir. Daha önce belirtildiği gibi, bu enzimler proteinlerin peptid bağlarının hidrolizini katalize ederler. Bu enzimler etlere katılır ve bir süre reaksiyon şekillenmesi amacıyla beklenilir. Reaksiyon fazla protein yıkımlanmasını engellemek amacıyla iyi bir şekilde kontrol edilmelidir. Bu enzimlerin optimum sıcaklığına pişirme işleminin başında ulaşılmaktadır. (Buzdolabı sıcaklıklığında bu hidroliz reaksiyonu oldukça yavaştır.) Et pişirilirken, enzimler hidroliz meydana getirirler.
Fakat iç sıcaklık yükseldikçe enzimler inaktive olur ve reaksiyon durur.
Et yumuşatıcı olarak kullanılan enzimler diğer durumlar için arzu edilmeyebilirler. Örneğin, eğer jelatin salata yapmak amacıyla çiğ ananas ile karıştırılırsa, jöle ananasın içerdiği bromelain enzimi sebebiyle elde edilemez. Bunun engellenmesi için ananas ısıtılmalı ve salata yapılmadan önce enzim inaktive edilmelidir.
Diğer arzu edilmeyen enzimatik reaksiyonlara meyveler zarar gördüklerinde polifenol oksidazın etkisi ile oluşan kararma verilebilir. Yağlarda ve yağ içeren gıdalarda lipaz veya lipoksigenaz sebebiyle oluşan tat bozuklukları bazı durumlarda problemdir.
Enzimler meyve ve sebzelerde dondurma işleminden önce soldurma işlemi olarak bilinen hafif bir ısı işlem ile inaktive edilir. Meyve veya sebzeler donmuş muhafaza sırasında renk veya tat bozukluklarına sebep olabilecek enzimleri inaktive etmek amacıyla kısa bir süre için kaynayan su içerisinde tutulur.
PROTEİNLERİN GIDALARDAKİ FONKSİYONEL İŞLEVLERİ
Proteinlerin gıdalardaki fonksiyonel özellikleri arasında çözülebilirlik ve nutrisyonel değerleri yer almaktadır. Aynı zamanda koyulaştırma, bağlama, jelleştirici, emülsiyon veya köpük oluşturmak amaçlı da proteinler kullanılabilir.
Spesifik bir proteinin fonksiyonel özellikleri proteinin aminoasit kompozisyonu ve dizilimine bağlı olarak değişir. Ayrıca tek bir protein bütün fonksiyonel özellikleri sergileyemez, uygulanan işlem koşullarına bağlı olarak çoğu protein gıdalar içerisinde birçok farklı fonksiyon yerine getirir. Bazı proteinlerin gıdalardaki spesifik fonksiyonel özellikleri bilinmektedir.
Peynir altı suyunda bulunan proteinler çözünebilirliklerinden dolayı kullanılan proteinlere örnektir. Peynir altı suyu proteinleri hidrofilik yapıda olan ve çok sayıda su molekülünü bağlayan yapılarından dolayı asit pH’da çözünür. Çoğu protein gibi izoelektrik nokta pH’sında çökmez. Bu çözünebilirliklerinden dolayı peynir altı suyu proteinleri spor içeceklerinde destek amaçlı kullanılırlar. Pişirilmiş ürünlerde de peynir altı suyu proteinleri destekleyici amaçla kullanılabilir.
Yumurta proteinleri koyulaştırıcı veya bağlayıcı olarak bir çok gıda içerisinde kullanılmaktadır. Et proteinleri de iyi bağlayıcı ajanlardır. Jelatin ve yumurta beyazı proteinleri jelleştirici ajanlara örnek olabilir. Yumurta beyazı ısıtıldığında, kaynamış yumurtada görülebilen katı bir jel yapısı oluşturur. Jelatin, jöle ve diğer koyulaştırılmış ürünlerin yapılması amacıyla kullanılır. Jelatin jelleri protein moleküllerinin hidrojen bağlarıyla üç boyutlu ağ yapıları oluşturmalarıyla şekillenirler.
Jelatin jelleri ısıtma ile eritilip soğutma işlemi ile tekrar oluşturulabilirler. Diğer yandan yumurta beyazı jelleri, içerdikleri disülfit bağları ve hidrofobik etkileşimlerinden dolayı ısıtma işlemi ile erimezler. Gluten proteinleri üç boyutlu ağ yapısı oluşturan proteinlere diğer bir örnektir. Gluten ağları ekmek hamurunun yoğurulmasında oluşmakta ve ekmeğin hacmi ve tekstüründen sorumlu olmaktadır. Soya proteinleri de gıda jelleri yapımında kulanılmaktadır.
Proteinler aynı molekül içerisinde hem hirofobik hemde hidrofilik bölümleri taşıyan amfifilik yapılardır. Bu proteinlerin yağ ve su veya hava ve su arasında yer almasına izin vermektedir. Bu sayede emülsiyonların veya köpüklerin stabilizasyonunu sağlayan stabil katmanlar oluşturmaktadır. Yumurta sarısı proteinleri en iyi emülsiyon oluşturan ajanlar iken yumurta beyazı proteinleri en iyi köpük oluşturucu ajanlardır. Sütün kazein proteinleri de mükemmel emülgatörlerdir. Proteinler, koyulaştırıcı, jel veya emülsiyon oluşturma kabiliyetlerinden dolayı birçok gıda da tekstürü kontrol amacıyla kullanılırlar. Çoğu gıda maddesi içerdikleri proteinlerin fonksiyonel özelliklerini korumaları amacıyla özenle muhafaza edilmelidir. Bazı protein denatürasyonları genellikle emülsiyon, köpük veya jel oluşumu için gereklidir. Bunun yanında, hatalı işleme veya muhafaza şartları sonucu fazla miktarda oluşan denatürasyon gıdalarda istenmeyen tekstürel değişimlere (emülsiyon kırılması, köpük hacminde kayıp veya jellerde pıhtılaşma) neden olmaktadır. Bu durumdan kaçınılmalıdır.
TRANSAMİNASYON
Transaminasyon, bir aminoasidin amino grubunun bir keto aside taşınması olayıdır, reversibldir. Proteinler yaşamın sürdürülmesi için gerekli aminoasitlerden oluşmuşlardır.
Organizma gıdalardaki proteinlerden sağladığı aminoasitlerden birini diğerine çevirmek için sınırlı güce sahiptir. Karaciğerde yapılan bu işleme transaminasyon adı verilir. Lizin, treonin, prolin ve hidroksiprolin gibi bazı α-amino asitler transaminasyon reaksiyonlarına katılmazlar.
Transaminasyon
Protein --- aminoasit ---karaciğer --- transaminasyon --- Doku-hücre--- fazla aminoasit --- karaciğer --- desaminasyon --- Üre (idrarla atılır), C, H, O ---Yağ, enerji,
AMİNOASİTLERİN GRUPLANDIRILMASI
Organizmada sentezlenebilme durumlarına göre aminoasitler gruplandırılır.
Esansiyel Aminoasitler
Bakteri ve bitkilerin çoğu 20 standart aminoasidin hepsini sentezleyebildikleri halde memeliler bunların yalnızca yarısını sentezleyebilirler. Esansiyel aminoasitler organizmada N dengesini sağlayan, ancak insan vücudu tarafından sentezlenemediği için dışarıdan besin maddeleri ile alınması gereken aminoasitlerdir. Biyolojik değeri yüksek olan bu aminoasitler özellikle hayvansal proteinlerde bulunurlar.
Bir yaşına kadar bebeklerde tablodaki ihtiyacın % 150 fazlası günlük olarak alınması gerekir. Çocuklarda ise % 10-20 fazlası yeterlidir. Çocuklarda arjinin ve histidinin de dışarıdan diyetle alınması gereklidir.
Tablo 2 - Esansiyel aminoasitler ve günlük alınması gereken miktarları
*Arjinin ve histidin çocuklar için esansiyeldir
Esansiyel olmayan aminoasitler
İnsan vücudu tarafından sentezlenebilen aminoasitlerdir. Diyetle alınmalarına gerek yoktur.
Alanin Glisin
Aspartat Prolin
Glutamat Serin
Asparajin Sistein (Metiyonin prekursör) Glutamin Tirozin (Fenilalanin prekursör)
Şarta bağlı aminoasitler
Özel durumlar altında esansiyel olan aminoasitler
Sistein : Metiyoninden sentezlendiği için metiyoninin yeterince alınmadığı durumlarda eksikliği görülür.
Tirozin : Konjenital bir hastalık olan fenilketonuride tirozinin dışarıdan alınması gerekir.
Glutamin : Glutamine normal sartlar altında vücutta sentezlenebilen bir aminoasittir. Fakat ağır egzersiz, hastalık, stress gibi durumlarda vücudun glutamin ihtiyacı artar. Bu durumlarda diyetle alınması gerekir.
ESANSİYEL AMİNOASİTLERİN ORGANİZMADAKİ FONKSİYONLARI Lösin
Esansiyel aminoasitler*
Kg vücut ağırlığı/ mg 70 kg vücut ağırlığı/ mg
Aminoasitlerin birbirine oranı
İzolösin 20 1400 2.2
Lösin 39 2730 1.4
Lizin 30 2100 1.6
Metiyonin+ Sistein 10.4 + 4.1 (15 toplam) 1050 2.2
Fenilalanin+Tirozin 25 (toplam) 1750 2.2
Treonin 15 1050 1.6
Triptofan 4 280 1.0
Valin 26 1820 0.5
İlk kez 1820 de kas dokudan izole edilen lösin, izolösin ve valin ile birlikte kas dokular üzerine etkilidir. Hayvansal proteinlerde % 7-10 düzeyinde bulunur. Organizmada deri, kemik ve kasların onarımını ve yara iyileşmesini sağlar. Ciddi stres ve travma altında iken protein kaybını önler. Atletler ve vücut geliştiren kişilerce lösin içeren protein tozları kas gelişimini arttırmak amacıyla kullanılmaktadır.
Eksikliği vejetaryenlerde sık görülür. Eksikliği halinde yorgunluk, baş ağrısı, irritabilite, baş dönmesi, hipoglisemi görülebilir.
İzolösin
İlk defa fibrinden izole edilen izolösin, valin ve lösin ile birlikte alınmalıdır. Yumurta ve sütte % 6-7 düzeyinde bulunur. Organizmada fiziksel egzersiz sonrası kas gelişimini sağlar.
Ayrıca hemopoetik sistem üzerine etkilidir. Hemoglobin oluşumunu stimüle eder. Kan şekerini düzenler. Gıda ile alınan diğer aminoasitlerin değerlendirilmesinde etkin rol alır.
Eksikliği halinde başağrısı, başdönmesi, yorgunluk, depresyon, hipoglisemi, mental ve fiziksel gerilik, ağırlık kaybı görülebilir.
Lizin
Tüm proteinlerin temel yapısını oluşturan aminoasit lizindir. Lizin, ilk defa 1889 da kazeinden izole edilmiştir. Et, süt, yumurta proteini % 7-9 oranında lizin içerir. Deniz ürünleri de lizin bakımından zengindir. Bu ürünler % 10-11 düzeyinde lizin içerirler. Organizmadaki fonksiyonları: Kalsiyum absorbsiyonunu arttırmak, nitrojen dengesine olumlu etkide bulunmak, antikor, hormon, enzim, kollajen üretiminde etkin rol oynamaktır. Yaralanmalar ve operasyonlar sonrası doku onarımı için, çocuklarda ise büyüme ve kemik gelişimi için gereklidir.
Lizin, metionin ve tireonin ile birlikte birçok bitkisel proteinin biyolojik değerliği üzerine etkilidir.
Teknolojik açıdan bakıldığında, Maillard reaksiyonuna en çok katılan aminoasit olması nedeniyle, gıdaların işlenmesi sırasında yüksek oranda lizin kaybı meydana gelir.
Eksikliği halinde; cücelik, kemik uçlarında atrofi, anemi, enzim üretiminde aksaklıklar, saç dökülmesi, ağırlık kaybı, reproduktif problemler, iştah azalması, konsantrasyon güçlüğü görülür. Eksikliğine vejetaryenlerde sık rastlanır.
Valin
İlk defa 1901 yılında kazeinden izole edilen valin, izolösin ve lösin ile birlikte kaslarda yüksek düzeyde bulunur. Yumurta ve sütte % 7-8, elastinde ise % 15.6 oranında bulunur.
Organizmada kas metabolizmasını stimüle ederek fonksiyon gösterir. İskelet-kas sisteminde onarımda ve vücudun nitrojen balansının devamlılığında görev yapar. Sinir sisteminin fonksiyonlarını yerine getirebilmesi içinde gerekli bir aminoasittir. Eksikliğinde Aşırı hassasiyet, kaslarda kramp ve koordinasyon bozukluğu görülür.
Fenilalanin
Aromatik özellikte bir aminoasittir. Ultraviyole ışığı absorbe edebilir. İlk kez 1881 yılında izole edilmiştir. Proteinli gıdalardaki oranı yaklaşık % 4-5 tir. Organizmada tirozin sentezinde, tiroksin ve pigment yapımı ile retikülositlerin gelişiminde görev alır. Moral, hafıza ve öğrenme yeteneğine olumlu etkisi vardır. Dolayısı ile depresyon tedavisinde, ve parkinsonlu kişilerde tedavi amacı ile kullanılır. Osteoartrit ve rheumatoid artritli kişilerde kandaki norepinefrin, epinefrin ve dopamin düzeyini arttırarak kronik ağrıları gidermek amacıyla kullanılabilir. Ayrıca, iştahı baskılamak amacı ile de kullanılmaktadır. Eksikliği halinde; Uyku, halsizlik, ödem, deri lezyonları, tiroit ve böbrek üstü bezlerinde fonksiyon bozuklukları, pigment anomalileri görülür.
Metiyonin
Kükürt içeren esansiyel bir aminoasittir. İlk defa 1922 yılında kazeinden izole edilmiştir.
Sistin ve sisteinin prekürsörüdür. Hayvansal proteinler % 2-4, bitkisel proteinler % 1-2 oranıda metiyonin içerirler. Oksijene ve sıcaklığa duyarlıdır. Bu nedenle gıdalara uygulanan teknolojik işlemler sonucu miktarı azalır. Ayrıca bu teknolojik işlemler sırasında toksik etkili bileşiklere dönüşebilir. Örneğin, unun NCl3 ile beyazlatılması sırasında toksik etkisi olan metiyonin sülfoksimide dönüşür. Organizmada yağların yıkımlanmasını sağlar. Dolayısı ile arterosklerozu önlemede önemli rolü vardır. Ayrıca, içerdiği sülfür sayesinde serbest radikalleri inaktif hale getiren önemli bir antioksidandır. Bu şekilde ağır metallerin vücuttan uzaklaştırılmasını ve karaciğerin detoksifikasyonunu sağlar. Kolin, kreatin ve globin sentezini düzenleyerek, kasların gelişimi ve enerji üretimi ile saç uzamasına etki eder. Eksikliği halinde; Karaciğer yağlanması, ödem, halsizlik, büyümenin yavaşlaması, kaslarda atrofi, anemi, deri lezyonları ve saç dökülmesi görülür.
Treonin
Esansiyel bir aminoasittir. Kalpte, santral sinir sisteminde ve iskelet kaslarında yüksek konsantrasyonda bulunur. İlk defa 1935 yılında izole edilmiştir. Et, süt ve yumurtada % 4.5-5 oranında bulunur. Proteinlerin düşük biyolojik değerliklerinde kritik aminoasittir. Vücudun protein balansının sağlanmasında ve sürdürülmesinde etkilidir. Kollajen ve elastin üretimini sağlar. Karaciğer yağlanmasını önler. Timusun gelişimini sağlayarak antikor üretimini olumlu etkiler. Diyetteki diğer gıdaların emilimini artırır.
Triptofan
Sağlıklı yaşamın sürdürülebilmesi için gerekli olan esansiyel bir aminoasittir. İlk defa 1902 yılında kazein hidrolizatından elde edilmiştir. Hayvansal proteinlerde % 1-2 oranında bulunur. Triptofan lizozimde çok yüksek oranda ( % 7.8) bulunur. Proteinlerin asitle hidrolizi sırasında yıkımlanır. Nikotinik asit sentezinde prekürsördür. Beyin ve sinir sistemi için önem taşıyan neurotransmitter olan serotonin üretiminde kullanılan, niasinin sentezlenebilmesi için tiriptofan gereklidir. Serotonin ağrı, duygu, heyecan kontrolunda, intestinal peristaltikte ve uyku düzeninde etkilidir. Dolayıs ile triptofan bahsi geçen bu fonksiyonlar üzerine etki gösterir.
Tedavi amacı ile hiperaktif çocukların denetlenmesinde, stresle baş etmede sorunu olan hastalarda ve iştahın azaltılarak ağırlık kaybının sağlanmasında kullanılabilir. Süt üretimi için gereklidir. Göz pigmentlerinin oluşumunu sağlar. Çeşitli hastalıklarda kandaki miktarının düşük olduğu bildirilmiştir. Örneğin, migren ağrıları çeken kişilerde yapılan çalışmalarda kanda triptofan seviyeleri düşük bulunmuştur. Triptofan ile magnezyum eksikliği bir arada olursa kalp arterlerinin spazmını tetikler.
